passante. Posted December 8, 2022 Posted December 8, 2022 Bonjour, j'aurai une question concernant le cours du professeur Ausseil : il est indiqué: " KM : affinité de l'enzyme pour le substrat : [substrat] pour laquelle la vitesse initiale atteint la 1/2 de la Vmax" et en ce qui concerne le KM caractéristique d'un inhibiteur compétitif il est écrit: "KM augmente: l'enzyme a moins d'affinité avec son substrat que l'inhibiteur" j'ai l'impression qu'il y a un paradoxe: si l'enzyme a moins d'affinité pour son substrat alors KM diminue non ? voici en pièce jointe les diapos correspondantes merci d'avance! Quote
Solution purproduitdusud Posted December 8, 2022 Solution Posted December 8, 2022 Il y a 1 heure, passante. a dit : Bonjour, j'aurai une question concernant le cours du professeur Ausseil : il est indiqué: " KM : affinité de l'enzyme pour le substrat : [substrat] pour laquelle la vitesse initiale atteint la 1/2 de la Vmax" et en ce qui concerne le KM caractéristique d'un inhibiteur compétitif il est écrit: "KM augmente: l'enzyme a moins d'affinité avec son substrat que l'inhibiteur" j'ai l'impression qu'il y a un paradoxe: si l'enzyme a moins d'affinité pour son substrat alors KM diminue non ? voici en pièce jointe les diapos correspondantes merci d'avance! Alors oui c'est ça le KM c'est la concentration en substrat pour la quelle la vitesse initiale atteint 1/2 de la vitesse maximale. Donc plus le Km est petit plus l'affinité enzyme-substrat est importante ( on le voit sur le schéma du cours). c'est pourquoi un inhibiteur compétitif ( qui se lie sur le même site actif que le substrat ) va augmenter le Km car il diminue l'affinité de l'enzyme pour son substrat. Bon courage !! Quote
passante. Posted December 8, 2022 Author Posted December 8, 2022 D'accord, je te remercie!! bonne soirée Quote
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