futurmedecinaskip Posted February 4, 2023 Share Posted February 4, 2023 ça serait pour avoir une confirmation: qd le pHi de la protéine est inférieur au ph donné dans l'énoncé, la protéine est chargé - donc la colonne est chargé + (dc échangeuse de cations) et inversement ??? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution Le_P'tit_Kiwi Posted February 4, 2023 Solution Share Posted February 4, 2023 Coucou ! Quand le pH de la protéine est inférieur au pHI, la protéine est chargée positivement. Quand le pH de la protéine est supérieur au pHI, la protéine est chargée négativement. Ainsi tu peux utiliser des colonnes échangeuses d'anions ou de cations. Une colonne échangeuse de cations est chargée négativement afin de garder accrochés les cations (+). Une colonne échangeuse d'anions est chargée positivement afin de garder accrochés les anions (-). Personnellement pour ne pas m'emmêler les pinceaux, je me disais par exemple : une colonne échangeuse d'anions aime les anions, donc elle veut les garder avec elle, donc elle est chargée positivement afin d'avoir une affinité avec eux ! Est-ce que c'est bon pour toi ? je peux t'expliquer plus en détail le fonctionnement des colonnes échangeuses d'ions si besoin, tu me dis n'hésite pas ! Bon courage emylyyy, Cassolnousmanque2 and barbiedocteur 1 2 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
futurmedecinaskip Posted February 4, 2023 Author Share Posted February 4, 2023 il y a 36 minutes, Le_P'tit_Kiwi a dit : Coucou ! Quand le pH de la protéine est inférieur au pHI, la protéine est chargée positivement. Quand le pH de la protéine est supérieur au pHI, la protéine est chargée négativement. Ainsi tu peux utiliser des colonnes échangeuses d'anions ou de cations. Une colonne échangeuse de cations est chargée négativement afin de garder accrochés les cations (+). Une colonne échangeuse d'anions est chargée positivement afin de garder accrochés les anions (-). Personnellement pour ne pas m'emmêler les pinceaux, je me disais par exemple : une colonne échangeuse d'anions aime les anions, donc elle veut les garder avec elle, donc elle est chargée positivement afin d'avoir une affinité avec eux ! Est-ce que c'est bon pour toi ? je peux t'expliquer plus en détail le fonctionnement des colonnes échangeuses d'ions si besoin, tu me dis n'hésite pas ! Bon courage c'est encore un peu floue, je vois pas qu'es que ça implique d'avoir des proteines + ou - sur la colonne + ou - (omg bcp trop de signes c'est pour ça j'ai jamais aimé les maths) Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Le_P'tit_Kiwi Posted February 4, 2023 Share Posted February 4, 2023 Il faut que tu te dises que c'est simplement une interaction +/- ! Quelque chose de positif va s'accrocher à quelque chose de négatif, et inversement. Comme tu le vois en chimie les molécules - se lient aux + par question de stabilité etc.. Le but d'une molécule ou un atome chargé - (par exemple) dans la nature, c'est de trouver un acolyte chargé + à qui se lier pour être plus stable. En fait ici le but c'est de sélectionner la protéine que tu veux en fonction de sa charge, c'est simplement une technique de purification ! barbiedocteur, Cassolnousmanque2, emylyyy and 1 other 2 1 1 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
futurmedecinaskip Posted February 4, 2023 Author Share Posted February 4, 2023 il y a 24 minutes, Le_P'tit_Kiwi a dit : Il faut que tu te dises que c'est simplement une interaction +/- ! Quelque chose de positif va s'accrocher à quelque chose de négatif, et inversement. Comme tu le vois en chimie les molécules - se lient aux + par question de stabilité etc.. Le but d'une molécule ou un atome chargé - (par exemple) dans la nature, c'est de trouver un acolyte chargé + à qui se lier pour être plus stable. En fait ici le but c'est de sélectionner la protéine que tu veux en fonction de sa charge, c'est simplement une technique de purification ! c’est plus clair, mercii Cassolnousmanque2 and Le_P'tit_Kiwi 1 1 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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