EmmaDu Posted October 10, 2020 Share Posted October 10, 2020 (edited) Salut, j'ai revu le cours sur le cytosol et d'après ce que j'ai compris les proteasome permettent la degradation des proteine mais pourrait on mexpliquer le rôle de l ubquitine et des lysosomes ...car je m'embrouille un peu Et après par rapport aux signaux de dégradation, est ce les signaux ou il y a la mise en evidence d'une zone hydrophode, précédent les signaux de l ubquitinylation ?? Je suis vraiment perdue mdrrr Edited October 10, 2020 by EmmaDu Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Solution Sarhabdomyocyte Posted October 10, 2020 Ancien Responsable Matière Solution Share Posted October 10, 2020 Saluuuut Il me semble qu'on t'a déja répondu pour la première partie de la question hihi Il y a 2 heures, EmmaDu a dit : Et après par rapport aux signaux de dégradation, est ce les signaux ou il y a la mise en evidence d'une zone hydrophode, précédent les signaux de l ubquitinylation ?? mmmh je suis pas sûre d'avoir compris ta question Mais je crois que si, donc je vais te réexpliquer un peu En gros il y a des signaux qui peuvent montrer qu'une protéine doit être détruite (parce qu'elle est en fin de vie, elle a été mal repliée etc etc). L'exposition de zones hydrophobes en fait partie (c'est notamment le cas pour les anomalies de repliement des protéines). A ce moment là, la détection de ces signaux vont conduire la protéine vers le système ubiquitine-protéasome (donc si c'était ta question : ce système agit APRES les premiers signaux de dégradation). Quand la protéine se fait donc ubiquitinyler, là elle est définitivement condamnée à être dégradée dans le protéasome. Dis moi si ce n'est pas clair ou si ce n'était pas vraiment l'objet de ta question... Plein de force Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
EmmaDu Posted October 10, 2020 Author Share Posted October 10, 2020 il y a une heure, Sarhabdomyocyte a dit : Saluuuut Il me semble qu'on t'a déja répondu pour la première partie de la question hihi mmmh je suis pas sûre d'avoir compris ta question Mais je crois que si, donc je vais te réexpliquer un peu En gros il y a des signaux qui peuvent montrer qu'une protéine doit être détruite (parce qu'elle est en fin de vie, elle a été mal repliée etc etc). L'exposition de zones hydrophobes en fait partie (c'est notamment le cas pour les anomalies de repliement des protéines). A ce moment là, la détection de ces signaux vont conduire la protéine vers le système ubiquitine-protéasome (donc si c'était ta question : ce système agit APRES les premiers signaux de dégradation). Quand la protéine se fait donc ubiquitinyler, là elle est définitivement condamnée à être dégradée dans le protéasome. Dis moi si ce n'est pas clair ou si ce n'était pas vraiment l'objet de ta question... Plein de force Oui c'etait ça ma question, c'est bcp plus clair merci Sarhabdomyocyte 1 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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