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R2014


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Bonsoir. à propos du

QCM3 de recherche:

pourquoi A est vraie? je l'ai mis faux car pour moi il manque une bande de 85 kDA sur AC1

Pourquoi C et D sont vraies?

 

QCM4 de recherche:

pourquoi ABC sont vraies? il y a dénaturation donc normalement pas d'épitopes conformationnels ... 😕 

https://tutoweb.org/tat_librairie/Rangueil/Annales de Concours/2013-2014/Rangueil S2 mai 2014 - SUJETS.pdf

 

en vous remerciant.

 

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  • Solution

Bonsoir @n---

 

il y a 57 minutes, n--- a dit :

QCM3 de recherche:

pourquoi A est vraie? je l'ai mis faux car pour moi il manque une bande de 85 kDA sur AC1

Pourquoi C et D sont vraies?

 

Pourquoi l'AC1 devrait nécessairement reconnaitre une bande à 85kDa ? 😮

 

On te dit que l'As reconnait toutes les formes et tous les fragments de tat ce qui prouve bien que la protéine de 85kDa de 575kDa sont toutes deux des isoformes de tat. De plus on te dit que les différents isoformes de tat résultent d'un épissage alternatif ,épissage alternatif qui va occasionner des différences au sein des séquences peptidiques des isoformes. Sachant cela il est tout à fait possible que l'AC1 reconnaisse un épitope séquentiel présent sur la forme de 575kDa et absent sur la forme de 85kDa ce qui expliquerait l'absence de bande à 85kDa

 

Du coup c'est bien vrai

 

il y a une heure, n--- a dit :

Pourquoi C et D sont vraies?

 

On sait maintenant grâce à l'item A qu'il y a dans cet extrait 2 isoformes de tat , celle à 85kDa et celle à 575kDa.

Maintenant si on s’intéresse à l'AC2 , on remarque qu'il ne provoque aucun signal en immunotransfert mais qu'il en provoque un en DOT-BLOT. On peut en déduire qu'il reconnait un épitope conformationnel  mais contrairement à l'immunoprécipitation , le DOT-BLOT ne permet pas précisément de savoir sur quelle(s) isoforme(s) ( 85kDa ou 575kDa ou les deux) se situe cet épitope. En ne se cantonnant qu'à ces résultats on peut parfaitement s'imaginer que cet épitope soit présent sur l'une ou l'autre des 2 isoformes d’où la C et D vraie.

 

 

il y a une heure, n--- a dit :

pourquoi ABC sont vraies? il y a dénaturation donc normalement pas d'épitopes conformationnels ... 😕

 

A: tu peux voir que l'on a une bande à 175kDa dans l'extrait protéique total et une 400kDa pour le sécrétome  ce qui veut logiquement dire que l'isoforme membranaire de 575kDa a été clivée et que seule la forme de 175kDa est restée enchassée dans la membrane tandis que celle de 400kDa a été sécrétée.

 

On sait grâce au qcm précédent que AC2 reconnait un épitope conformationnel mais on sait maintenant qu'il provoque un signal en DOT-BLOT fait avec le sécrétome . On sait que c'est la forme de 400kDa qui a été sécrétée par conséquent l'AC2 reconnait un épitope conformationnel sur la forme de 400kDa. 

 

B et C : C'est le même raisonnement qu'aux items 3C et 3D , vu que l'on a un signal pour AC2 en dot-blot pour l'extrait protéique total  on peut imaginer que les deux isoformes puissent porter l'épitope conformationnel reconnu par l'AC2 ( NB: Grace à la bande de 400kDa on a mtn la certitude que l'épitope se trouve sur la forme de 575kDa mais il peut aussi se trouver sur la forme de 85kDa )

 

 

 

 

 

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Salut ! Pour la 3.A elle est bien vraie et le fait qu'il n'y ait pas de bande de 85kDa sur AC1 est du au fait que l'AC1 ne reconnaît pas l'epitope de cette protéine (vu que c'est un AcMc il ne reconnaît qu'un seul epitope) par rapport à l'AS (l'antiserum est lui capable de reconnaître plusieurs epitopes) qui lui reconnaît tous les Isoformes de Tat, je sais pas si c'est très clair là.. 

 

Pour la C et la D, tu vois que lors du dot blot l'AC2 reconnaît au moins une protéine vu que c'est coloré et comme lors de l'immunoempreinte on ne voit rien on en déduit que c'est très probablement un epitope conformationnel que l'AC2 reconnaît. Et à partir de là t'as pas de contre indication aux deux propositions donc on ne sait pas laquelle des deux protéines est reconnu par l'AC2 mais à ce moment là de la recherche les deux sont possibles

 

Pour le qcm 4, c'est la même chose lors du dot blot pas de dénaturation donc tu vois que l'AC2 reconnaît bien quelque chose alors qu'il ne reconnaît pas en l'immunoempreinte :epitope conformationnel. Pour la B et la C c'est la même chose que pour le 3 tu peux supposer que ces protéines porte l'epitope conformationnel reconnu en dot blot mais pas en immunoempreinte. Pour la A, l'as ne reconnaît qu'une protéine dans le secretome donc c'est forcément cette protéine qui porte l'epitope conformationnel reconnu par l'AC2

 

Voilà j'espère t'avoir éclairé un minimum, hésite pas si jamais ! 

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  • 4 weeks later...
Le 26/02/2020 à 01:15, Metallica a dit :

Grace à la bande de 400kDa on a mtn la certitude que l'épitope se trouve sur la forme de 575kDa mais il peut aussi se trouver sur la forme de 85kDa )

 

Le 26/02/2020 à 01:15, Metallica a dit :

Bonsoir @n---

 

 

Pourquoi l'AC1 devrait nécessairement reconnaitre une bande à 85kDa ? 😮

 

On te dit que l'As reconnait toutes les formes et tous les fragments de tat ce qui prouve bien que la protéine de 85kDa de 575kDa sont toutes deux des isoformes de tat. De plus on te dit que les différents isoformes de tat résultent d'un épissage alternatif ,épissage alternatif qui va occasionner des différences au sein des séquences peptidiques des isoformes. Sachant cela il est tout à fait possible que l'AC1 reconnaisse un épitope séquentiel présent sur la forme de 575kDa et absent sur la forme de 85kDa ce qui expliquerait l'absence de bande à 85kDa

 

Du coup c'est bien vrai

 

 

On sait maintenant grâce à l'item A qu'il y a dans cet extrait 2 isoformes de tat , celle à 85kDa et celle à 575kDa.

Maintenant si on s’intéresse à l'AC2 , on remarque qu'il ne provoque aucun signal en immunotransfert mais qu'il en provoque un en DOT-BLOT. On peut en déduire qu'il reconnait un épitope conformationnel  mais contrairement à l'immunoprécipitation , le DOT-BLOT ne permet pas précisément de savoir sur quelle(s) isoforme(s) ( 85kDa ou 575kDa ou les deux) se situe cet épitope. En ne se cantonnant qu'à ces résultats on peut parfaitement s'imaginer que cet épitope soit présent sur l'une ou l'autre des 2 isoformes d’où la C et D vraie.

 

 

 

A: tu peux voir que l'on a une bande à 175kDa dans l'extrait protéique total et une 400kDa pour le sécrétome  ce qui veut logiquement dire que l'isoforme membranaire de 575kDa a été clivée et que seule la forme de 175kDa est restée enchassée dans la membrane tandis que celle de 400kDa a été sécrétée.

 

On sait grâce au qcm précédent que AC2 reconnait un épitope conformationnel mais on sait maintenant qu'il provoque un signal en DOT-BLOT fait avec le sécrétome . On sait que c'est la forme de 400kDa qui a été sécrétée par conséquent l'AC2 reconnait un épitope conformationnel sur la forme de 400kDa. 

 

B et C : C'est le même raisonnement qu'aux items 3C et 3D , vu que l'on a un signal pour AC2 en dot-blot pour l'extrait protéique total  on peut imaginer que les deux isoformes puissent porter l'épitope conformationnel reconnu par l'AC2 ( NB: Grace à la bande de 400kDa on a mtn la certitude que l'épitope se trouve sur la forme de 575kDa mais il peut aussi se trouver sur la forme de 85kDa )

 

 

 

 

 

salut @Metallica est ce que tu pourrai m'aider pour l'item E du 5,

est ce qu''il faut comprendre que les cellules cancéreuses circulantes c'est des cellules sécrétrices des polypeptides ? prc sinon je vois pas comment ces cellules circulantes en elispot vont permettre de réagir avec les AC1 et AC2?

et est ce que toutes les propositions dans l'ennoncé du 5 (formes/fragments dans le sérum, dans le tissu pancréatique, cellules cancéreuses détachées de la tumeur pancréatique.." ça désigne le sécrétome ?

 

mercii

Edited by DrR
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il y a 11 minutes, DrR a dit :

est ce qu''il faut comprendre que les cellules cancéreuses circulantes c'est des cellules sécrétrices des polypeptides ?

 

Yup , c'est ce qui est dit dans les premières lignes de l'énoncé général 

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