mathoulematou Posted November 27, 2023 Share Posted November 27, 2023 Bonjour, voici quelques items que je ne comprends pas sur les enzymes: B. Toute variation importante du pH du milieu a une action sur la réaction enzyme-substrat en modifiant réversiblement la dissociation des acides aminés du site actif. Compté faux ? D. Les enzymes agissent en petite quantité et ne sont pas modifiées. Compté vrai: elles peuvent agir en petites quantité mais leur action est proportionnelle a leur quantité ? (j'avais cru comprendre que pour les michaélienne ca marchait comme ca: réaction dépendante de la quantité enzyme mais pas de substrat tandis que pour les allostériques: action augmente avec quantité de substrat) Un inhibiteur compétitif d’une enzyme a les propriétés suivantes : E. il occupe réversiblement le site catalytique. Compté faux : c'est le site de reconnaissance ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Tuteur Solution Nonooo Posted November 27, 2023 Tuteur Solution Share Posted November 27, 2023 coucou @mathoulematou Il y a 11 heures, mathoulematou a dit : B. Toute variation importante du pH du milieu a une action sur la réaction enzyme-substrat en modifiant réversiblement la dissociation des acides aminés du site actif. Compté faux ? Le piège correspond vraisemblablement au fait que ce ne sont pas toujours des acides aminés qui se lient au site actif : ça peut être des lipides/glucides... Sinon, peut-être que le piège se situait sur le "réversiblement", car il est possible qu'un changement trop important de pH puisse dénaturer l'enzyme donc cette dissociation serait irréversible. Dans le cas spécifique des variations de pH, elles ont tendance à affecter la charge des acides aminés, ce qui peut modifier la liaison entre l'enzyme et le substrat de manière réversible ce coup-ci (mais seulement si la variation est modérée donc). Il y a 11 heures, mathoulematou a dit : D. Les enzymes agissent en petite quantité et ne sont pas modifiées. Cette affirmation est vraie. Les enzymes agissent en petite quantité car de faibles quantités d'enzymes peuvent catalyser une réaction chimique impliquant de grandes quantités de substrat. De plus, elles ne subissent pas de modifications durables pendant la réaction enzymatique. Pour les enzymes de type michaélien et les sinusoïdes, la vitesse de réaction est bien proportionnelle à la concentration en enzymes (il faut se fier à la diapo 95 qui ne les différencie pas). Il y a 11 heures, mathoulematou a dit : Un inhibiteur compétitif d’une enzyme a les propriétés suivantes : E. il occupe réversiblement le site catalytique. Compté faux : c'est le site de reconnaissance ? C'est le site de liaison : l'inhibiteur compétitif se lie au site de liaison car il ressemble au substrat, alors que le site actif/catalytique, c'est le lieu où à lieu la réaction. J'espère t'avoir aidé sinon n'hésite pas à poser une autre question. Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Recommended Posts
Join the conversation
You can post now and register later. If you have an account, sign in now to post with your account.
Note: Your post will require moderator approval before it will be visible.