Effet cooperatif/ heme

[RElisse]

Bonjour 

en lisant mon cours à chaque fois je bloquer sur la partie, Histidine, liaison à l'oxygène, effet coopertaif j'arrive jamais à comprendre ce point . 

Est ce que qlq pourrait me donner un peu plus d'explication 

 

merci beaucouppppp 

[PASSlesrep]

Salut @RElisse, j'ai peut être de quoi t'éclaircir:

définition internet: L'hémoglobine fixe l'O2 de manière coopérative, c'est-à-dire que la liaison d'une première molécule d'O2 augmente l'affinité de l'hémoglobine pour la liaison de molécules d'O2 supplémentaires.

En faite si tu veux l'hémoglobine subit une modification conformationnelle lorsque celle ci se lie à une molécule d'O2. Je pense pas que le prof en à parler mais c'est une notion qui était vue en PACES. 

Pour résumer ton hémoglobine admet deux conformation:

En absence d'O2: On parle de l'état T  la molécule est dite tendu tes chaines alpha et bêta sont organisées d'une certaine manière (pas la peine de retenir l'organisation).

Dans cette conformation ton hémoglobine a une "faible" affinité pour l'O2 (en soit l'affinité est assez élevé seulement moins que l'autre forme c'est pour ça que je dis faible)

 

En présence d'O2: On parle de l'état R pour "Relaxed" comme tu le sais ton hémoglobine est formé de deux chaines alpha et de deux chaines bêta contenant les noyaux d'hème etc...

Lorsque l'on a fixation d'une molécule d'O2 on observe un changement de conformation par rupture des ponts salin et rotation de l'axe de 15° entre les sous unité alpha et bêta ce qui rend l'hémoglobine plus affine à l'O2.

 

Honnêtement je pense pas que ce mécanisme est à savoir pour les partiels, retiens seulement que la liaison d'une molécule d'O2 augment l'affinité pour cette dernière (pour les 3 autres potentielles molécules d'O2) le mécanisme c'est de la culture scientifique 

 

Edited November 11, 2022 by PASSlesrep

[RElisse]

merci énormement 

 

[lmed24]

bonjour, je ne comprends pas très bien cette partie du cours qui se trouve à la suite de l'effet coopératif.. 

merci d'avance 

[cloe1]

Salut, 

Tout d'abord je m'excuse de répondre si tard. 

 

Ici il faut retenir que l'oxymyoglobine correspond à la liaison d'une molécule d'O2 à la myoglobine. 

La configuration de l'hème est différente suivant s'il y a de l'oxygène (=oxymyoglobine) ou s'il n'y en a pas (= myoglobine). 

 

Au milieu de l'hème se trouve un ion Fe2+: 

- en absence d'oxygène, donc dans la myoglobine c'est comme si la liaison de coordination entre l'histidine F8 et le Fe2+ "tirait" à elle le Fe2+ et donc le Fe2+ n'est plus au centre le l'hème mais attiré vers l'HIS F8. 

- en présence d'oxygène, donc dans l'oxymyoglobine c'est comme si la liaison de coordination avec l'O2 permettait de "redresser le Fe2+ en tirant de l'autre côté", ce qui induit donc un recentrage de l'ion Fe2+ au centre de l'hème en présence d'02.  

 

Dis moi si j'ai bien répondu à ta question :) 

En espérant t'avoir aidé, 

 

[lmed24]

ok d'accord je vois mieux merci beaucoup !! en fait c'est la même protéine juste avec ou sans O2 

Le 26/02/2023 à 23:25, cloe1 a dit :

Salut, 

Tout d'abord je m'excuse de répondre si tard. 

 

Ici il faut retenir que l'oxymyoglobine correspond à la liaison d'une molécule d'O2 à la myoglobine. 

La configuration de l'hème est différente suivant s'il y a de l'oxygène (=oxymyoglobine) ou s'il n'y en a pas (= myoglobine). 

 

Au milieu de l'hème se trouve un ion Fe2+: 

- en absence d'oxygène, donc dans la myoglobine c'est comme si la liaison de coordination entre l'histidine F8 et le Fe2+ "tirait" à elle le Fe2+ et donc le Fe2+ n'est plus au centre le l'hème mais attiré vers l'HIS F8. 

- en présence d'oxygène, donc dans l'oxymyoglobine c'est comme si la liaison de coordination avec l'O2 permettait de "redresser le Fe2+ en tirant de l'autre côté", ce qui induit donc un recentrage de l'ion Fe2+ au centre de l'hème en présence d'02.  

 

Dis moi si j'ai bien répondu à ta question :) 

En espérant t'avoir aidé, 

 

 

[cloe1]

Oui tout a fait c'est ça !