zazouette Posted November 24, 2020 Share Posted November 24, 2020 (edited) bonsoir! suite au td de biomol, je vous pose mes questions ici :)) on déduit de la courbe (si c une hyperbole) que c'est une enzyme michaelienne? donc les allostériques sont pas michaeliennes? (oui c encore un peu flou mdrrr) après je voudrais que vous me confirmiez (parce que pour le talent en maths on repassera...)): si -1/Kd augmente, alors Kd diminue, donc la puissance augmente? pour les enzymes en général, on a donc pas de liaison covalente je crois après, en pratique : Révélation => l'item A est compté juste. Le truc c'est que je vois pas vraiment comment faire... et pour finir ! Révélation alors j'ai clairement pas du tout compris comment faire mdrrr j'aurais besoin d'aide juste pour la A svp (compté fausse) juste pour comprendre la démarche et après pour le reste je pense que je pourrai me débrouiller ! merci beaucoup !!! :DD Edited November 24, 2020 by zazu Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
vaporr Posted November 25, 2020 Share Posted November 25, 2020 (edited) Heyy! Alors je préfèrerai que ce soir un RM/un tuteur/une personne calée en enzymo qui réponde mais en attendant je vais essayer de répondre a tes questions de pratique et te disant comment je fais perso (j'ai trop peur de raconter n'importe quoi en répondant a tes premières questions désoléééée) QCM 30. Alors tout d'abord quand on a un tableau comme ça j'essaye de visualiser/tracer rapidement la courbe correspondante ça doit ressembler a ça, donc pas de proportionnalité entre la concentration en substrat et la vitesse! De ce j'avais compris normalement il n'y a pas d'ambiguïté la dessus et le tableau est assez parlant mais la encore je préfèrerais qu'un RM confirme! Donc la A semble effectivement vraie (est-ce que tu as besoin de précision pour les autres questions ou est ce qu'il n'y a que la A qui te posait problème?) QCM 34. ensuite pour ce qcm si tu visualise la courbe ci-dessus, tu peux voir qu'elle "stagne" au bout d'un moment, c'est qu'on s'approche de ta Vmax. Donc si dans ton tableau du vois que les dernières valeurs (les vitesses les plus grandes) sont relativement proches c'est que tu n'est pas loin de la Vmax. En l'occurrence, tu vois que les vitesses 75 et 78 sont les plus grandes, pour des concentrations en substrat assez éloignées (500 µmol.l-1 de différence tout de même!) et que ces vitesses sont très proches (comparé a l'écart entre 64 et 75 par exemple), on peut donc approximer la valeur de Vmax: pour l'item A on est bien loin de 40 nmol.mg-1.min-1 Enfin c'est ma façon de procéder, ce n'est peut être pas totalement correct mais j'espère que ça t'aura un peu aidé ! Révélation send help les tuteurss Edited November 27, 2020 by vaporr Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
zazouette Posted November 27, 2020 Author Share Posted November 27, 2020 Salut @vaporr!! merci de ta réponse! désolée de la réponse tardiiive je regarde ça ce soir (parce que j'avais le métabolisme à apprendre avant de réviser ça ) j'ai pas eu le temps avant ! bonne journée !! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
vaporr Posted November 27, 2020 Share Posted November 27, 2020 (edited) Avec plaisir! Et je viens de me rendre compte que j'avais dit une grosse bêtise donc tant mieux si t'as pas eu le temps de regarder (j'avais inversé enzyme et substrat... mais bon maintenant c'est corrigé) Aussi je vais tenter de répondre un peu plus a tes questions avec toute la sagesse que j'ai acquise entre temps Le 24/11/2020 à 19:41, zazu a dit : on déduit de la courbe (si c une hyperbole) que c'est une enzyme michaelienne? Je pense que c'est ça! En tout cas c'est comme ça qu'on peut reconnaitre les enzymes michaeliennes Le 24/11/2020 à 19:41, zazu a dit : donc les allostériques sont pas michaeliennes? (oui c encore un peu flou mdrrr) Aux vues des diapos du prof je dirais que c'est correct là aussi. je te redirige vers ce sujet ou il est expliqué que les allostériques sont des sigmoïdes, et donc pas des michaeliennes: Le 24/11/2020 à 19:41, zazu a dit : après je voudrais que vous me confirmiez (parce que pour le talent en maths on repassera...)): si -1/Kd augmente, alors Kd diminue, donc la puissance augmente? Si -1/Kd augmente, ça veut dire que Kd augmente (En partant du principe que Kd est positif)! Donc que l'affinité diminue. j'ai le seum si je me trompe là-dessus Révélation ouioui j'ai tracé la courbe pour vérifier Je suis désolée envers ma prof de maths du lycée) et enfin Le 24/11/2020 à 19:41, zazu a dit : pour les enzymes en général, on a donc pas de liaison covalente je crois Oui, l'enzyme doit pouvoir catalyser d'autres réactions, donc il vaut mieux qu'elle fasse des liaisons non covalentes/réversibles, sinon elle n'est plus fonctionnelle (sinon c'est les inhibiteurs non compétitifs suicides comme l'aspirine, qui se lie de façon covalente a la COX, qui devient donc inutilisable, mais c'est pas dans le cours de biomol ça je crois...) Voilà j'ai fait de mon mieux pour te répondre ! Si tu as d'autres questions n'hésite pas (même si je ne suis pas une pro de l'enzymo) Aussi il y a toujours moyen que je me sois trompée quelque part (*ahem* genre en inversant enzyme et substrat) donc n'hésite pas a le souligner si un truc ne te parait pas clair/incorrect! Edited November 27, 2020 by vaporr Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
zazouette Posted December 2, 2020 Author Share Posted December 2, 2020 (edited) Coucou @vaporrje reviens qq siècles plus tard mdrrr pour le -1/Kd, j'ai essayé avec ça => Kd = 2: on a donc -0.5 => Kd = 10: on a -0.1 donc conclusion, quand kD augmente, logiquement -1/kD diminue donc la puissance augmente ! ensuite pour enzyme allostérique c ok ! pour Vmax aussi ! (en attendant confirmation des tuteurs, mais merci à toi !!!) @GaspardBdls @SoFosBuVir je me permets de vous identifier, si vous pouvez apporter des précisions si besoin sur ce qu'a dit @vaporr et l'histoire du KD, -1/kd svp:DD Edited December 2, 2020 by zazu Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
vaporr Posted December 2, 2020 Share Posted December 2, 2020 (edited) il y a 39 minutes, zazu a dit : Coucou @vaporrje reviens qq siècles plus tard mdrrr pour le -1/Kd, j'ai essayé avec ça => Kd = 2: on a donc -0.5 => Kd = 10: on a -0.1 donc conclusion, quand kD augmente, logiquement -1/kD diminue donc la puissance augmente ! Heyy tkt c'est normal! Juste -0,1 > -0,5 (on est dans le négatif je te rappelle , j'avais fait la même erreur tkt) Au cas ou je développe: 0,5 > 0,1 ->on multiplie par -1, donc on change la direction de l'inéquation -0,5 < -0,1 mdrr les souvenirs du lycée, ça faisait longtemps! (en fait non ça fait que quelques mois) (dites moi que j'ai fait d'erreur nulle part, je me sentirais trop mal) Edited December 2, 2020 by vaporr Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution GaspardBdls Posted December 2, 2020 Solution Share Posted December 2, 2020 Hello ! J'espère que vous allez bien !! Tu as bien fait de nous identifier, je n'avais pas vu C'est parti ! Oui sur les graphiques de types Michaelis menten, on peut voir selon l'allure de la courbe si l'enzyme est michaelienne ou bien allostérique ! Les deux types d'enzymes sont constamment confrontés dans vos QCM donc retenez que : une enzyme est soit allostérique soit michaelienne ! Les enzymes ne font pas de liaisons covalentes mais des attraction électroniques + effet mésomère pour transformer un produit (mais c'est hors programme vous inquiétez pas) Enfin Le Kd évolue à l'inverse de l'affinité, donc 1/Kd évolue en même temps que l'affinité. Alors sur un graphique de lineweaver Burk, si on a un point proche de 0, on aura une faible affinité, et loin de 0 = grande affinité. ATTENTION, si on est en négatif, on est à -1/Kd, donc on ignore le "-" du "-3" par exemple. Ce qui fait qu'on Garde la même logique qu'en positif : si on a un point proche de 0, on aura une faible affinité, et loin de 0 = grande affinité. Bonne soirée et bon courage pour la suite ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
zazouette Posted December 3, 2020 Author Share Posted December 3, 2020 @vaporr bien vu!! (j'ai toujours adoré les maths ça se voit...) @GaspardBdls ok merci! donc attends, conclusion c'est bien ce que vapor a dit ? (mon cerveau est un peu lent pour comprendre direct point proche ou pas de 0, faut que j'y réfléchisse longtemps) Le 27/11/2020 à 09:13, vaporr a dit : Si -1/Kd augmente, ça veut dire que Kd augmente Donc que l'affinité diminue. Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
GaspardBdls Posted December 3, 2020 Share Posted December 3, 2020 Hello ! Si j'ai bien compris ce que @vaporr à dit, il s'est trompé Retiens bien qu'en abscisse, si t'es proche de 0 tu aura une faible affinité, et loin de 0 = grande affinité. Bonne journée et bon courage ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
vaporr Posted December 3, 2020 Share Posted December 3, 2020 il y a 6 minutes, GaspardBdls a dit : Hello ! Si j'ai bien compris ce que @vaporr à dit, il s'est trompé Retiens bien qu'en abscisse, si t'es proche de 0 tu aura une faible affinité, et loin de 0 = grande affinité. Bonne journée et bon courage ! T'as du mal comprendre, ou bien c'est moi. Ce que je dis c'est que pour un Kd positif (ce qui est toujours le cas j'imagine, Kd représente une concentration non? Je n'ai jamais rencontré de concentration négative) -1/Kd augmente quand Kd augmente (cad se rapproche de 0) Donc par conséquent si Kd augmente, il se rapproche de 0 donc l'affinité baisse. Corrige moi si je me trompe, mais il me semble que c'est juste? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
GaspardBdls Posted December 3, 2020 Share Posted December 3, 2020 Hello ! Ouais c'est ça, mais fait attention, tu dis que -1/Kd augmente quand Kd augmente, or, si Kd augmente, -1/Kd diminue car il s'agit de l'inverse de Kd. Si je dois reprendre la fin de ta phrase ce serait : Donc par conséquent, si Kd augmente, -1/Kd diminue en se rapprochant de 0 et cela traduit une baisse d'affinité. L'important c'est de comprendre comment lire ce genre de graphiques ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
vaporr Posted December 3, 2020 Share Posted December 3, 2020 Il y a 2 heures, GaspardBdls a dit : Hello ! Ouais c'est ça, mais fait attention, tu dis que -1/Kd augmente quand Kd augmente, or, si Kd augmente, -1/Kd diminue car il s'agit de l'inverse de Kd. Si je dois reprendre la fin de ta phrase ce serait : Donc par conséquent, si Kd augmente, -1/Kd diminue en se rapprochant de 0 et cela traduit une baisse d'affinité. L'important c'est de comprendre comment lire ce genre de graphiques ! Heyy (désolée c'est pas poli j'avais oublié de dire bonjour) Juste... On parle du négatif de l'inverse de Kd, je l'ai déjà dit / démontré plus tôt (j'avais même tracé la courbe ou on voyais que c'était croissant!) Quand Kd augmente on se rapproche de 0! Je suis désolée, mais est ce que tu peux me corriger sur cet exemple? : prenons l'exemple de tout à l'heure avec un Kd= 10 et un Kd=2 on est d'accord que 10 > 2 (normalement pas de bêtise là dessus) -1/10 = -0.1 -1/2 = -0.5 Et normalement je ne me trompe pas sur le fait que -0.1 est plus proche de 0 que -0.5, cad plus élevé Donc en principe quand -1/Kd augmente, cela signifie que Kd augmente donc que l'affinité baisse. Je ne vois pas pourquoi on garderais la même logique qu'avec un Kd négatif qui, en principe, n'existe pas? Vraiment désolée si c'est un truc que je capte pas, peut être que la semaine de révision fait des ravages au cerveau , mais je ne vois vraiment pas l'endroit ou j'ai faux pour le coup Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
GaspardBdls Posted December 3, 2020 Share Posted December 3, 2020 Re !! Alors tout est nickel jusqu'à ce que les signes "-" arrivent, je te conseil de les ignorer, je te fais la démonstration mais en pratique, ignore les : Si les abscisses correspondent à "-1/Kd" et que la valeur c'est -10 (pour reprendre ton exemple), on va avoir "-(1/Kd) = -10" ce qui revient à faire "1/Kd = 10" ! Car les moins s'annulent. De plus tu dis Kd = -10, c'est pas le cas, c'est -1/Kd = -10 !!! Kd = 0,1 Donc si je te cite : "-0.1 est plus proche de 0 que -0.5, cad plus élevé" Tout d'abord, il faut prendre 0,1 et 0,5 (cf la démo au dessus). Tu remarques que 0,1 est un Kd plus petit, donc a une affinité plus grande ! Alors, la conclusion, je te propose cette technique pour ne pas a te casser la tête en exercice : Plus on est loin de 0 en abscisse, plus l'enzyme a une grande affinité (-10 plus loin de 0 que -2, alors -10 a une meilleure affinité) plus on est proche de 0 en abscisse, plus l'enzyme a une faible affinité (-2 proche de 0 = faible affinité) J'espère que c'est plus clair, tu ne sera pas obligée de faire la démonstration à chaque fois, juste utilise la technique d'au dessus !! Bonne soirée et bon courage pour la suite !!!!!! zazouette and vaporr 2 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
vaporr Posted December 3, 2020 Share Posted December 3, 2020 (edited) il y a 44 minutes, GaspardBdls a dit : Plus on est loin de 0 en abscisse, plus l'enzyme a une grande affinité (-10 plus loin de 0 que -2, alors -10 a une meilleure affinité) plus on est proche de 0 en abscisse, plus l'enzyme a une faible affinité (-2 proche de 0 = faible affinité) ouioui je suis 100% d'accord c'est ce que je disais là: il y a une heure, vaporr a dit : -1/Kd augmente, cela signifie que Kd augmente donc que l'affinité baisse On a démontré la même chose! Quand je disais que -1/Kd augmentais je disais que -1/Kd se rapprochait de 0 (car quand je restais dans le négatif), que donc l'affinité baissais et c'est exactement ta conclusion! En fait depuis le début on dit la même chose je crois, juste tu retirais les négatifs et moi non, mais ça revient au même il y a 44 minutes, GaspardBdls a dit : Bonne soirée et bon courage pour la suite !!!!!! Merci à toi! Bonne soirée Edited December 3, 2020 by vaporr GaspardBdls 1 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
zazouette Posted December 4, 2020 Author Share Posted December 4, 2020 @GaspardBdls merci pour toutes les infoooos GaspardBdls 1 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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