TheoPF Posted October 19, 2021 Posted October 19, 2021 Salut! J'ai une question sur un détail du cours. J'ai marqué que lorsque [Substrat] > [Inhibiteur compétitif] => V initiation pas modifiée Ca signifie qu'aucun inhibiteur compétitif se lie à l'enzyme ou que comme on a une faible quantité d'inhibiteurs compétiteurs qui se fixent on considère que l'impact qu'ils provoquent sur V initiation est négligeable ? Quote
Solution Sashounet Posted October 19, 2021 Solution Posted October 19, 2021 il y a 12 minutes, TheoPF a dit : comme on a une faible quantité d'inhibiteurs compétiteurs qui se fixent on considère que l'impact qu'ils provoquent sur V initiation est négligeable Bonsoir, Exactement JmS Révélation Nan jdeconne mais c'est marrant un peu TheoPF, Dr_Zaius and Herlock 1 1 1 Quote
TheoPF Posted October 19, 2021 Author Posted October 19, 2021 il y a 8 minutes, Sashounet a dit : Bonsoir, Exactement JmS Révéler le contenu masqué Nan jdeconne mais c'est marrant un peu Hahahhah Nickel, Merci! Quote
Ancien Responsable Matière nemnémo-raux Posted October 19, 2021 Ancien Responsable Matière Posted October 19, 2021 Mais jpp @Sashounet c'est pas le même prof et en plus t'es pas dans notre super équipe biomol. Sale intrus. BREF : Coucouuuuu @TheoPF Alors, en effet, quelque soit la [substrat], si on ajoute un inhibiteur compétitif, la vmax (= vitesse initiale théorique d'une réaction pour une [substrat] infinie) NE CHANGERA PAS. C'est en fait le Km (= affinité de l'enzyme pour le substrat) qui va changer : il augmente. Cela veut dire que l'enzyme aura moins d'affinité avec le substrat si l'inhibiteur compétitif est présent, et ce même si il n'y a pas bcp de substrat. il y a 24 minutes, TheoPF a dit : Ca signifie qu'aucun inhibiteur compétitif se lie à l'enzyme ou que comme on a une faible quantité d'inhibiteurs compétiteurs qui se fixent on considère que l'impact qu'ils provoquent sur V initiation est négligeable ? Du coup non. C'est pas qu'on peut négliger cet effet à faible [substrat], c'est que la réaction ne fonctionne pas comme ça. C'est le Km qui change, pas la vitesse ! (pour un inhibiteur compétitif hein pour un non compétitif c'est l'inverse). Quote
Sashounet Posted October 19, 2021 Posted October 19, 2021 il y a 6 minutes, nemnémo a dit : Sale intrus. Bonjour déjà il y a 6 minutes, nemnémo a dit : c'est pas le même prof Herlock 1 Quote
Ancien Responsable Matière nemnémo-raux Posted October 19, 2021 Ancien Responsable Matière Posted October 19, 2021 il y a 19 minutes, Sashounet a dit : Bonjour déjà Oupsss excuse ma non politesse Quoique c'est justifié après réflexion Herlock 1 Quote
TheoPF Posted October 19, 2021 Author Posted October 19, 2021 Il y a 2 heures, nemnémo a dit : Mais jpp @Sashounet c'est pas le même prof et en plus t'es pas dans notre super équipe biomol. Sale intrus. BREF : Coucouuuuu @TheoPF Alors, en effet, quelque soit la [substrat], si on ajoute un inhibiteur compétitif, la vmax (= vitesse initiale théorique d'une réaction pour une [substrat] infinie) NE CHANGERA PAS. C'est en fait le Km (= affinité de l'enzyme pour le substrat) qui va changer : il augmente. Cela veut dire que l'enzyme aura moins d'affinité avec le substrat si l'inhibiteur compétitif est présent, et ce même si il n'y a pas bcp de substrat. Du coup non. C'est pas qu'on peut négliger cet effet à faible [substrat], c'est que la réaction ne fonctionne pas comme ça. C'est le Km qui change, pas la vitesse ! (pour un inhibiteur compétitif hein pour un non compétitif c'est l'inverse). Ah mais oui!! Alors si j'ai bien compris: qu'on est une énorme ou faible concentration en inhibiteur compétitif on ne modifiera jamais Vmax mais on "décalera" la courbe, c'est bien ça ? il y a 1 minute, TheoPF a dit : Ah mais oui!! Alors si j'ai bien compris: qu'on est une énorme ou faible concentration en inhibiteur compétitif on ne modifiera jamais Vmax mais on "décalera" la courbe, c'est bien ça ? Ah non c'est pour les allostériques Ok, cette fois ci j'espère que j'ai compris : inhibiteur compétitif : courbe différente, Vmax constant, début de réaction en même temps que la courbe de référence inhibiteur allostérique : courbe identique mais départ "décalé", Vmax constant C'est bien ça ? Quote
Ancien Responsable Matière nemnémo-raux Posted October 20, 2021 Ancien Responsable Matière Posted October 20, 2021 Hey @TheoPF ! Il y a 11 heures, TheoPF a dit : inhibiteur compétitif : courbe différente, Vmax constant, début de réaction en même temps que la courbe de référence inhibiteur allostérique : courbe identique mais départ "décalé", Vmax constant C'est bien ça ? Alors pas vraiment : pour l'inhibiteur compétitif, la courbe est différente oui car le Km va augmenter (et oui le début de réaction se fait en même temps) pour l'inhibiteur non-compétitif/allostérique, la courbe est différente aussi, car la vitesse max est diminuée, mais le départ n'est pas décalé ! Le début de réaction se fait en même temps. Je te conseille de regarder les deux courbes sur le cours du prof ! Quote
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