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inhibiteurs compétitifs


TheoPF
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  • Tuteur

Salut! J'ai une question sur un détail du cours.

 

J'ai marqué que lorsque [Substrat] > [Inhibiteur compétitif] => V initiation pas modifiée 

 

Ca signifie qu'aucun inhibiteur compétitif se lie à l'enzyme ou que comme on a une faible quantité d'inhibiteurs compétiteurs qui se fixent on considère que l'impact qu'ils provoquent sur V initiation est négligeable ? 

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  • Solution
il y a 12 minutes, TheoPF a dit :

comme on a une faible quantité d'inhibiteurs compétiteurs qui se fixent on considère que l'impact qu'ils provoquent sur V initiation est négligeable

Bonsoir,

Exactement

JmS

Révélation

Nan jdeconne mais c'est marrant un peu

 

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  • Ancien Responsable Matière

Mais jpp @Sashounet c'est pas le même prof 😂 et en plus t'es pas dans notre super équipe biomol. Sale intrus.

 

BREF : Coucouuuuu  @TheoPF😍

Alors, en effet, quelque soit la [substrat], si on ajoute un inhibiteur compétitif, la vmax (= vitesse initiale théorique d'une réaction pour une [substrat] infinie) NE CHANGERA PAS. C'est en fait le Km (= affinité de l'enzyme pour le substrat) qui va changer : il augmente. Cela veut dire que l'enzyme aura moins d'affinité avec le substrat si l'inhibiteur compétitif est présent, et ce même si il n'y a pas bcp de substrat.

il y a 24 minutes, TheoPF a dit :

Ca signifie qu'aucun inhibiteur compétitif se lie à l'enzyme ou que comme on a une faible quantité d'inhibiteurs compétiteurs qui se fixent on considère que l'impact qu'ils provoquent sur V initiation est négligeable ? 

Du coup non. C'est pas qu'on peut négliger cet effet à faible [substrat], c'est que la réaction ne fonctionne pas comme ça. C'est le Km qui change, pas la vitesse ! (pour un inhibiteur compétitif hein pour un non compétitif c'est l'inverse).

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  • Tuteur
Il y a 2 heures, nemnémo a dit :

Mais jpp @Sashounet c'est pas le même prof 😂 et en plus t'es pas dans notre super équipe biomol. Sale intrus.

 

BREF : Coucouuuuu  @TheoPF😍

Alors, en effet, quelque soit la [substrat], si on ajoute un inhibiteur compétitif, la vmax (= vitesse initiale théorique d'une réaction pour une [substrat] infinie) NE CHANGERA PAS. C'est en fait le Km (= affinité de l'enzyme pour le substrat) qui va changer : il augmente. Cela veut dire que l'enzyme aura moins d'affinité avec le substrat si l'inhibiteur compétitif est présent, et ce même si il n'y a pas bcp de substrat.

Du coup non. C'est pas qu'on peut négliger cet effet à faible [substrat], c'est que la réaction ne fonctionne pas comme ça. C'est le Km qui change, pas la vitesse ! (pour un inhibiteur compétitif hein pour un non compétitif c'est l'inverse).

Ah mais oui!! Alors si j'ai bien compris: qu'on est une énorme ou faible concentration en inhibiteur compétitif on ne modifiera jamais Vmax mais on "décalera" la courbe, c'est bien ça ? 

il y a 1 minute, TheoPF a dit :

Ah mais oui!! Alors si j'ai bien compris: qu'on est une énorme ou faible concentration en inhibiteur compétitif on ne modifiera jamais Vmax mais on "décalera" la courbe, c'est bien ça ? 

Ah non c'est pour les allostériques 😭

 

Ok, cette fois ci j'espère que j'ai compris :

 

inhibiteur compétitif : courbe différente, Vmax constant, début de réaction en même temps que la courbe de référence 

inhibiteur allostérique : courbe identique mais départ "décalé", Vmax constant

 

C'est bien ça ?

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  • Ancien Responsable Matière

Hey @TheoPF ! 

Il y a 11 heures, TheoPF a dit :

inhibiteur compétitif : courbe différente, Vmax constant, début de réaction en même temps que la courbe de référence 

inhibiteur allostérique : courbe identique mais départ "décalé", Vmax constant

 

C'est bien ça ?

Alors pas vraiment

pour l'inhibiteur compétitif, la courbe est différente oui car le Km va augmenter (et oui le début de réaction se fait en même temps)

pour l'inhibiteur non-compétitif/allostérique, la courbe est différente aussi, car la vitesse max est diminuée, mais le départ n'est pas décalé ! Le début de réaction se fait en même temps.

Je te conseille de regarder les deux courbes sur le cours du prof ! 

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