syncytio13 Posted June 4, 2020 Share Posted June 4, 2020 Salut !! Quand on fait une chromatographie d'échange d'anions, on est d'accord que ce n'est pas en conditions dénaturantes ? Parce que dans le QCM, ils disent que pour une protéine hétérodimérique (où les deux monomères sont liés par liaisons faibles et avec un monomère chargé + et un monomère chargé -), les deux monomères peuvent se retrouver dans des pics d'élutions différents (car fonction de leur charge)... Du coup je suis pas trop d'accord car pour moi les deux monomères sont liés en hétérodimère et s'il y a élution, les deux sont élués ensemble. Je sais pas si ce que je dis est très clair PS : je ne pense pas qu'il faut lire l'énoncé du QCM (très long) pour répondre à ma question mais le 10E est vrai https://zupimages.net/viewer.php?id=20/23/xhhv.png https://zupimages.net/viewer.php?id=20/23/7wl4.png Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution Triskel Posted June 4, 2020 Solution Share Posted June 4, 2020 Salut ! Dans l'idée j'aurais également tendance à penser comme ça, peut être que c'est un oubli des profs de pas l'avoir précisé. Dans tous les cas la différence se fait vraiment sur les graphiques 4 et 5 qui montrent bien que chaque monomère est reconnu par l'Ac-p et qu'ils ont des structures différentes (SDS-page) : hétérodimère ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
syncytio13 Posted June 5, 2020 Author Share Posted June 5, 2020 @Triskel C'était un CCB du tutorat, sinon j'avais bien vu que c'était un hétérodimère mais ça me paraissait bizarre que les sous-unités soient séparées dans une chromatographie d'échange d'anions. Merci ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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