Cloé23 Posted October 20, 2023 Share Posted October 20, 2023 Salut ! Désolé de déranger un peu tard, mais cet après-midi, on a vu en cours de génome la traduction de l'ARNm en protéine, mais je n'ai pas bien compris les étapes de l'initiation, de l'élongation et de la terminaison... Est-ce que quelqu'un pourrait (si possible) me réexpliquer en détail ce passage du cours s'il vous plait ?? Merci infiniment d'avance !! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Tuteur Solution emmacrophage Posted October 20, 2023 Tuteur Solution Share Posted October 20, 2023 (edited) coucou ! @Cloé23 pas de problème on est là pour ça !! Je vais essayer de te faire un résumé de la traduction :) Tout d'abord, il va y avoir lecture de l'ARNm de 5' vers 3', la traduction se fait à partir du codon AUG jusqu'au codon stop par déplacement du ribosome de codon en codon. Petite aparté sur les sites du ribosome, il y en a 3 : - site A (aminoacylARNt) : lieu de fixation des aa-ARNt dont l'anticodon est complémentaire du codon de l'ARNm - site P (peptidyl ARNt) : lieu de fixation de l'ARNt porteur du polypeptide en cours de synthèse (les sites A et P ne concernent qu'un seul codon chacun) - site E (exit) : site sur lequel l'ARNt sera expulsé après avoir déchargé son acide aminé Le 1er acide aminé de la protéine sera toujours le même : une méthionine (formyl-méthionine pour les procaryotes) car AUG est unique, ce 1er acide aminé est amené par un ARNt dit initiateur. Très important : la synthèse protéique se fait depuis le NH2 terminal du 1er acide aminé vers le COOH terminal du dernier acide aminé, chaque acide aminé étant relié par une liaison peptidique CO-NH. Maintenant, on va voir le mécanisme de traduction spécifiquement chez les procaryotes : 1) INITIATION : c'est la formation d'un complexe d'initiation entre la petite sous-unité 30S, la formyl-méthionine (fMet) et l'ARNm au niveau de l'AUG, cet assemblage est fait par 3 facteurs d'initiation (IF1/2/3) en présence de GTP. Ensuite, il va y avoir la liaison de la grande sous-unité 50S et donc la formation du ribosome 70S, ainsi fMet lié à l'ARNt se situe alors au niveau du site P du ribosome. 2) ELONGATION : tout d'abord, il y a l'entrée d’un nouvel ARNt au niveau du site A, via le facteur d’élongation EF-TU en présence de GTP. Puis, il y a formation de la liaison peptidique entre fMet (situé au niveau du site P) et l'aa-ARNt (site A) par une peptidyl-transférase présente dans la grande sous-unité. Il y a ensuite translocation, c'est-à-dire déplacement du ribosome sur le codon suivant via un facteur d’élongation EF en présence de GTP : l’ARNt déchargé se retrouve au niveau du site E, le peptidyl-ARNt se retrouve au niveau du site P, le site A est donc libre pour l’entrée d’un 3ème aa-ARNt. 3) TERMINAISON : lorsque le site A contient un codon stop : reconnaissance du codon stop par des facteurs de terminaison/relargage = RF-1/2 (de nature protéique), ils provoquent l’arrêt de la synthèse, il y a donc dissociation de l’ARNm, hydrolyse de la dernière liaison peptide-ARNt, libération de l’extrémité COOH de la protéine et dissociation des sous-unités ribosomales. (je te renvoie aux diapos 52-54 du cours du professeur Langin, ça sera beaucoup mieux d'avoir des schémas pour mieux comprendre le mécanisme) Passons donc aux eucaryotes : le mécanisme est très similaire à celui des procaryotes mais on va avoir quelques différences, notamment liées à la présence de la coiffe en 5' et de la queue polyA en 3' : L'ARNt initiateur est porteur d'une méthionine (et pas d'une formyl-méthionine). De plus, on a de grandes quantités de facteurs d'initiations notés e-IF (plus nombreux que chez les procaryotes), ils ont de nombreux rôles : - fixation de l'ARNt initiateur sur la petite sous-unité - reconnaissance de la coiffe - fixation à l'ARNm - activité hélicase (ATPase) pour supprimer les structures secondaires de l'ARNm en 5' non codant - reconnaissance de la séquence consensus de Kozak située autour de l'AUG - activité GTPase : dissocier le complexe d'initiation On a également des facteurs d'élongation (e-EF) et de relargage (eFR), assez proches de ceux des procaryotes. On a la circularisation de l'ARNm grâce à différentes protéines de liaison, ainsi le ribosome ne se décroche pas à la fin de sa lecture, mais revient directement en 5' pour une nouvelle traduction, il peut donc y avoir plusieurs traductions sans nouvelle initiation. Et pour finir, on va avoir très peu de polysomes contrairement aux procaryotes où il y en a beaucoup. Les polysomes, c'est l'association de plusieurs ribosomes sur un même ARNm, donc plusieurs protéines en cours d'élongation. J'espère que ça t'aidera à y voir plus clair :) n'hésite pas si tu as d'autres questions ! Edited October 20, 2023 by emmacrophage Marouabaïne, Vava_ and maï.lys.ine 1 2 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Cloé23 Posted October 21, 2023 Author Share Posted October 21, 2023 Wahh incroyable merci beaucoup ! Mais j'ai encore quelque petite question... Le prof a dit que la formyl-méthionine était dans 50% des cas perdu par les protéines, alors pourquoi il y a une liaison peptidique entre la fMet et l'aa-ANRt ? De plus le prof a dit je cite : "Le 2e codon est CGA, qui va recruter un ARNt (de transfert) qui porte une Arginine. On va avoir implication de facteurs d’élongation : EF-Tu lié au GTP, nécessaire à la réaction. L’arginile-ARNt se fixe sur le codon au niveau du site adénile, dans la grande sous unité il y a une région qui s’appelle le centre de la peptidyl transférase et c’est le lieu où va il y avoir au niveau de l’ARN, c’est a se niveau là que va se former la liaison peptidyl, dans le cas des procaryotes, entre la formyl-méthionine et l’arginine. Cette réaction consomme un GTP. Ensuite, on va avoir translocation, déplacement de l’ARNm par rapport au ribosome, on va avoir l’ARNt qui est déchargé (qui n’a plus d’AA) qui va se retrouver dans le site E et qui va ensuite être libéré et puis la chaîne peptidique en cours d’élongation va se retrouver sur le site peptidyl (P). Cette translocation nécessite un facteur que l’on appelle EF-G lié au GTP, on va recruter ensuite un autre ARNt qui correspond au codon GCU et qui est une alanine-ARNt. Ce processus continu ainsi jusqu’au codon STOP." Mais je ne comprends pas ce qu'est l'arginile-ARNt ?? (j'ai recopier mort pour mot ce qu'il a dit) Mais j'ai vraiment du mal à comprendre, parce que je crois qu'il à dit que la traduction commencé donc sur le 2e codon puisque la fMet est éliminé par la prot dans 50% des cas... Peut-être que je me trompe et que je suis complètement à côté de la plaque, mais je n'ai pas bien saisit le concept.. Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Tuteur emmacrophage Posted October 21, 2023 Tuteur Share Posted October 21, 2023 (edited) alors la formyl-méthionine est comme tu l'as dit dans 50% des cas perdu par les protéines, c'est-à-dire après la traduction (donc pendant la traduction on a encore notre formyl-méthionine, sinon elle ne pourrait pas se faire puisque c'est l'acide aminé "initiateur") en effet (je ne savais pas si vous l'aviez vu donc j'ai préféré ne pas le mettre), mais le 2ème codon est CGA, donc code pour une arginine, et va recruter un ARNt. En effet, l'ARNt va se lier par sa séquence anticodon à un codon de l'ARNm, l'ARNt porte un acide aminé particulier (donc ici l'arginine) : on a donc argigine-ARNt. Cette argigine-ARNt va donc rentrer au niveau du site A via le facteur d'élongation en présence de GTP. Puis, il y a formation de la liaison peptidique entre fMet (site P) et l'argigine (site A) grâce à une peptidyl transférase. j'espère que ça t'aidera, pose bien sur d'autres questions si ça n'est pas clair ;)) Edited October 21, 2023 by emmacrophage Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Cloé23 Posted October 21, 2023 Author Share Posted October 21, 2023 AHH ok c'est beaucoup plus clair, mtn que je visualise ! Merci infiniment à toi ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Tuteur emmacrophage Posted October 21, 2023 Tuteur Share Posted October 21, 2023 avec plaisir !! :) Cloé23 1 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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