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Synthèse des Protéines


Ambrouchka
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Bonjour ! 

Je ne comprends pas bien la synthèse des protéines type 1 et 2.

Est ce que toutes les protéines de type 1 comportent une séquence peptide signal externe ? Et quelle est la différence entre un peptide de séquence d'arrêt et un peptide signal interne ? Car sur le schéma 1 du cours il y a un peptide signal d'arrêt et sur le schéma 2 il n'y est plus mais il y a le peptide signal interne. 

 

Merci d'avance pour vos réponses !

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  • Ancien Responsable Matière
  • Solution

Heyy 

 

Truc à noter : les zones riches en acides aminés basiques chargés positivement ne peuvent pas rentrer dans le translocon

 

Synthèse des protéines de type 1: 

 

Pour ces protéines il n'y a pas de zone précise avec des acides aminés basiques.

 

On observe un adressage co-traductionnel des protéines au niveau du RE grâce à un peptide signal qui permet d’adresser le complexe au translocon

 

L'extrémité N-ter déjà traduite rentre dans le translocon

 

On a alors la reprise de la synthèse protéique jusqu’à la séquence d’arrêt de transfert, la protéine ne pourra plus transloquer dans le RE (et donc plus rentrer dans le RE) 

 

C ter reste vers l’extérieur, la peptidase signal peut cliver le peptide signal, on se retrouve avec la protéine qui a sa configuration

 

Le translocon réalise une ouverture latérale, la protéine diffuse librement dans le feuillet du RE

 

On se retrouve alors avec Nter dans le RE et C ter côté cytosol, donc Nter du côté interne de la vésicule et C-ter côté cytosol durant le trafic vésiculaire. Ainsi, on se retrouve avec C-ter côté cytosolique au niveau de la membrane plasmique et Ter du côté extracellulaire

 

 

Synthèse des protéines de type 2: 

 

Alors il faut se dire que si la protéine possède des acides aminés en Nter riches en AA basiques chargés positivement, N ter ne rentre pas dans le translocon, ça l'empêche de rentrer

 

Du coup C ter rentre dans le translocon ! Le C-ter sera alors dans la vésicule, pendant le trafic vésiculaire et se retrouvera alors sur le feuillet externe de la membrane plamique au bout du compte !

 

Ca permet la synthèse de protéines de type 2.

 

Après petit détail, le peptide signal interne n’est pas clivable par la peptidase du signal: il va permettre à la protéine d’être associée à une bicouche lipidique de la membrane du REG et constitue un domaine transmembranaire hydrophobe.

 

Il y a 6 heures, OaB a dit :

Est ce que toutes les protéines de type 1 comportent une séquence peptide signal externe ?

C'est un peptide signal interne

J'aurai tendance à dire oui mais je t'avoue que je ne sais pas vraiment, le professeur n'insiste vraiment pas sur ça c'est pas l'important du mécanisme à connaître ! 

 

Il y a 6 heures, OaB a dit :

Et quelle est la différence entre un peptide de séquence d'arrêt et un peptide signal interne ?

Peptide de transfert: stop traduction, transfert au translocon, vers le RE

Peptide d'arrêt de la traduction: stop traduction, intégration dans la membrane du RE

Peptide signal interne: deviendra un domaine intégré dans la membrane plasmique, un domaine hydrophobe

 

 

C'est mieux ??

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Le 23/09/2020 à 17:43, Claro a dit :

Heyy 

 

Truc à noter : les zones riches en acides aminés basiques chargés positivement ne peuvent pas rentrer dans le translocon

 

Synthèse des protéines de type 1: 

 

Pour ces protéines il n'y a pas de zone précise avec des acides aminés basiques.

 

On observe un adressage co-traductionnel des protéines au niveau du RE grâce à un peptide signal qui permet d’adresser le complexe au translocon

 

L'extrémité N-ter déjà traduite rentre dans le translocon

 

On a alors la reprise de la synthèse protéique jusqu’à la séquence d’arrêt de transfert, la protéine ne pourra plus transloquer dans le RE (et donc plus rentrer dans le RE) 

 

C ter reste vers l’extérieur, la peptidase signal peut cliver le peptide signal, on se retrouve avec la protéine qui a sa configuration

 

Le translocon réalise une ouverture latérale, la protéine diffuse librement dans le feuillet du RE

 

On se retrouve alors avec Nter dans le RE et C ter côté cytosol, donc Nter du côté interne de la vésicule et C-ter côté cytosol durant le trafic vésiculaire. Ainsi, on se retrouve avec C-ter côté cytosolique au niveau de la membrane plasmique et Ter du côté extracellulaire

 

 

Synthèse des protéines de type 2: 

 

Alors il faut se dire que si la protéine possède des acides aminés en Nter riches en AA basiques chargés positivement, N ter ne rentre pas dans le translocon, ça l'empêche de rentrer

 

Du coup C ter rentre dans le translocon ! Le C-ter sera alors dans la vésicule, pendant le trafic vésiculaire et se retrouvera alors sur le feuillet externe de la membrane plamique au bout du compte !

 

Ca permet la synthèse de protéines de type 2.

 

Après petit détail, le peptide signal interne n’est pas clivable par la peptidase du signal: il va permettre à la protéine d’être associée à une bicouche lipidique de la membrane du REG et constitue un domaine transmembranaire hydrophobe.

 

C'est un peptide signal interne

J'aurai tendance à dire oui mais je t'avoue que je ne sais pas vraiment, le professeur n'insiste vraiment pas sur ça c'est pas l'important du mécanisme à connaître ! 

 

Peptide de transfert: stop traduction, transfert au translocon, vers le RE

Peptide d'arrêt de la traduction: stop traduction, intégration dans la membrane du RE

Peptide signal interne: deviendra un domaine intégré dans la membrane plasmique, un domaine hydrophobe

 

 

C'est mieux ??

merci beaucoup (très en retard...) !!

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