Odontoboulot Posted November 23, 2020 Share Posted November 23, 2020 Bonjour, quelqu'un pourrait m'expliquer comment résoudre ce QCM ? En général je m'en sors plus ou moins, mais celui-ci je n'y ai rien compris On nous parle des peptides 1 et 2 respectivement de 550 Da et 330 Da puis on recoupe avec une chymotrypsine et on obtient les mêmes fragment mais cette fois inversés ? fragment 3 de 330 Da et 4 de 550 Da ???? si vous ne comprenez rien à ce que je dis c'est normal vu que je n'ai moi même pas compris l'énoncé Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien du Bureau Luckylechanceux Posted November 23, 2020 Ancien du Bureau Share Posted November 23, 2020 Salut, Alors dans l'ordre: - On te donne les AA composant le peptide - Le DNFB isole l'AA du côté N-term ici une Val et la carboxypeptidase l'AA C-term ici une Phe - La chymotrypsine coupe après un AA aromatique et coupe donc le peptide en 2 ; le Beta ME est utilisé pour coupé les ponts disulfure pour être sur de séparer les peptides : ici tu obtiens tes deux peptides I (5 AA car 1 aa pèse 110 da et ici le peptide fait 550 Da) et II (3 AA). - Tu identifies l'AA N-term du peptide une VAL et l'AA du peptide II comme une CYS => sachant que le premier AA de la protéine est une VAL (vu plus haut) tu déduit que le peptide I est N-term de ta protéine, qu'il comporte 5 AA et qu'il se termine par une PHE ==> tu déduis donc que ton peptide II fait 3 AA, commence par une CYS et fini par une Phe. - La trypsine coupe après les AA basique et tu fais ca sur ton octapeptide complet et tu obtiens deux nouveaux fragments le III et le IV et tu analyse leur AA N-term ici Val pour le 3 et Pro pour le 4 => sachant que le peptide 3 fait 3 AA et commence par une Val et fini par un AA basique (Lys d'après l'énoncé) => le peptide 4 fait 5 AA et commence par une Pro - en absence de B-ME ton octa peptide reste entier tu en déduis la présence de pont disulfure. ==> Quand tu regroupes toutes ses informations tu peux déduire que le Peptide commence par une VAL, possède une AA basique en position 3 (car clivage trypsine), une Pro en position 4 (début du peptide IV), une AA aromatique en position 5 (car clivage de chymotrypsine) ,une Cys en position 6 (debut du peptide II) et une phe en position 8 donc Val - (inconnu) - Lys - Pro - Phe - Cys - (inconnu) - Phe ->or tu sais qu'il y a des ponts disulfure donc l'AA 2 est forcement une autre Cys. Ce qui te donne les réponses : A - Vrai car le B-ME a un effet C - Vrai car a séquence correpsond D - faux car la phe absorbe a 260 (est peut etre compté vrai car le prof a changé et avant il considérait que la phe absorbait a 280) Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Odontoboulot Posted November 23, 2020 Author Share Posted November 23, 2020 il y a 17 minutes, luckylechanceux a dit : Salut, Alors dans l'ordre: - On te donne les AA composant le peptide - Le DNFB isole l'AA du côté N-term ici une Val et la carboxypeptidase l'AA C-term ici une Phe - La chymotrypsine coupe après un AA aromatique et coupe donc le peptide en 2 ; le Beta ME est utilisé pour coupé les ponts disulfure pour être sur de séparer les peptides : ici tu obtiens tes deux peptides I (5 AA car 1 aa pèse 110 da et ici le peptide fait 550 Da) et II (3 AA). - Tu identifies l'AA N-term du peptide une VAL et l'AA du peptide II comme une CYS => sachant que le premier AA de la protéine est une VAL (vu plus haut) tu déduit que le peptide I est N-term de ta protéine, qu'il comporte 5 AA et qu'il se termine par une PHE ==> tu déduis donc que ton peptide II fait 3 AA, commence par une CYS et fini par une Phe. - La trypsine coupe après les AA basique et tu fais ca sur ton octapeptide complet et tu obtiens deux nouveaux fragments le III et le IV et tu analyse leur AA N-term ici Val pour le 3 et Pro pour le 4 => sachant que le peptide 3 fait 3 AA et commence par une Val et fini par un AA basique (Lys d'après l'énoncé) => le peptide 4 fait 5 AA et commence par une Pro - en absence de B-ME ton octa peptide reste entier tu en déduis la présence de pont disulfure. ==> Quand tu regroupes toutes ses informations tu peux déduire que le Peptide commence par une VAL, possède une AA basique en position 3 (car clivage trypsine), une Pro en position 4 (début du peptide IV), une AA aromatique en position 5 (car clivage de chymotrypsine) ,une Cys en position 6 (debut du peptide II) et une phe en position 8 donc Val - (inconnu) - Lys - Pro - Phe - Cys - (inconnu) - Phe ->or tu sais qu'il y a des ponts disulfure donc l'AA 2 est forcement une autre Cys. Ce qui te donne les réponses : A - Vrai car le B-ME a un effet C - Vrai car a séquence correpsond D - faux car la phe absorbe a 260 (est peut etre compté vrai car le prof a changé et avant il considérait que la phe absorbait a 280) Salut, my bad mais quel bouffon je suis, j'avais compris qu'on effectue toutes ces réactions à la suite sur un seul et même peptide.. Merci ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien du Bureau Solution Luckylechanceux Posted November 23, 2020 Ancien du Bureau Solution Share Posted November 23, 2020 il y a 13 minutes, Anatomie a dit : Salut, my bad mais quel bouffon je suis, j'avais compris qu'on effectue toutes ces réactions à la suite sur un seul et même peptide.. Merci ! TKT j'avais le même problème au début, mais considère que après chaque retour à la ligne c'est indépendant ou sinon ils te le précise Et de rien si tu as d'autres questions hésite pas ^^ Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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