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[ERRATA COLLE N°6] Biochimie


Marmotte

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  • Tuteur
il y a 37 minutes, 1Biscotte a dit :

bonsoir,
qqn peut m'expliquer la 25 B  svp 
"la liaison entre un acide glucuronique et les molécules liposolubles se fait en beta"
que signifie se faire en beta ?

Cela signifie que l'OH anomérique de l'acide glucuronique sur lequel se fait la liaison avec les molécules liposolubles est en bêta de l'OH de la série c'est-à-dire du coté opposé au OH de la série.

C'est bon pour toi?

 

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il y a 4 minutes, Sérotonine a dit :

@paloma.lshsalut on va reprendre le principe : dans une chromatographie échanges d'anions, tu as une colonne chargée +. On rajoute les protéines sur la colonne, donc celles qui sont chargée - vont s'accrochées et les autres ne vont pas être retenues, elles seront éluées. C'est bon pour toi ?

 

 

 

L’explication est claire mais on n’avais jamais vu cela, comment on est sensé répondre au qcm du coup 😅

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  • RM
il y a 3 minutes, POMME a dit :

L’explication est claire mais on n’avais jamais vu cela, comment on est sensé répondre au qcm du coup 😅

Notre objectif à travers cette colle était surtout de vous donner des qcm d'entraînements représentatifs de ce qui peut tomber à l'exam, c'est pour ca qu'on a privilégier les questions de réflexions à ceux de cours. Néanmoins ca reste une bonne application du cours simplement mêlée à du raisonnement. Ce n'est pas grave si tout n'était pas clair avant cette colle, l'important c'est que vous comprenez les concepts pour savoir les réappliquer par la suite !

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Alors moi j'ai juste une question à propos des AA aromatiques. Sont-ils tous super hydrophobes ou juste la phénylalanine ? 

question que je me posais déjà puisque dans notre cours on a un joli tableau qui nous montre la polarité / charge des AA et pour les aromatiques c'est : aromatique. Alors on voit plus loin qu'ils sont apolaires.  mais hyper ?

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  • Tuteur
il y a une heure, titoulou a dit :

Mais je ne comprends pas pourquoi on dit qu'il y aurait un penta peptide et un AA si dans l'énoncé on nous dit qu'il y A un penta peptide et un AA?

D'après l'énoncé, il y a un pentapeptide et un AA seul après action de la trypsine. Mais pas après l'action du bromure de cyanogène puisqu'on nous dit dans l'énoncé que le bromure de cyanogène n'a aucun effet sur ce peptide. Comme le bromure de cyanogène coupe après les methionines, si l'AA X était une méthionine, le bromure de cyanogène n'aurait pas eu aucun effet, il aurait donné un pentapeptide donc ici Arg-Glu-Ile-Val-X (avec X = methionine) et l'AA Y seul. 

Edited by roomy
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  • Tuteur
il y a 5 minutes, pothos a dit :

Alors moi j'ai juste une question à propos des AA aromatiques. Sont-ils tous super hydrophobes ou juste la phénylalanine ? 

question que je me posais déjà puisque dans notre cours on a un joli tableau qui nous montre la polarité / charge des AA et pour les aromatiques c'est : aromatique. Alors on voit plus loin qu'ils sont apolaires.  mais hyper ?


Salut! Oui tous les AA Arimztiques sont hyper hydrophobes. Cette propriété est liée à la présence d’un cycle aromatique dans leur structure.

Mais la tyrosine est moins hydrophobe que la phenylalanine car Tyr contient un groupement OH qui est hydrophile 

Mais cela ne veut pas dire que la Tyrosine est hydrophile 

Tout est une question de relativite quand on parle de hydrophobe / hydrophile! 
C’est plus clair ? :)

Edited by TheoPF
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  • Tuteur
il y a 29 minutes, ReyMysterio a dit :

Bonjour, qcm 25 E, on nous dit que le fucose est un glycane des antigènes du système ABO, c'est noté vrai. Mais c'est pas plutôt que le fucose fait parti du glycane des antigènes du système ABO? Vu qu'un glycane est un polysaccharide.

Coucou @ReyMysterio !

Alors tu as raison l'item n'est pas hyper précis donc ça porte à confusion. 

En effet le fucose est un dérivé d'ose et on le retrouve dans les glycanes qui correspondent aux « antennes » pour former les antigènes du système sanguin ABO.

 

J'espère que c'est plus clair :)

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  • Tuteur
Il y a 1 heure, elias_rjs a dit :

Bonjour, j'ai une question pour le qcm 20, quand les enzymes coupent, admettons entre Val et X 

L'enzyme va recoller le morceau Y ( se trouvant après X ) à ce qu'il y avait avant X ?  

Car pour moi lorsque l'énoncé disait qu'on retrouvait un pentapeptide et 1 seul, la coupure était forcément entre arg et glu, ou entre x et y

 

Salut @elias_rjs :)

 

L'action de la trypsine coupe en C-ter les Lysines et les Arginines. Reprenons le peptide de l'énonce : Arg - Glu - Ile - Val - X - Y

Si l'action de la trypsine donne un pentapeptide et un acide aminé seul, alors on a : Arg (acide aminé seul) + Glu - Ile - Val - X - Y (pentapeptide).

Dans ce cas là, X ne peut pas être aussi une Arginine ou une Lysine sinon la trypsine l'aurait aussi coupé et on aurait eu : Arg (acide aminé seul) + Glu - Ile - Val - X(Arg ou Lys) + Y (acide aminé seul). 

 

Il n'y a aucune enzyme qui coupe la Valine en C-ter (en tout cas de ce qu'on nous a appris en PASS). Donc dans la cas de ce peptide, tu n'auras pas X-Y libre. De même, aucune enzyme (de ce qu'on sait en PASS encore une fois) ne recolle les acides aminés. 

 

C'est plus clair ?

 

 

Edited by lukha
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il y a 8 minutes, lukha a dit :

 

Salut @elias_rjs :)

 

L'action de la trypsine coupe en C-ter les Lysines et les Arginines. Reprenons le peptide de l'énonce : Arg - Glu - Ile - Val - X - Y

Si l'action de la trypsine donne un pentapeptide et un acide aminé seul, alors on a : Arg (acide aminé seul) + Glu - Ile - Val - X - Y (pentapeptide).

Dans ce cas là, X ne peut pas être aussi une Arginine ou une Lysine sinon la trypsine l'aurait aussi coupé et on aurait eu : Arg (acide aminé seul) + Glu - Ile - Val - X(Arg ou Lys) + Y (acide aminé seul). 

 

Il n'y a aucune enzyme qui coupe la Valine en C-ter (en tout cas de ce qu'on nous a appris en PASS). Donc dans la cas de ce peptide, tu n'auras pas X-Y libre. De même, aucune enzyme (de ce qu'on sait en PASS encore une fois) ne recolle les acides aminés. 

 

C'est plus clair ?

 

 

Est-ce que vous allez laisser faux que la phénylalanine absorbe à 280 nm ? Parce qu'on nous a dit de retenir que c'est le cas de tous les AA Aromatiques

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  • Tuteur
Il y a 3 heures, Cycle_de_Krêpe a dit :

Bonjour, je ne comprend pas très bien le qcm 18 l'item D. Cette item est compté faux.

Dans l'énoncé on nous dit que A, B et C ont le même poids moléculaire et que A est composé de 2 sous unités. Donc A1 et A2 sont les plus légères. 

D'après mon cours A1 et A2 vont migrer plus loin (dans mon cours j'ai noté que + la molécule est légère + elle va loin ) hors dans la correction il y a écrit que vu que B et C sont plus grosses, elles sont donc plus chargé et donc vont plus loin. 

 

Du coup je voulais savoir si je me suis trompé dans mes notes ou non

Merci 

 

Salut @Cycle_de_Krêpe :) 

C'est un errata en effet, l'item D du qcm 18 passe VRAI (cf le post du RM tout en haut de la page 1).

Je te remets la correction ici si jamais :

Les protéines lourdes vont migrer MOINS loin que les légères sur SDS-Page car elles ont plus de mal à migrer du fait de leur taille. Donc la phrase : "Les protéines A1 et A2 vont migrer plus loin" est vraie car elles sont plus légères que les protéines B et C.

Edited by lukha
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  • Tuteur
il y a 13 minutes, Gaétang a dit :

Est-ce que vous allez laisser faux que la phénylalanine absorbe à 280 nm ? Parce qu'on nous a dit de retenir que c'est le cas de tous les AA Aromatiques


Non, on va le changer

Il faut toujours vous fier au prof car certaines notions peuvent changer selon les années… Si le prof vous a affirmé que TOUS les AA Aromatiques absorbent à 280 nm alors Phe, Trp, et Tyr absorbent à 280 nm
 

Donc considérez que l’item est juste 

Edited by TheoPF
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  • Tuteur
il y a 5 minutes, Gaétang a dit :

Est-ce que vous allez laisser faux que la phénylalanine absorbe à 280 nm ? Parce qu'on nous a dit de retenir que c'est le cas de tous les AA Aromatiques

 

Si le prof vous a précisé que TOUS les acides aminés aromatiques (y compris la phénylalanine) absorbent à 280 nm, alors retenez ce que le prof vous a dit. Si on veut être précis, l'item en soit est juste, mais si on se réfère à ce que le prof vous a dit, alors l'item est bel et bien faux. 

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il y a 15 minutes, lukha a dit :

 

Si le prof vous a précisé que TOUS les acides aminés aromatiques (y compris la phénylalanine) absorbent à 280 nm, alors retenez ce que le prof vous a dit. Si on veut être précis, l'item en soit est juste, mais si on se réfère à ce que le prof vous a dit, alors l'item est bel et bien faux. 

du coup selon le prof il est vrai plutôt ?

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bonsoir, j’avais plusieurs questions concernant la colle de biochimie. L’item E du QCM17 est compté faux alors que le prof n’a pas fait de distinction entre les trois acide aminé aromatiques en disant que les 3 absorbaient à 280nm ou alors je n’ai pas la bonne info?

Ensuite je n’ai pas trop compris comment résoudre les QCMs nous parlant de colonne échangeuse d’anions, est ce que quelqu’un pourrait m’expliquer le principe? 

 

Merci

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  • Tuteur
il y a 18 minutes, lenadénine a dit :

bonsoir, j’avais plusieurs questions concernant la colle de biochimie. L’item E du QCM17 est compté faux alors que le prof n’a pas fait de distinction entre les trois acide aminé aromatiques en disant que les 3 absorbaient à 280nm ou alors je n’ai pas la bonne info?

Ensuite je n’ai pas trop compris comment résoudre les QCMs nous parlant de colonne échangeuse d’anions, est ce que quelqu’un pourrait m’expliquer le principe? 

 

Merci

Coucou @lenadénine

 

Ce sont des questions qui ont déjà été posées et résolues un peu plus haut.

Concernant l'absorption de la phénylalanine on considère que le prof a toujours raison donc retiens absorption à 280 nm pour TOUS les AA aromatiques. 

 

Et pour la chromatographie voici une explication simple:

Ta phase stationnaire est chargée positivement (la colonne) comme ça tes anions présents dans ta phase mobile (l'échantillon) vont s'accrocher à ta colonne. En effet les charges contraires s'attirent. Ensuite tu vas faire passer à nouveau un solvant dont le pH diminue progressivement pour récupérer tes anions dans un bécher. Ce que tu récupères s'appelle l'éluat.

 

Est-ce plus clair :)) ? 

Edited by Nonooo
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  • Tuteur
il y a 27 minutes, lenadénine a dit :

bonsoir, j’avais plusieurs questions concernant la colle de biochimie. L’item E du QCM17 est compté faux alors que le prof n’a pas fait de distinction entre les trois acide aminé aromatiques en disant que les 3 absorbaient à 280nm ou alors je n’ai pas la bonne info?

Ensuite je n’ai pas trop compris comment résoudre les QCMs nous parlant de colonne échangeuse d’anions, est ce que quelqu’un pourrait m’expliquer le principe? 

 

Merci

Hello, comme dit plus haut l'item E doit être compté VRAI finalement car si le prof vous a dit que tous les AA aromatiques absorbent tous à 280 nm alors il faut tenir compte de ça. 

 

Ensuite pour la colonne échangeuse d'anions, dans un premier temps demande toi quelles protéines sont retenues et lesquelles sont éluées ? 

Sur une chromatographie échangeuse d'anions, on retient les protéines chargées - et les protéines chargées + sont éluées. 

Dans l'énoncé on te donne le pHi de chaque protéine et on te dit que la solution est soumise à une chromatographie échangeuse d'anion à pH = 7, avec ces informations tu vas pouvoir déduire la charge de chaque protéine. 

Les protéines A et C ont un pHi = 4,2 < pH = 7. Ces protéines sont donc chargées négativement et seront donc retenues par la colonne. 

La protéine B quant à elle a un pHi = 8,2 > pH = 7. Cette protéine est donc chargée positivement et ne sera pas retenue

 

Est-ce que c'est plus clair pour toi ? 

 

Je viens de voir que @Nonooo t'a déjà répondu pendant que j'écrivais cette réponse, ça te fera deux explications ahahah 😂

Edited by roomy
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Pour la question 18 D je comprend pas pourquoi elle est fausse et je comprend pas non plus la correction car dans le cours il à clairement était dit que dans une SDS-Page les molécules sont dénaturées et migrent en fonction de leur poid moléculaire et non de leur charge… merci d’avance !

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  • Tuteur

@Jacques-aube

Il est bien dit dans la correction que les protéines sont réparties sur un SDS-PAGE en fonction de leur masse molécule, mais la répartition des protéines sur un SDS-PAGE se fait bien via des charges.

Je pense que tu as mal compris le principe d'un SDS-PAGE (si tenté qu'on vous l'ait expliqué en cours); le SDS est un composé chimique anionique qui va entourer tes protéines et leur donner une charge apparente négative, de sorte que toutes les protéines deviennent apparemment chargées négativement, c'est très important car si on considère toutes les charges égales, alors il est plus simple d'entendre que les résultats que l'on va observer ne seront dues qu'à la différence de masse de tes protéines.

Par contre la correction fait une grosse erreur, selon mes connaissances, le poids moléculaire sera normalement inversement proportionnel à la distance parcourue par la protéine d'intérêt tout simplement parce que pour des charges égales (ce que l'on considère ici dans un SDS-PAGE), les molécules les plus petites seront moins retenues que les grosses dans le gel (dans lequel on fait la migration)...

 

Bon par contre l'item D reste vrai selon moi, je te montre ma réflexion : 

Si A=B=C au niveau des poids moléculaires, alors sachant que A est un hétérodimère (et pas un homodimère comme dit dans la correction, puisqu'on dit bien A1 et A2 et pas 2A1 par exemple, bref) alors le poids des monomères seront obligatoirement inférieures aux poids de B ou de C et donc sachant que les protéines de plus petit poids molécules migrent le plus loin, alors A1 et A2 migreront le plus sur un SDS-PAGE.

 

Au plaisir !

Edited by ElCassoulet
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Il y a 13 heures, ElCassoulet a dit :

@Jacques-aube

Il est bien dit dans la correction que les protéines sont réparties sur un SDS-PAGE en fonction de leur masse molécule, mais la répartition des protéines sur un SDS-PAGE se fait bien via des charges.

Je pense que tu as mal compris le principe d'un SDS-PAGE (si tenté qu'on vous l'ait expliqué en cours); le SDS est un composé chimique anionique qui va entourer tes protéines et leur donner une charge apparente négative, de sorte que toutes les protéines deviennent apparemment chargées négativement, c'est très important car si on considère toutes les charges égales, alors il est plus simple d'entendre que les résultats que l'on va observer ne seront dues qu'à la différence de masse de tes protéines.

Par contre la correction fait une grosse erreur, selon mes connaissances, le poids moléculaire sera normalement inversement proportionnel à la distance parcourue par la protéine d'intérêt tout simplement parce que pour des charges égales (ce que l'on considère ici dans un SDS-PAGE), les molécules les plus petites seront moins retenues que les grosses dans le gel (dans lequel on fait la migration)...

 

Bon par contre l'item D reste vrai selon moi, je te montre ma réflexion : 

Si A=B=C au niveau des poids moléculaires, alors sachant que A est un hétérodimère (et pas un homodimère comme dit dans la correction, puisqu'on dit bien A1 et A2 et pas 2A1 par exemple, bref) alors le poids des monomères seront obligatoirement inférieures aux poids de B ou de C et donc sachant que les protéines de plus petit poids molécules migrent le plus loin, alors A1 et A2 migreront le plus sur un SDS-PAGE.

 

Au plaisir !

Oui c’est ce que j’avais compris de la SDS-Page mais dcp on est tout les deux d’accord pour dire que A1 et A2 sont les plus petites et donc celles qui migrent le plus loin, j’ai envoyé ce message car dans la correction ils disent que ce sont celle qui migrent le moins loin justement donc je voulais savoir si c’était une erreur ou si c’était moi qui avait mal compris mais d’après ce que tu dis j’ai plus l’impression que ce soit une erreur. Merci à toi en tout cas 

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  • RM
Le 31/10/2023 à 22:12, ElCassoulet a dit :

@Jacques-aube

Il est bien dit dans la correction que les protéines sont réparties sur un SDS-PAGE en fonction de leur masse molécule, mais la répartition des protéines sur un SDS-PAGE se fait bien via des charges.

Je pense que tu as mal compris le principe d'un SDS-PAGE (si tenté qu'on vous l'ait expliqué en cours); le SDS est un composé chimique anionique qui va entourer tes protéines et leur donner une charge apparente négative, de sorte que toutes les protéines deviennent apparemment chargées négativement, c'est très important car si on considère toutes les charges égales, alors il est plus simple d'entendre que les résultats que l'on va observer ne seront dues qu'à la différence de masse de tes protéines.

Par contre la correction fait une grosse erreur, selon mes connaissances, le poids moléculaire sera normalement inversement proportionnel à la distance parcourue par la protéine d'intérêt tout simplement parce que pour des charges égales (ce que l'on considère ici dans un SDS-PAGE), les molécules les plus petites seront moins retenues que les grosses dans le gel (dans lequel on fait la migration)...

 

Bon par contre l'item D reste vrai selon moi, je te montre ma réflexion : 

Si A=B=C au niveau des poids moléculaires, alors sachant que A est un hétérodimère (et pas un homodimère comme dit dans la correction, puisqu'on dit bien A1 et A2 et pas 2A1 par exemple, bref) alors le poids des monomères seront obligatoirement inférieures aux poids de B ou de C et donc sachant que les protéines de plus petit poids molécules migrent le plus loin, alors A1 et A2 migreront le plus sur un SDS-PAGE.

 

Au plaisir !

 

Tu as totalement raison, merci c'est hyper clair comme message !!

 

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