Ancien Responsable Matière Alexandra_ Posted March 21, 2022 Ancien Responsable Matière Share Posted March 21, 2022 Bonjour, je ne comprends la correction à certains des QCM sur les protéines ainsi que comment on pouvait répondre à d'autre de ces QCM... QCM 15 : A propos des structures des protéines C. Il existe une quasi infinité de structures tertiaires possibles. -> La correction dit vrai mais dans son cours le professeur dit le contraire (il n'en existe que 3: alpha purs, alpha-beta, beta purs)... D. La structure tertiaire est la forme spécifique de la protéine. -> Je ne comprends pas pourquoi cette proposition est comptée fausse par la correction, du coup, c'est quoi la forme spécifique de la protéine? QCM 17 : A propos de l’hémoglobine B. Si la pO2 augmente alors la courbe de saturation hémoglobine/O2 se déplace vers la gauche. -> Je ne comprends pas ou se trouvent les données qui nous permettraient de répondre à cette question. On dispose dans le cours de ces courbes: Mais tout ce qu'elles permettent de dire c'est que lorsque l'on augmente la pO2 la saturation Hb/O2 augmente (on n'a pas deux courbes par rapport à l'hémoglobine qui permettraient de dire que l'augmentation de pO2 permet de déplacer la courbe vers la gauche). C. Dans les muscles la forte pCO2 permet à l'hémoglobine de relâcher son dioxygène et de prendre en charge le CO2. ->Je ne trouve pas dans le cours les données qui nous permettraient de dire que la pCO2 est forte dans le muscle... Merci d'avance pour vos réponses! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière mimolette Posted March 22, 2022 Ancien Responsable Matière Share Posted March 22, 2022 Il y a 12 heures, Alexandra_ a dit : QCM 15 : A propos des structures des protéines C. Il existe une quasi infinité de structures tertiaires possibles. -> La correction dit vrai mais dans son cours le professeur dit le contraire (il n'en existe que 3: alpha purs, alpha-beta, beta purs)... D. La structure tertiaire est la forme spécifique de la protéine. -> Je ne comprends pas pourquoi cette proposition est comptée fausse par la correction, du coup, c'est quoi la forme spécifique de la protéine? Salut, tu as tout à fait raison ! Je viens de vérifier et je me suis en effet mélanger les pinceaux dans la correction... Les réponses justes sont BDE ! Normalement les justifications sont justes ! Il y a 12 heures, Alexandra_ a dit : B. Si la pO2 augmente alors la courbe de saturation hémoglobine/O2 se déplace vers la gauche. -> Je ne comprends pas ou se trouvent les données qui nous permettraient de répondre à cette question. On dispose dans le cours de ces courbes: Tu as encore raison, il y a une faute de frappe c'est la pCO2 dont on parle ! Je suis vraiment désolée... Alexandra_ 1 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Alexandra_ Posted March 22, 2022 Author Ancien Responsable Matière Share Posted March 22, 2022 Merci beaucoup! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Solution mimolette Posted March 22, 2022 Ancien Responsable Matière Solution Share Posted March 22, 2022 Il y a 14 heures, Alexandra_ a dit : C. Dans les muscles la forte pCO2 permet à l'hémoglobine de relâcher son dioxygène et de prendre en charge le CO2. ->Je ne trouve pas dans le cours les données qui nous permettraient de dire que la pCO2 est forte dans le muscle... Voilà, le cours est fini donc je vais pouvoir répondre à ta dernière question ! Les endroits où la pO2 est la plus forte sont logiquement les endroits où l'O2 est capté - donc dans les poumons. A l'inverse, là où on trouve le plus de CO2 c'est aux endroits où l'O2 est consommé et donc où les cellules produisent le plus de déchets, à savoir principalement les muscles qui sont de gros consommateurs d'O2. A proximité des muscles, la pCO2 est donc beaucoup plus élevée ce qui permet de diminuer l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 et de libérer l'O2 qui sera capter par les cellules. En espérant avoir été claire. Bonne révision ! Alexandra_ 1 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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