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QCM 5 et 6 p. 42 Poly entrainement recherche


Go to solution Solved by Maïka,

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Bonjour ! J'ai des question à propos de ces QCM, il s'agit des 5 et 6 p.42-43 du poly entrainement de 2018-2019 que l'on trouve sur moodle dans la partie dysrégulation métabolique

 

QCM 5 item D je ne comprends pas pourquoi l'item est FAUX

 

QCM 6: Sur la graphique on voit plusieurs colonnes, et je ne comprends pas à quoi correspondent chacune d'entre elles. J'ai également du mal à comprendre comment on sait que l'item D est vrai

 

Voilà merci à ceux qui pourront me répondre 🙂 

 

Lien du poly https://moodle.univ-tlse3.fr/pluginfile.php/381759/mod_resource/content/1/poly UE8 complet 2018-19.pdf

Edited by cactushérisson
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Slt @cactushérisson

 

 

Le 12/03/2020 à 13:55, cactushérisson a dit :

QCM 5 item D je ne comprends pas pourquoi l'item est FAUX

 

La PLC transforme la PIP2 en IP3 c'est la PI-3 kinase qui permet d'obtenir du PIP3 à partir de PIP2

 

Le 12/03/2020 à 13:55, cactushérisson a dit :

QCM 6: Sur la graphique on voit plusieurs colonnes, et je ne comprends pas à quoi correspondent chacune d'entre elles. J'ai également du mal à comprendre comment on sait que l'item D est vrai

 

La 4A c'est un western blot qui utilise un Ac anti EGF-R donc on observe deux bandes correspondant à l'EGF-R (récepteur de l'EGF) avec ou sans EGF jusque là rien d'étonnant.

La 4B même chose mais cette fois avec un Ac anti phosphotyrosine. On remarque que l'on obtient une bande correspondant à une prot ayant le même PM que celui de l'EGF-R ce qui nous indique que le récepteur a été phosphorylé sur des tyrosines (là non plus ça n'est pas étonnant sachant que le récepteur à l'EGF est de type tyrosine kinase). Cependant , on observe d'autres bandes correspondant à d'autres protéines de PM différents en plus de celle de l'EGF-R. Avec ça on peut comprendre que l'EGF provoque une phosphorylation de son récepteur (autophosphorylation du récepteur ou transphosphorylation s'il se dimérise) et qu'il provoque une transduction du signal utilisant des phosphorylations de protéines comme biais.

Par contre cet item est bien faux parce que ce n'est bien sur pas l'EGF qui provoque la phosphorylation des protéines membranaires (c'est juste le ligand il ne sera pas internalisé) 

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  • Solution

Bonjour @cactushérisson ! 

 

Alors pour l'item D du QCM 5, je t'avoue que je ne comprends pas vraiment non plus pourquoi l'item est faux... Je vais envoyer un message aux RM.

 

Pour le QCM 6 :

       - Les bandes foncées sur tes figures représentent la forme WT de tes cellules tumorales, c'est-à-dire représentent la production de lactate et le volume tumoral de ces cellules sans ajout des plasmides exprimant les PKM1 ou PKM2.

Les bandes plus claires représentent chacune ces cellules avec l'ajout de plasmide exprimant PKM1 ou exprimant PKM2.

       - L'item D est vrai car c'est une notion abordée dans le cours et en plus on voit que la PKM2 va être présente au niveau nucléaire, elle va donc agir dans le noyau, contrairement à la PKM1. Les PK induisent donc cette prolifération cellulaire par des mécanismes différents, par des voies métaboliques différentes.

Edited by Maïka
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  • Ancien Responsable Matière

Saluut, (vraiment désolée de te répondre que maintenant pour cet item 😬, j'espère que la réponse de Maïka t'a aidé pour les autres !)

Le 12/03/2020 à 13:55, cactushérisson a dit :

QCM 5 item D je ne comprends pas pourquoi l'item est FAUX

 

Alors tu vois sur la figure que

- Sans Isomérase, tu as un pic à env 40-45mL → donc d'après la légende, ca correspond à une protéine de 240kD

- Avec Isomérase, tu as l'apparition d'un pic à 60-65mL d'élution → ce qui correspond à une protéine de 60 kD, qui est surement un fragment de la PKM2 (car reconnu sur le WB en dessous)

 

Ainsi, pour passer d'une protéine de 240kD à une protéine de 60kD, il y a un facteur 4 ! Tu ne peux donc pas affirmer qu'il y a apparition d'une forme dimérique de PMK2. Tu peux seulement imaginer que la forme de 240kD est un tétramère avec 4 x 60kD. 

 

Voila, j'espère que ca t'aidera !

 

Bon courage 

(et encore désolée pour le retard 🙏  ...)

 

 

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  • 3 weeks later...

Salut, excuse moi de t’embêter à nouveau par rapport à ce QCM @juliewsr mais en suivant ton explication je ne comprend pas vraiment pourquoi l’item E du QCM5 est faux (« Le PKM2 est majoritairement sous forme monomerique dans la cellule »)

Est-ce que ça a un rapport avec le QCM ou c’est simplement du cours ?

Merci d’avance 

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Coucou, 

Il y a 3 heures, chloefgn a dit :

Salut, excuse moi de t’embêter à nouveau par rapport à ce QCM @juliewsr mais en suivant ton explication je ne comprend pas vraiment pourquoi l’item E du QCM5 est faux (« Le PKM2 est majoritairement sous forme monomerique dans la cellule »)

Est-ce que ça a un rapport avec le QCM ou c’est simplement du cours ?

Merci d’avance 

Alors pour l'item E du QCM 5 : l'isomérisation de la PKM2 permet d'étudier sa forme quaternaire dans des cellules à l'état physiologiques, ainsi, on remarque que seule la forme tétramère (4x60 kDa --> Il faut se référer au Western Blot) est valide d'après les résultats du WB. Donc, à partir de ces données, et comme aucune autre forme quaternaire de la PKM2 nous apparait en western blot, on en déduit que le forme majoritaire est la forme tétramérique.

 

J'espère que c'est clair et que j'ai pu t'aider.

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Il y a 2 heures, LdvMstr a dit :

Coucou, 

Alors pour l'item E du QCM 5 : l'isomérisation de la PKM2 permet d'étudier sa forme quaternaire dans des cellules à l'état physiologiques, ainsi, on remarque que seule la forme tétramère (4x60 kDa --> Il faut se référer au Western Blot) est valide d'après les résultats du WB. Donc, à partir de ces données, et comme aucune autre forme quaternaire de la PKM2 nous apparait en western blot, on en déduit que le forme majoritaire est la forme tétramérique.

 

J'espère que c'est clair et que j'ai pu t'aider.

Mais ce que je ne comprends pas c’est qu’on a aussi la forme monomerique (240 kDa en WB) qui apparaît non ?

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Il y a 17 heures, chloefgn a dit :

Mais ce que je ne comprends pas c’est qu’on a aussi la forme monomerique (240 kDa en WB) qui apparaît non ?

 

Coucou,

 

En fait, lors de la première expérience sans isomérase, tu n'avais pas identifié la structure quaternaire de la protéine mais seulement son poids moléculaire, donc tu ne peux pas affirmer qu'elle est sous forme monomérique. Ensuite, après traitement par l'isomérase tu obtiens sa structure quaternaire (tétramère), cependant il te reste des enzymes PKM2 qui n'ont pas subi le traitement par l'isomérase, et ça va constituer l'"artefact" de ton expérience.

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