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Translocation co-traductionnelle


camhile
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  • Tuteur

Bonjour, je n'arrive pas à saisir le point sur la translocation co-traductionnelle dans le cours sur le système endomembranaire... 

Je ne comprend pas pourquoi ramener le ribosome au niveau du translocon et ce qui se passe après. La protéine est toujours liée au ribosome à ce moment là?

Toujours en lien avec la  translocation co-traductionnelle, on nous parle ensuite de translocation co-traductionnelle de protéines solubles, je ne comprend pas ce qui arrive aux protéines clivables lorsqu'elles passent la membrane, et au contraire ce qui arrive au protéines non clivables lorsqu'elles restent dans la membrane. 

C'est ce schéma qui m'embrouille un peu je crois... (il est au niveau  de la partie translocation co-traductionnelle de protéines solubles)

 

Merci d'avance et désolé pour ce message hyper long😅

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Edited by loumi05
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  • Ancien Responsable Matière

Coucouu ! 
Alors le principe de la translocation co traductionnelle du coup il nécessite 3 grands acteurs:

-le complexe SRP qui est capable de reconnaître le bon ribosome pour débuter la traduction.

-un translocon (canal).

-Er un signal de reconnaissance qui est le peptide signal qui est une forte séquence d’AA hydrophiles.

 

Ensuite le principe: donc tu va avoir au début la traduction de l’ARNm qui va débuter grâce à des ribosomes libres dans le cytosol. Ensuite tu va avoir le peptide signal du ribosome qui va être reconnu par le complexe SRP qui va bloquer du coup le bon ribosome.

Et suite à cette fixation tu va avoir directement:

-Un arrêt transitoire de la traduction (en bloquant l’accès des facteurs d’élongations du ribosome)

-Puis la reconnaissance du complexe SRP par son récepteur : ça va permettre la fixation ribosome/protéine 

-Puis on va avoir le ribosome qui se fixe au niveau du translocon.

Et enfin à ça moment la tu va avoir le détachement de SRP de son récepteur et du coup la reprise de la traduction vers le RE.

 

Donc attention la protéine se lié au ribosome qu’après la fixation de SRP avec son récepteur (et du coup au moment où la traduction est arrêter).

 

Ensuite pour les protéines solubles:

Concerne les protéines luminales ou à destinés sécrétoires.

Ici les protéines elles vont posséder qu’un seul peptide signal (il est à l’extrémité N-terminale) et il est clivable.

 

La ou on parle de protéines non clivables éventuellement c’est au niveau de la translocation co-traductionnelle de protéines transmembranaires:

Ici soit tu va avoir la présence/ou non d’un peptide signal clivable.

Soit tu va avoir plusieurs peptides signal non clivables: on dit que c’est des petites “d’ancrage”. 
 

Du coup pour les protéines ayant un peptide signal ce sera les single passer les protéines avec plusieurs peptides signals ce sera les multipass. 
 

Ce qu’il faut que tu retienne c’est simplement que les singlepass ont un peptide signal (+/- clivable peu importe) et que les multipass ont plusieurs peptides signal non clivable cette fois ci. Et que les protéines clivables vont rester ancrer à la membrane du coup. Mais si y’a bien une chose qui les différencient c’est le nombre de peptide signal.

 

Est ce que c’est plus clair pour toi? N’hésite pas si c’est pas le cas surtout j’essaierais d’être plus précise ! 
 

Bon courage et n’hésite pas au besoin ☺️

 

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  • Tuteur

ok, du coup quand le ribosome va se fixer au translocon ( accroché à la protéine si je suis bien) il va sortir de la cellule pour aller vers les différents compartiments et "distribuer" les protéines? Le ribosome reste accroché tout le long avec la protéine a partir du moment où il va se fixer au translocon? 

Du coup, protéine soluble = forcément protéine avec un seul peptide clivable et donc à visée sécrétoire ou luminale c'est ça? Et pareil pour les protéines avec plusieurs peptides non clivables je suppose du coup que ces protéines sont uniquement destinées à être des protéines transmembranaires (et du coup rester dans la membrane du RER)? 

Merci pour ta réponse c'est déjà bien plus clair, mais il me reste encore quelques points à éclaircir je pense !

 

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  • Ancien Responsable Matière
  • Solution

Coucou @loumi05

 

Je te mets un petit schéma qui t'aidera à visualiser:

 etoi.jpg

pour répondre à tes questions: 

il y a 38 minutes, loumi05 a dit :

ok, du coup quand le ribosome va se fixer au translocon ( accroché à la protéine si je suis bien)

yes c'est ça!

il y a 38 minutes, loumi05 a dit :

ok, du coup quand le ribosome va se fixer au translocon ( accroché à la protéine si je suis bien) il va sortir de la cellule pour aller vers les différents compartiments et "distribuer" les protéines? Le ribosome reste accroché tout le long avec la protéine a partir du moment où il va se fixer au translocon?

 

le ribosome reste. 

En gros, lorsque que la SRP va reconnaître la séquence signale de la protéine elle va arrêter la traduction. La SRP va s’accrocher à son récepteur et se détacher du peptide signal. La traduction va pouvoir reprendre (grâce au ribosome toujours présent) et la protéine va rentrer dans le canal. Tu peux noter au passage que la protéine sera soit soluble soit transmembranaire. 

il y a 38 minutes, loumi05 a dit :

Du coup, protéine soluble = forcément protéine avec un seul peptide clivable et donc à visée sécrétoire ou luminale c'est ça? Et pareil pour les protéines avec plusieurs peptides non clivables je suppose du coup que ces protéines sont uniquement destinées à être des protéines transmembranaires (et du coup rester dans la membrane du RER)? 

ouiiii

je rajoute quand même qqchose, lorsque que l'on dit "protéine transmembranaires" ça ne veut pas forcément dire "à la membrane du RE" sinon on ne trouverait pas de prot transmembranaire au niveau de la membrane plasmique par exemple. En gros si ta protéine possède un peptide signal clivable et au moins un peptide signal d'ancrage et qu'elle n'est pas destinée à rester dans le RE, elle va passer dans l'appareil de Golgi et à ce moment elle pourra aller au niveau de la membrane plasmique. 

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