Justine18 Posted April 25, 2016 Posted April 25, 2016 Bonjour. je ne comprends pas comment on trouve les réponses. QCM 1 On vous a dit en cours que les endocannabinoïdes étaient synthétisés à partir des phospholipides membranaires sans vous préciser les enzymes impliquées.Pour l’anandamide, une première enzyme, appelée NAT, catalyse la réaction ci- dessous. Une deuxième enzyme produit alors l’anandamide.Pour le 2-AG, la première enzyme est une phospholipase C spécifique de phosphoinositides, qui sont particulièrement riches en espèces moléculaires renfermant un acide stéarique (18:0) en position sn-1 et un acide arachidonique (20:4) en position sn-2. Une deuxième enzyme produit alors le 2-AG.A. L’enzyme qui produit l’anandamide est une phospholipase C agissant sur la NAPE (N-arachidonoyl-PE).B. L’enzyme qui produit le 2-AG est une DAG lipase (DAG lipase) hydrolysant spécifiquement la liaison ester en position sn-2 du DAG.C. L’enzyme qui dégrade l’anandamide en l’hydrolysant est une estérase.D. L’enzyme qui dégrade le 2-AG en l’hydrolysant est une monoacylglycérollipase.E. La dégradation des deux endocannabinoïdes par les deux enzymes qui leshydrolysent conduit à leur inactivation. Les réponses vraies sont DE. Merci
Ancien du Bureau Solution Alexx Posted April 26, 2016 Ancien du Bureau Solution Posted April 26, 2016 Bonjour ! Pour ce QCM il faut tout déduire en fait... La seule connaissance que tu dois avoir c'est connaître la tête de l'anandamide ! C'est tout ! A : L'enzyme qui va intervenir sera une phospholipase D, si tu regardes la structure de l'anandamide il n'y a pas de phosphate, donc ça coupe après le P B : Si tu prends une DAGlipase spécifique de la liaison sn-2 tu n'obtiendrais pas un 2-AG mais un 1-AG ! C : Tu coupes une liaison P-O donc ce n'est pas une fonction ester :/ D : Cet item (comme le B) n'est même pas en lien avec l'exercice, le 2-AG est bien un monoacylglycérol donc la MAG lipase va l'hydrolyser, pas de soucis ! E : ça me parait plutôt logique ^^ Voilà voilà !
Justine18 Posted April 26, 2016 Author Posted April 26, 2016 D'accord c'est plus clair comme ça. Merci
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