Colle 8

[Odontoboulot]

Bonjour, quelqu'un pourrait m'expliquer comment résoudre ce QCM ?

En général je m'en sors plus ou moins, mais celui-ci je n'y ai rien compris

 

 

On nous parle des peptides 1 et 2

respectivement de 550 Da   et 330 Da

 

puis on recoupe avec une chymotrypsine et on obtient les mêmes fragment mais cette fois inversés ?

fragment 3 de 330 Da et 4 de 550 Da ???? 

si vous ne comprenez rien à ce que je dis c'est normal vu que je n'ai moi même pas compris l'énoncé

 

 

 

 

 

[Luckylechanceux]

Salut,

Alors dans l'ordre:

 - On te donne les AA composant le peptide

 - Le DNFB isole l'AA du côté N-term ici une Val et la carboxypeptidase l'AA C-term ici une Phe

 - La chymotrypsine coupe après un AA aromatique et coupe donc le peptide en 2 ; le Beta ME est utilisé pour coupé les ponts disulfure pour être sur de séparer les peptides : ici tu obtiens tes deux peptides I (5 AA car 1 aa pèse 110 da et ici le peptide fait 550 Da) et II (3 AA).

 - Tu identifies l'AA N-term du peptide une VAL et l'AA du peptide II comme une CYS

 => sachant que le premier AA de la protéine est une VAL (vu plus haut) tu déduit que le peptide I est N-term de ta protéine, qu'il comporte 5 AA et qu'il se termine par une PHE

 ==> tu déduis donc que ton peptide II fait 3 AA, commence par une CYS et fini par une Phe.

 - La trypsine coupe après les AA basique et tu fais ca sur ton octapeptide complet et tu obtiens deux nouveaux fragments le III et le IV et tu analyse leur AA N-term ici Val pour le 3 et Pro pour le 4

=> sachant que le peptide 3 fait 3 AA et commence par une Val et fini par un AA basique (Lys d'après l'énoncé)

=> le peptide 4 fait 5 AA et commence par une Pro

 

 - en absence de B-ME ton octa peptide reste entier tu en déduis la présence de pont disulfure.

 

==> Quand tu regroupes toutes ses informations tu peux déduire que le Peptide commence par une VAL, possède une AA basique en position 3 (car clivage trypsine), une Pro en position 4 (début du peptide IV), une AA aromatique en position 5 (car clivage de chymotrypsine) ,une Cys en position 6 (debut du peptide II) et une phe en position 8

donc Val - (inconnu) - Lys - Pro - Phe - Cys - (inconnu) - Phe ->or tu sais qu'il y a des ponts disulfure donc l'AA 2 est forcement une autre Cys.

Ce qui te donne les réponses :

A - Vrai car le B-ME a un effet

C - Vrai car a séquence correpsond

D - faux car la phe absorbe a 260 (est peut etre compté vrai car le prof a changé et avant il considérait que la phe absorbait a 280)

[Odontoboulot]

il y a 17 minutes, luckylechanceux a dit :

Salut,

Alors dans l'ordre:

 - On te donne les AA composant le peptide

 - Le DNFB isole l'AA du côté N-term ici une Val et la carboxypeptidase l'AA C-term ici une Phe

 - La chymotrypsine coupe après un AA aromatique et coupe donc le peptide en 2 ; le Beta ME est utilisé pour coupé les ponts disulfure pour être sur de séparer les peptides : ici tu obtiens tes deux peptides I (5 AA car 1 aa pèse 110 da et ici le peptide fait 550 Da) et II (3 AA).

 - Tu identifies l'AA N-term du peptide une VAL et l'AA du peptide II comme une CYS

 => sachant que le premier AA de la protéine est une VAL (vu plus haut) tu déduit que le peptide I est N-term de ta protéine, qu'il comporte 5 AA et qu'il se termine par une PHE

 ==> tu déduis donc que ton peptide II fait 3 AA, commence par une CYS et fini par une Phe.

 - La trypsine coupe après les AA basique et tu fais ca sur ton octapeptide complet et tu obtiens deux nouveaux fragments le III et le IV et tu analyse leur AA N-term ici Val pour le 3 et Pro pour le 4

=> sachant que le peptide 3 fait 3 AA et commence par une Val et fini par un AA basique (Lys d'après l'énoncé)

=> le peptide 4 fait 5 AA et commence par une Pro

 

 - en absence de B-ME ton octa peptide reste entier tu en déduis la présence de pont disulfure.

 

==> Quand tu regroupes toutes ses informations tu peux déduire que le Peptide commence par une VAL, possède une AA basique en position 3 (car clivage trypsine), une Pro en position 4 (début du peptide IV), une AA aromatique en position 5 (car clivage de chymotrypsine) ,une Cys en position 6 (debut du peptide II) et une phe en position 8

donc Val - (inconnu) - Lys - Pro - Phe - Cys - (inconnu) - Phe ->or tu sais qu'il y a des ponts disulfure donc l'AA 2 est forcement une autre Cys.

Ce qui te donne les réponses :

A - Vrai car le B-ME a un effet

C - Vrai car a séquence correpsond

D - faux car la phe absorbe a 260 (est peut etre compté vrai car le prof a changé et avant il considérait que la phe absorbait a 280)

 

Salut, my bad mais quel bouffon je suis, j'avais compris qu'on effectue toutes ces réactions à la suite sur un seul et même peptide..

Merci !

[Luckylechanceux]

il y a 13 minutes, Anatomie a dit :

 

Salut, my bad mais quel bouffon je suis, j'avais compris qu'on effectue toutes ces réactions à la suite sur un seul et même peptide..

Merci !

TKT j'avais le même problème au début, mais considère que après chaque retour à la ligne c'est indépendant ou sinon ils te le précise

Et de rien si tu as d'autres questions hésite pas ^^