TD enzymo

[RayanZ]

Salut,

 

J'ai quelques questions par rapport au TD d'enzymologie de cette année, ils ont posté ne version corrigée mais il y a toujours quelques points qui me posent problème : 

 

L'item : "la vitesse de réaction enzymatique augmente généralement avec la température jusqu'à 37°C" est compté vrai mais j'ai noté dans mon cours ce qu'a dit le prof ce jour là : ça peut monter jusqu'à 41 (et c'est aussi ce qui est représenté sur la diapo du cours (le pic d'activité est bien représenté à 41°C)).

 

L'item : "toute variation importante du pH du milieu a une action sur la réaction enzyme-substrat en modifiant réversiblement la dissociation des acides aminés du site actif" est compté faux mais je n'arrive pas à voir pourquoi, normalement quand une enzyme est dans un milieu de pH différent de son pH optimal et qu'on la remet à son pH optimal, elle refonctionne normalement non ? Les lipases acides par exemple elles sont synthétisées à pH 7 puis elles sont déplacées à pH 5 dans les lysosomes et pourtant elles fonctionnent bien donc la modification était réversible non ?

 

Dernière question, l'item (en parlant des inhibiteurs compétitifs) : "il occupe réversiblement le site actif" est compté faux, mais c'est vrai non ? 

 

Merci

 

 

[You_shall_not_PASS]

@Fabulo

@Kapybara :)

[Pucca]

Salut @RayanZ, 

 

-En effet la vitesse augmente jusqu'à 41° donc ça veut bien dire qu'elle augmente aussi jusqu'à 37° (je pense qu'avec cet item ils n'ont pas sous-entendu que c'est le seuil)

 

-En effet mais dans l'item on sous-entend que les variations de pH dissocient des AA du site actif, or pour moi le pH permet juste une activité optimale ou non de l'enzyme sans changer son site actif

 

-Je suis allée voir le TD et est-ce que tu ne fais pas référence au QCM 10 item E ? Parce que si c'est lui on te parle du site catalytique et donc non, l'inhibiteur compétitif n'occupe pas réversiblement le site catalytique mais le site de liaison

Pour rappel : site de liaison = site de reconnaissance, site catalytique = site où a lieu la réaction et site actif = site de liaison + site catalytique 

 

Voilà j'espère que c'est plus clair pour toi, si jamais n'hésite pas

[RayanZ]

il y a 11 minutes, Pucca a dit :

Salut @RayanZ, 

 

-En effet la vitesse augmente jusqu'à 41° donc ça veut bien dire qu'elle augmente aussi jusqu'à 37° (je pense qu'avec cet item ils n'ont pas sous-entendu que c'est le seuil)

 

-En effet mais dans l'item on sous-entend que les variations de pH dissocient des AA du site actif, or pour moi le pH permet juste une activité optimale ou non de l'enzyme sans changer son site actif

 

-Je suis allée voir le TD et est-ce que tu ne fais pas référence au QCM 10 item E ? Parce que si c'est lui on te parle du site catalytique et donc non, l'inhibiteur compétitif n'occupe pas réversiblement le site catalytique mais le site de liaison

Pour rappel : site de liaison = site de reconnaissance, site catalytique = site où a lieu la réaction et site actif = site de liaison + site catalytique 

 

Voilà j'espère que c'est plus clair pour toi, si jamais n'hésite pas

Merci beaucoup c'est parfait ! 

[Fabulo]

Désolé du temps d’attente @RayanZ, en tout cas rien à dire sur la réponse de @Pucca !

 

Bon courage