mehday Posted December 22, 2014 Share Posted December 22, 2014 bonsoir , "au cours de la synthèse , le translocon s'ouvre latéralement pour laisser s'insérer à la membrane les domaines hydrophobes correspondant aux différents peptides signal, cette partie du canal s'ouvre et se ferme autant de fois qu'il y a de peptides signal " ce que je comprend pas , il y a un seul translocon pour toute la protéine ? du coup les domaines transmembranaires sont tres proches , je sais bien que c'est fluides une membrane mais la partie hydrophobe qui est à coté du tranlocon le reste nn? du coup quand il va y avoir une nouvelle partie hydrophobe qui va être transloquer dans la membrane ça ce passe comment , elle pousse l'autre ? et ce que je compend pas aussi du coup n'importe quel peptide signal va être reconnu par SRP et qui va le mettre spécifiquement à coté de ce translocon , y'en à d'autres non ? bref j'ai pas de mal de mal à me visualiser le truc et ma vision et peut être erronée merci d'avance de m'éclaircir cela c'est trés gentil Link to comment Share on other sites More sharing options...
LauraDD Posted December 23, 2014 Share Posted December 23, 2014 Lors de la synthèse il n'y a qu'un seul translocon pour toute la protéine oui. Lorsqu'il y a un segment hydrophobe, le translocon s'ouvre latéralement et permet son insertion dans la membrane. Ensuite le translocon se referme et il y a la synthèse d'un segment qui n'est pas membranaire. Puis le translocon se ré-ouvre pour permettre l'insertion dans la membrane d'un nouveau segment hydrophobe...etc Les segments hydrophobes sont donc transloqués dans la membrane les uns à côtés des autres (et les uns à la suite des autres). Pour le SRP : - Le SRP reconnait seulement le premier peptide signal traduit (le premier peptide signal sortant du ribosome). - Le SRP se lie au ribosome ce qui stoppe transitoirement la traduction et permet de placer le ribosome avec sa protéine en cours de traduction sur le RE au niveau d'un translocon (grâce à une interaction entre le SRP et son récepteur qui se trouve dans la membrane du RE) - Le SRP se dissocie du ribosome (par hydrolyse de son GTP) permettant la reprise de la traduction qui se continue à travers le translocon. Bien évidemment on trouve plusieurs translocon sur la membrane du RE. Mais un seul translocon s'occupe de l'insertion entière pour une protéine. Link to comment Share on other sites More sharing options...
mehday Posted December 24, 2014 Author Share Posted December 24, 2014 j'en profite t'an que j'y pense il y a un qcm qui m'a posé problème à ce sujet numero 5 purpan 2010 A " La SRP (signal Recognition Particle . ) reconnait un peptide hydrophobe aprés sa traduction par un ribosome et se lie à la protéine naissante , bloquant ainsi directement son élogation " => faux je comprend pas ce qui est faux c'est le faites qu'elle ce lie au ribosome et pas seulement à la protéine naissante ? ou c'est le "directement" qui gêne ... en tout cas je trouve ce qcm génant ^^ merci de ta réponse Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution LauraDD Posted December 24, 2014 Solution Share Posted December 24, 2014 Le SRP reconnait le peptide signal de la protéine naissante mais il se lie au ribosome. En se liant au ribosome il empêche les facteurs d'élongation d'accéder au ribosome et donc bloque indirectement l'élongation de la protéine. Link to comment Share on other sites More sharing options...
mehday Posted December 24, 2014 Author Share Posted December 24, 2014 merci Link to comment Share on other sites More sharing options...
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