C'estPASSimple Posted February 12 Share Posted February 12 Bonjour, je n'arrive pas à déterminer le Phi dans une Electrophorese 2D, est-ce qu'il est égal au pH ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Tuteur Solution Cicatrix Posted February 12 Tuteur Solution Share Posted February 12 (edited) Salut, le pHi c'est le pH auquel les protéines sont sous forme neutre. si le pH est plus petit, alors elles sont chargées +, et s'il est plus grand elle sont chargées - Quand on fait une electrophorèse bidimensionnelle, les protéines migrent à gauche ou à droite en fonction du gradient de pH pour aller là où elles seront neutres, donc au niveau de leur pHi oui les prot les plus acides vont là où le pH est faible donc le plus proche de leur pHi (et ensuite il y a la 2e dimension avec la taille, les protéines descendent plus ou moins en fonction de leur poids mais restent au "niveau de pH" trouvé juste avant) Est-ce que ça peut t'aider ? (j'ai reexpliqué ce que tu viens de dire je crois oops) et pour déterminer le pHi il te faut une graduation comme celle qui est en abscisse ici Edited February 12 by Cicatrix C_trist, Lulu_le_Fou and MALOcclusionsphinctérienne 3 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
C'estPASSimple Posted February 12 Author Share Posted February 12 Il y a 3 heures, Cicatrix a dit : Salut, le pHi c'est le pH auquel les protéines sont sous forme neutre. si le pH est plus petit, alors elles sont chargées +, et s'il est plus grand elle sont chargées - Quand on fait une electrophorèse bidimensionnelle, les protéines migrent à gauche ou à droite en fonction du gradient de pH pour aller là où elles seront neutres, donc au niveau de leur pHi oui les prot les plus acides vont là où le pH est faible donc le plus proche de leur pHi (et ensuite il y a la 2e dimension avec la taille, les protéines descendent plus ou moins en fonction de leur poids mais restent au "niveau de pH" trouvé juste avant) Est-ce que ça peut t'aider ? (j'ai reexpliqué ce que tu viens de dire je crois oops) et pour déterminer le pHi il te faut une graduation comme celle qui est en abscisse ici Coucou mais dcp ici les prot les + acides vont migrer vers la gauche et les basique vers la droite sur l'axe des abscisses c'est ça ? Et si par ex elle s'arrete à Ph=5,56 comme sur l'abscisse, cela vuet dire que pHi=pH=5,56 ? Enfait j'arrive pas à savoir comment déterminer le pHi sur une electro2D par rapport aux valeurs du pH des abscisses, est que le pHi le plus bas c'est celui le plus acide et donc la ou le pH est le plus faible sur l'abscisse ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Tuteur Cicatrix Posted February 12 Tuteur Share Posted February 12 Il y a 4 heures, C'estPASSimple a dit : Coucou mais dcp ici les prot les + acides vont migrer vers la gauche et les basique vers la droite sur l'axe des abscisses c'est ça ? oui Il y a 4 heures, C'estPASSimple a dit : Et si par ex elle s'arrete à Ph=5,56 comme sur l'abscisse, cela vuet dire que pHi=pH=5,56 ? Enfait j'arrive pas à savoir comment déterminer le pHi sur une electro2D par rapport aux valeurs du pH des abscisses, est que le pHi le plus bas c'est celui le plus acide et donc la ou le pH est le plus faible sur l'abscisse ? oui et oui aussi xD j'ai compris tout comme toi Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
C'estPASSimple Posted February 12 Author Share Posted February 12 Bon nickel merci bcp est-ce qu'un tuteur pourrait confirmer ce qu'on a compris ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière MALOcclusionsphinctérienne Posted February 13 Ancien Responsable Matière Share Posted February 13 Oui c'est ça, le gel présente un gradient de pH sur sa longueur, les protéines vont migrer jusqu'à trouver leur pHi car elles y seront neutres. Si le pH augmente de gauche à droite comme ici, les acides faibles migreront donc plus à gauche et les bases faibles plus à droite. C'estPASSimple, La_Mouche and Lulu_le_Fou 3 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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