Chaperonnes

[paapimio]

Saluut, 

 

j'aurais deux questions :

 

- (coucou aux tuteurs de la perm d'hier, c'est le schéma qui m'avait fait beuger, et finalement il était pas du tout dans le poly de biocell mais dans celui de biomole (oupsi)) : d'après le schéma et la diapo, on pourrait croire que les chaperonnes ont un rôle dans la signalisation de la dégradation par ubiquitinylation, mais vu que c'est pas dans les mêmes matières, je suppose que soit c'est une disparité de + entre la biomole et la biocell, soit c'est simplement un schéma qui n'est pas très juste (bien qu'après ça reste de la biomol donc je ne vais pas m'y fier pour répondre aux qcm de biocell) : 

 

 

 

 

- (c'est plus une confirmation dont j'ai besoin) est ce qu'on peut dire que les chaperonines, à la différence des autres chaperonnes, ne se fixent pas à une protéine en cours de traduction mais seulement aux protéines mal conformées post trad ? 

 

(@lola_svry j'ai retrouvé le schéma krkr)

(@PierrickSenior jsp si c'était toi à la perm d'hier mais si oui enchantée hihi)

 

[mielpops]

Hello !

 

Je te mets un sujet qui peut t'aider :

Je pense que ça répond à ta question ! 

 

Bonne journéeee 

[Mazlo]

Reee @paapimio !!!

Alors en soi ton schéma est pas très net ahah surtout qu'en biomol la prof n'insiste pas vraiment sur les protéines chaperonnes.

 

Ce qu'il faut que tu retiennent c'est que, lorsqu'une protéine est mal conformée, les protéines chaperons (ici Hsp 70 et 40, des chaperons moléculaires) vont tout faire pour la "sauver" et la replier correctement. Si elles échouent il y aura présence d'un signal de dégradation (des séquences d'AA hydrophobes exposés alors qu'elles ne devraient pas l'être, des AA déstabilisants en N-ter, des phosphorylations ou des démasquages comme avec PEST, tous les exemples que je t'ai dis hier ;)).

 

En bref, les protéines chaperonnes ont vraiment un rôle de mise en bonne conformation de la protéines et parfois, de contrôle qualité (pour la N-glycolysation au REG par exemple) et les mécanismes de signaux de dégradation sont soit "passifs" (séquence AA hydrophobe), soit des enzymes vont intervenir pour cliver, phosphoryler, ect.; mais je ne peux pas te dire que les protéines chaperonnes ne jouent aucun rôle dans l'apparition des signaux de dégradation car la prof n'est pas catégorique là-dessus et elle ne précise rien à ce sujet dans son cours. Par contre, pour la reconnaissance de ces signaux, ce seront les 3 complexes des ubiquitines qui se chargeront de les reconnaitre si elles doivent être dégradée au protéasome (pour l'adressage au lysosome c'est différent).

 

Pour ta deuxième question le sujet de @mielpops y répond très bien .

 

J'espère que mes explications te vont ^^! N'hésite pas si tu as d'autres questions ou si tu trouve que c'est pas très clair .

[paapimio]

@mielpops super merci pour le lienn

@Mazlo merci beaucouuuuup pour tes explications, c'est très clair oui  

donc si la prof ne précise rien sur ça je vais pas m'embêter plus longtemps

 

 

[Mazlo]

il y a 36 minutes, paapimio a dit :

donc si la prof ne précise rien sur ça je vais pas m'embêter plus longtemps

Oui et souvent elle évite +++ les ambigüités donc pas de soucis de ce côté là !