Question de dernière minute

[OxyGenS]

Quelle est la différence entre structure tertiaire et quaternaire (j'ai du mal) svp ?

Est-ce que c'est plusieurs chaînes faites de mélange d'hélices alpha, feuillets beta (selon les protéines) qui s'assemblent ? Et comment (par quels moyens) ?

 

Merci

Edited January 8, 2020 by OxyGenS

[Auto-arrosoir]

STRUCTURE TERTIAIRE

protéine est repliée sur elle même : c’est la forme globale de la molécule fonctionnelle. C’est l’ensemble des feuilles alpha et beta qui se replient en 3D si tu veux. Elle concerne surtout les protéines globulaires.
- En effet, il existe 2 types de protéines :
• Les protéines fibrillaires : forment des fibres (ex : Kératine des cheveux)
• Les protéines globulaires qui se compactent au max et forment une sphère. 
- La nature des AA enchainés explique leur agencement. Cette architecture intègre plusieurs éléments de structure IIR, maintenus par ≠ types de liaisons :
• Ponts di-sulfure : forment une boucle de liaisons covalentes, en 3D.
• Les liaisons ioniques : elles sont moins fortes et font agir des charges (+) avec des charges (-). • Multiplicité des liaisons H : par des protéines cohésives.
- La structure IIIR délimite des sites fonctionnels qui sont des modules d’architecture définie associés à une f° :
• Site de reconnaissance d’un ligand (récepteurs, immunoglobulines, ...)
• Site actif d’une enzyme
• Domaine d’interaction avec d’autres protéines (signalisation ¢R, transduction du signal ...)

 

STRUCTURE IV

Elle ne se retrouve pas chez toutes les protéines. C’est une association de plusieurs sous-unités liées entre elles par des liaisons faibles. Elles forment ainsi des oligomère ou multimères (association de plusieurs monomères). Ces sous-unités peuvent être identiques ou non.
- Chaque monomère peut avoir des propriétés biologiques mais leur association en produit de nouvelles.
- Ex : la FSH n’est fonctionnelle que lorsque ses deux sous-unités 𝛂 et ß sont associées.

[OxyGenS]

Merci !