biochimie multitudes de questions (enzymologie)

[Voie_orale]

sltt !!  

 

E. Les enzymes ne déplacent pas l’équilibre final de la réaction enzymatique. -> je comprends pas pourquoi

 

QCM 17 - Un inhibiteur compétitif d’une enzyme a les propriétés suivantes :
A. il ne modifie pas le KM de l’enzyme.
B. il ne modifie pas la Vmax de la réaction enzymatique.
C. pour être efficace, il doit être à faible concentration par rapport à la concentration du substrat.
D. il dénature le site catalytique.
E. il occupe réversiblement le site catalytique. -> pq c'est faux

 

ensuite, est-ce que quelqu'un peut m'aider à résoudre cela , j'ai un doute sur mon raisonnement en fait : 

QCM 23 - Lors d’une cinétique michaélienne, si la concentration en substrat est égale à 1/2 Km et s’il y a un inhibiteur de type compétitif dont la concentration est équivalente à 10-4 Km, la vitesse initiale de la réaction sera proche de :

A. 0,125 Vmax.

B. 0,33 Vmax.

C. 0,500 Vmax.

D. 0,66 Vmax.

E. 0,98 Vmax

 

 

ensuite pour ce qcm j'ai absoluement pq on est dans le cas "allostérique" -> regardez on a le même vmax mais des km différent du coup c'est pas plutot compétitif ?

 

 

 

ensuite, pour l'item A euh ça me dit rien du tout mdrrr en plus mannose = glucose + glucose ? 

 

 

même problème pour ce qcm je ne comprends pas 

 

 

ensuite pour le TD :

 

pourquoi si c'est pas compétitif alors on peut pas dire que c'est allostérique c'est pas incohérent ?

 

 

Merci je tiens à m'excuser pour toutes ces questions là !!!!

[Echo-ho-ho]

kikouuu!

 

TOUTES REPONSES A VERIFIER (je suis ni tuteurs, ni RM, ni particulièrement douée so...)

Le 15/05/2021 à 15:18, Moine_copiste a dit :

E. Les enzymes ne déplacent pas l’équilibre final de la réaction enzymatique. -> je comprends pas pourquoi

j'aurai dit que les enzymes agissent comme catalyseur et donc accélères juste le processus et non l'équilibre final

Le 15/05/2021 à 15:18, Moine_copiste a dit :

QCM 17 - Un inhibiteur compétitif d’une enzyme a les propriétés suivantes :
A. il ne modifie pas le KM de l’enzyme.
B. il ne modifie pas la Vmax de la réaction enzymatique.
C. pour être efficace, il doit être à faible concentration par rapport à la concentration du substrat.
D. il dénature le site catalytique.
E. il occupe réversiblement le site catalytique. -> pq c'est faux

ça je comprend pas pq j'aurai mis vrai perso

Le 15/05/2021 à 15:18, Moine_copiste a dit :

ensuite pour ce qcm j'ai absoluement pq on est dans le cas "allostérique" -> regardez on a le même vmax mais des km différent du coup c'est pas plutot compétitif ?

je trouve la réponse très détaillée ça devrait t'aider

Le 15/05/2021 à 15:18, Moine_copiste a dit :

ensuite, pour l'item A euh ça me dit rien du tout mdrrr en plus mannose = glucose + glucose ? 

alors je sais plus si on l'a vu cette année mais en prérentrée j'avais vu que le mannose était un monosaccharide comme le glucose (c'est un de ses épimères comme le galactose)

Le 15/05/2021 à 15:18, Moine_copiste a dit :

pourquoi si c'est pas compétitif alors on peut pas dire que c'est allostérique c'est pas incohérent ?

alors déjà ici dans un cas on parle de l'enzyme et dans l'autre de l'effecteur

l'effecteur va se fixer  à l'enzyme pour en modifier les actions

 

d'après le coupaing wiki:

https://fr.wikipedia.org/wiki/Inhibiteur_enzymatique

Citation

L'inhibiteur entraîne une modification de la conformation du site actif, ce qui empêche la transformation du substrat en produit mais n'influe pas sur la reconnaissance entre l'enzyme et le substrat.

 

 

Pour tout ça je suis pas sure de moi j'ai pas tous mes cours en ce moment et le S1 remonte un peu... j'espère avoir au moins pu t'aider un pitit peu

bon courage!

[cassolnousmanque]

salut @Moine_copiste, 

Le 15/05/2021 à 15:18, Moine_copiste a dit :

E. Les enzymes ne déplacent pas l’équilibre final de la réaction enzymatique. -> je comprends pas pourquoi

comme le disait @Echo, les enzymes sont des catalyseurs, par conséquent, elles vont être consommées au cours de la réaction puis régénérées 

=> bilan final, il y aura autant de mol d'enzymes dégradées que de mol d'enzymes fabriquées

on dit donc que globalement, les enzymes ne sont pas consommées vu que leur quantité est constante, lorsque 1 mol disparait, 1 mol est formée 

Edited May 16, 2021 by cassolnousmanque

[TACKycardie]

Salut, j'ai vu que @Echo t'avait répondu aussi donc je vais juste appuyer ses propos.

 

Le 15/05/2021 à 15:18, Moine_copiste a dit :

E. Les enzymes ne déplacent pas l’équilibre final de la réaction enzymatique. -> je comprends pas pourquoi

totalement d'acc avec @Echo et @cassolnousmanque (même si cassol ne nous manque absolument pas mdr), une enzyme ne modifie JAMAIS le produit final de ta réaction, elles ne font que modiifer la vitesse de ta réaction en diminuant l'énergie libre d'activation (dG°).

 

Le 15/05/2021 à 15:18, Moine_copiste a dit :

E. il occupe réversiblement le site catalytique. -> pq c'est faux

La majorité des inhibiteurs se lient de manière réversible au site catalytique, cependant il en existe aussi qui se lient de manière covalente. Avec le peu d'information dont tu disposes dans l'énoncé, tu ne peux rien déduire, donc tu ne peux pas affirmer que l'inhibiteur se lie réversiblement au site catalytique, l'item est faux.

 

Le 15/05/2021 à 15:18, Moine_copiste a dit :

QCM 23 - Lors d’une cinétique michaélienne, si la concentration en substrat est égale à 1/2 Km et s’il y a un inhibiteur de type compétitif dont la concentration est équivalente à 10-4 Km, la vitesse initiale de la réaction sera proche de :

Ici t'as un inhibiteur compétitif et sa concentration est négligeable, on en prend donc pas compte. Mais ensuite je t'ai fait le calcul sur une petite feuille dis moi si ça s'affiche bien https://zupimages.net/viewer.php?id=21/19/u4dx.jpg

Donc pour moi c'est la réponse B qui est vraie.

 

Pour le qcm 25. Ici t'es parfaitement dans le cas d'une enzyme allostérique, tu peux aller voir le sujet que t'a mis @Echo mais rappelle toi des caractéristiques d'une enzyme allostérique données par le Pr Ausseil :

Ces enzymes donnent une sigmoïde, traduisant un effet coopératif. Ces enzymes allostériques sont donc des structures quaternaires composées de plusieurs sous unités, un changement d’une sous-unités va provoquer le changement des autres. Liaisons faibles non-covalentes. L’ensemble de l’enzyme possède 1 ou plusieurs sites de fixat°. Comme pour l’enzyme Michaelienne, ils vont pouvoir fixer des structures sans analogie au substrat.
Cpt les enzymes michaeliennes sont plus efficaces à faible c°. Les enzymes allostériques sont beaucoup plus efficaces quand la concentration en enzyme est élevée.

 

qcm 17. Attention le mannose est à connaitre, le mannose et le glucose ne diffèrent que d’une position de carbone asymétrique, ce sont donc des épimères (= stéréoisomères différents d'un seul C*). Le fructose par contre est un cétohexose. Or tu sais qu'une isomérisation en milieu alcalin correspond à une épimérisation, et elle te donne donc du glucose, du mannose et aussi du fructose (même si c'est un cétohexose), c'est lié à la tautomérisation à froid qu'on a vu en chimie orga. Je te remet la partie du cours en question https://zupimages.net/viewer.php?id=21/19/un94.png

 

qcm 26. A vrai dire ce qcm me parait hors programme, mais protomère = monomère ce sont des synonymes.

 

qcm 29. Pareil que plus haut, une enzyme allostérique est une enzyme non compétitive mais non michaelienne. Comme a dit @Echo ne confond pas l'enzyme et l'effecteur Y, ici il est question de l'enzyme dont on mesure l'activité et non de l'effecteur.

 

Peut être qu'un tuteur passera par là pour vérifier tout ça mais en tout cas j'espère t'avoir éclairée un petit peu.

Bonne soirée !

Edited May 16, 2021 by TACKycardie