chavanpro Posted December 27, 2014 Share Posted December 27, 2014 Bonjour, je ne comprends pas pourquoi l'item suivant est faux : " La fixation du ligand sur les récepteurs à activité sérine/thréonine kinase et leur dimérisation, provoquent la phosphorylation de leur segment intracytoplasmique, créant des sites d'ancrage pour des molécules à domaine SH2." merci d'avance pour votre aide Link to comment Share on other sites More sharing options...
chavanpro Posted December 27, 2014 Author Share Posted December 27, 2014 ah oui et puis tant que j'y suis il y un autre item que je ne comprend pas.. "La N-glycosylation résulte du transfert, en seul bloc, d'un oligosaccharide de 14 sucres, du dolichol vers la protéine." Dans le cours, on a même un schéma qui nous montre bien qu'une fois transférée l'ajout de résidus sucrés se poursuit ds la lumière du RE.. Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution LauraDD Posted December 27, 2014 Solution Share Posted December 27, 2014 Bonjour, Les domaines SH2 se fixent sur des phosphotyrosines or le récepteur à activité sérine/thréonine kinase entraîne une phosphorylation de sérine ou de thréonine. Ce récepteur ne crée donc pas de site d'ancrage pour des molécules à domaine SH2. Par contre les récepteurs à activité tyrosine kinase, une fois dimérisés phosphorylent des tyrosine sur la portion intracytoplasmique créant ainsi des sites d'ancrage pour de molécules à domaine SH2. Pour la N-glycosylation : L'oligosaccharide se forme par ajout successif de sucres sur la molécule de dolichol d'abord côté cytosolique puis il y a un basculement du dolichol et l'ajout de sucres se poursuit dans la lumière du RE. Une fois terminé l'oligosaccharide est en effet transféré en un seul bloc du dolichol vers la protéine. Ce transfert se passe dans la lumière du RE . En résumé il y a d'abord une phase de synthèse de l'oligosaccharide sur le dolichol. Puis la N-glycosylation de la protéine par transfert en un seul bloc de l'oligosaccharide vers la protéine. C'est plus clair ? ça répond bien à ta question ? Link to comment Share on other sites More sharing options...
chavanpro Posted December 27, 2014 Author Share Posted December 27, 2014 ah d'accord ! oui c'est bcp plus clair !! Merci beaucoup Link to comment Share on other sites More sharing options...
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