Ambrouchka Posted September 23, 2020 Posted September 23, 2020 Bonjour ! Je ne comprends pas bien la synthèse des protéines type 1 et 2. Est ce que toutes les protéines de type 1 comportent une séquence peptide signal externe ? Et quelle est la différence entre un peptide de séquence d'arrêt et un peptide signal interne ? Car sur le schéma 1 du cours il y a un peptide signal d'arrêt et sur le schéma 2 il n'y est plus mais il y a le peptide signal interne. Merci d'avance pour vos réponses ! Quote
Ancien Responsable Matière Solution Claro Posted September 23, 2020 Ancien Responsable Matière Solution Posted September 23, 2020 Heyy Truc à noter : les zones riches en acides aminés basiques chargés positivement ne peuvent pas rentrer dans le translocon Synthèse des protéines de type 1: Pour ces protéines il n'y a pas de zone précise avec des acides aminés basiques. On observe un adressage co-traductionnel des protéines au niveau du RE grâce à un peptide signal qui permet d’adresser le complexe au translocon L'extrémité N-ter déjà traduite rentre dans le translocon On a alors la reprise de la synthèse protéique jusqu’à la séquence d’arrêt de transfert, la protéine ne pourra plus transloquer dans le RE (et donc plus rentrer dans le RE) C ter reste vers l’extérieur, la peptidase signal peut cliver le peptide signal, on se retrouve avec la protéine qui a sa configuration Le translocon réalise une ouverture latérale, la protéine diffuse librement dans le feuillet du RE On se retrouve alors avec Nter dans le RE et C ter côté cytosol, donc Nter du côté interne de la vésicule et C-ter côté cytosol durant le trafic vésiculaire. Ainsi, on se retrouve avec C-ter côté cytosolique au niveau de la membrane plasmique et Ter du côté extracellulaire Synthèse des protéines de type 2: Alors il faut se dire que si la protéine possède des acides aminés en Nter riches en AA basiques chargés positivement, N ter ne rentre pas dans le translocon, ça l'empêche de rentrer Du coup C ter rentre dans le translocon ! Le C-ter sera alors dans la vésicule, pendant le trafic vésiculaire et se retrouvera alors sur le feuillet externe de la membrane plamique au bout du compte ! Ca permet la synthèse de protéines de type 2. Après petit détail, le peptide signal interne n’est pas clivable par la peptidase du signal: il va permettre à la protéine d’être associée à une bicouche lipidique de la membrane du REG et constitue un domaine transmembranaire hydrophobe. Il y a 6 heures, OaB a dit : Est ce que toutes les protéines de type 1 comportent une séquence peptide signal externe ? C'est un peptide signal interne J'aurai tendance à dire oui mais je t'avoue que je ne sais pas vraiment, le professeur n'insiste vraiment pas sur ça c'est pas l'important du mécanisme à connaître ! Il y a 6 heures, OaB a dit : Et quelle est la différence entre un peptide de séquence d'arrêt et un peptide signal interne ? Peptide de transfert: stop traduction, transfert au translocon, vers le RE Peptide d'arrêt de la traduction: stop traduction, intégration dans la membrane du RE Peptide signal interne: deviendra un domaine intégré dans la membrane plasmique, un domaine hydrophobe C'est mieux ?? Sniper and Okazaki 2 Quote
Ancien Responsable Matière Claro Posted September 23, 2020 Ancien Responsable Matière Posted September 23, 2020 il y a 35 minutes, Sniper a dit : t'es une queen @Claro Mais jtm toi Sniper 1 Quote
Ambrouchka Posted September 26, 2020 Author Posted September 26, 2020 Le 23/09/2020 à 17:43, Claro a dit : Heyy Truc à noter : les zones riches en acides aminés basiques chargés positivement ne peuvent pas rentrer dans le translocon Synthèse des protéines de type 1: Pour ces protéines il n'y a pas de zone précise avec des acides aminés basiques. On observe un adressage co-traductionnel des protéines au niveau du RE grâce à un peptide signal qui permet d’adresser le complexe au translocon L'extrémité N-ter déjà traduite rentre dans le translocon On a alors la reprise de la synthèse protéique jusqu’à la séquence d’arrêt de transfert, la protéine ne pourra plus transloquer dans le RE (et donc plus rentrer dans le RE) C ter reste vers l’extérieur, la peptidase signal peut cliver le peptide signal, on se retrouve avec la protéine qui a sa configuration Le translocon réalise une ouverture latérale, la protéine diffuse librement dans le feuillet du RE On se retrouve alors avec Nter dans le RE et C ter côté cytosol, donc Nter du côté interne de la vésicule et C-ter côté cytosol durant le trafic vésiculaire. Ainsi, on se retrouve avec C-ter côté cytosolique au niveau de la membrane plasmique et Ter du côté extracellulaire Synthèse des protéines de type 2: Alors il faut se dire que si la protéine possède des acides aminés en Nter riches en AA basiques chargés positivement, N ter ne rentre pas dans le translocon, ça l'empêche de rentrer Du coup C ter rentre dans le translocon ! Le C-ter sera alors dans la vésicule, pendant le trafic vésiculaire et se retrouvera alors sur le feuillet externe de la membrane plamique au bout du compte ! Ca permet la synthèse de protéines de type 2. Après petit détail, le peptide signal interne n’est pas clivable par la peptidase du signal: il va permettre à la protéine d’être associée à une bicouche lipidique de la membrane du REG et constitue un domaine transmembranaire hydrophobe. C'est un peptide signal interne J'aurai tendance à dire oui mais je t'avoue que je ne sais pas vraiment, le professeur n'insiste vraiment pas sur ça c'est pas l'important du mécanisme à connaître ! Peptide de transfert: stop traduction, transfert au translocon, vers le RE Peptide d'arrêt de la traduction: stop traduction, intégration dans la membrane du RE Peptide signal interne: deviendra un domaine intégré dans la membrane plasmique, un domaine hydrophobe C'est mieux ?? merci beaucoup (très en retard...) !! Claro 1 Quote
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