Ancien du Bureau Vaiana Posted December 8, 2020 Ancien du Bureau Posted December 8, 2020 Alors salut, (bon finalement j'ai écouté tes conseils je l'ai fait @SoFosBuVir ) Y a pas moyen quelqu'un m'explique comment raisonner sur ce genre de qcm ? J'ai compris le graphique mais comment interpréter ? https://zupimages.net/viewer.php?id=20/50/pzgt.png Merci beaucoup Quote
Ancien du Bureau Vaiana Posted December 8, 2020 Author Ancien du Bureau Posted December 8, 2020 Coucou, donc si on peut m'aider aussi pour ce QCM : https://zupimages.net/viewer.php?id=20/50/pzgt.png Merci bcqqq Quote
Ancien Responsable Matière Solution SoFosBuVir Posted December 8, 2020 Ancien Responsable Matière Solution Posted December 8, 2020 Bonsoir @rara31_de_noel ! Après ça penses à aller te coucher tôt !!! Sinon je vais me fâcher tout rouge. Donc ici tu as deux points essentiels à regarder, c'est la position relative des valeurs : -1/Km des deux courbes ( abscisse à l'origine ) mais également la position relative de la valeur 1/Vmax ( ordonnée à l'origine ). Pour la valeur -1/km : Tu sais que sur l'axe des abscisses ta valeur de -1/Km va rendre compte indirectement de l'affinité de ton substrat pour l'enzyme. Ici tu vois que pour la droite du malade -1/Km augmente ( car plus à droite que celui de la droite du patient normale ) donc on simplifie car Km est au dénominateur et on a un signe "-" donc on dit que Km augmente car on va vers la droite. Si Km augmente, tu le sais, l'affinité diminue car les deux varient de façon inverse donc tu sais que la C est juste. Pour la valeur 1/Vmax : Ici fais attention quand on augmente selon l'axe 1/V, c'est que Vmax diminue ( ici pas d'inversion car pas de signe "-" ) donc la croissance selon cet axe induit une décroissance de la valeur de Vmax. Tu vois que la valeur de 1/Vmax est identique pour les 2 patients sous entendu la molécule mise en jeu ne modifie pas la vitesse de réaction. Cela se produit pour des molécules allostériques qui se lient au complexe enzyme substrat déjà formé mais sur un site différent du site de fixation du substrat pour venir freiner la vitesse de réaction. Mini rappel et après les dents, pipi et au lit : Molécule compétitive : variation de la valeur -1/Km par fixation de cette molécule sur le site catalytique de l'enzyme pour EMPECHER le substrat de s'y fixer et donc faire varier le Km autrement dit la concentration en substrat pour laquelle on aura la moitié des récepteurs qui seront complexés à des molécules de substrat. Molécule non compétitive : Variation de la valeur 1/VMax par fixation de cette molécule sur un site distinct du site principal de fixation du subtrat ( action allostérique ) pour FREINER la vitesse de réaction et faire varier la valeur de Vmax. J'espère que c'est plus clair, bon courage pour ces deux jours ! Courage PS : Si t'as pas tout compris c'est pas très grave hein va plutôt te reposer ( je sais ça fait 3 que je le dis ) mais la il est l'heure de se mettre sous la couette. Quote
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