Lilou Posted December 28, 2020 Share Posted December 28, 2020 Bonjour, est ce que c'était bien inhibiteur réversible non compétitif dans l'item D ? https://zupimages.net/viewer.php?id=20/53/rdh7.png Merci Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Abc Posted December 28, 2020 Share Posted December 28, 2020 Salut, Comme tu as du le calculer pour l'item A : la Vmax est bien de 25 nmol/ h.mL. Dans cet question, on te propose de tester ton hydrolase en conditions saturantes afin d'estimer Vmax. On te dit que Vmax est 150 nmol/ h.mL. La Vmax a augmenté. Le substrat AS n'inhibe donc aucunement ton enzyme. Au contraire, c'est un activateur de l'enzyme H. Bonne soirée. Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Lilou Posted December 28, 2020 Author Share Posted December 28, 2020 il y a 4 minutes, Abc a dit : Comme tu as du le calculer pour l'item A : la Vmax est bien de 25 nmol/ h.mL. Dans cet question, on te propose de tester ton hydrolase en conditions saturantes afin d'estimer Vmax. On te dit que Vmax est 150 nmol/ h.mL. La Vmax a augmenté. Le substrat AS n'inhibe donc aucunement ton enzyme. Au contraire, c'est un activateur de l'enzyme H. Ah mais oui je suis bête ahah, mais du coup si le vmax avait diminué on aurait eu dans ce cas là un inhibiteur réversible non compétitif ? et non irréversible comme proposé dans l'item si ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution Abc Posted December 28, 2020 Solution Share Posted December 28, 2020 Oui tu as raison, pour que ce soit plus claire, je vais te résumer les 3 possibilités d'inhibition enzymatique : 1/ L'inhibiteur compétitif réversible ne fait que diminuer le km de l'enzyme. En faîtes, lorsque tu l'ajoutes tu ne modifies pas les propriétés de ton enzyme. La Vmax est inchangé. L'inhibiteur compétitif réversible ne fait que se fixer par compétition au site actif de l'enzyme. Il modifie de manière apparente l'affinité de l'enzyme pour son substrat puisqu'il faut une concentration en substrat supérieur pour obtenir une Vitesse similaire obtenue sans inhibiteur. 2/ En revanche, un inhibiteur réversible non-compétitif se lie sur l'enzyme sur un site distinct du site actif et va alors modifier les propriétés de l'enzyme. Cette fois, le km ne sera pas affecté puisque l'affinité pour le substrat reste la même. Mais la Vmax, elle diminuera. 3/ Enfin, l'inhibiteur irréversible empêche de manière permanente l'action de l'enzyme. Tu n'as donc ni Km, ni Vmax puisque il n'y a plus d'activité enzymatique. En espérant avoir répondu à ta question. Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Lilou Posted December 28, 2020 Author Share Posted December 28, 2020 C'est parfait vraiment merci pour ce récapitulatif Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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