Basquella Posted January 2, 2020 Share Posted January 2, 2020 Bonjour! J'ai du mal à comprendre comment ça se fait qu'une augmentation de la concentration du substrat lève l'inhibition dans le cas d'un inhibiteur compétitif. https://zupimages.net/viewer.php?id=20/01/9caz.jpg J'ai bien compris qu'avec les inhibiteurs compétitifs, il y a une augmentation du Km, et donc qu'à l'inverse, quand on lève l'inhibition, le Km diminue et donc l'affinité enzyme-substrat augmente. Mais les inhibiteurs compétitifs se lient au site actif de l'enzyme, ils sont en compétition avec le substrat. Une fois que l'inhibiteur compétitif s'est lié, je vois pas en quoi le fait d'augmenter la concentration en substrat peut lever l'inhibition. A la limite, si on augmente la concentration en substrat AVANT que l'inhibiteur ne soit lié, comme on aura plus de substrat dans le milieu, la probabilité que le substrat se fixe à l'enzyme par rapport à celle que l'inhibiteur se fixe à l'enzyme est beaucoup plus grande dans le cas où on a augmenté la concentration en substrat (puisqu'il y en a plus dans le milieu). Mais une fois que l'inhibiteur est déjà fixé, il est lié, point, non? Autrement dit, je comprends pourquoi lever l'inhibition => affinité enzyme-substrat augmente Mais je comprends pas comment augmenter la concentration du substrat => levée de l'inhibition. Je sais pas si c'est très clair ahah, merci beaucoup! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
OxyGenS Posted January 2, 2020 Share Posted January 2, 2020 @Basquella (S=substrat, I=inhibiteur, E=enzyme) Alors de ce que j'ai compris c'est que vu qu'il y a bcp plus de S par rapport aux I.compétitifs, il y a très peu de chances qu'un I se lie à l'E (comme tu le dis). Mtn ton pb me fait réflechir aussi pcq je ne m'étais pas trop posé de questions par rapport à si on ajoutait des S avant ou après les I.compétitifs... D'ailleurs je ne crois pas que le prof l'a précisé. Mais après je ne connais pas le fonctionnement de façon précise d'une E mais l'I.compétitif une fois lié à l'E, il ne reste pas lié définitivement si ? Bon du coup je ne t'ai pas vraiment aidé mais ce qu'il faut retenir c'est la phrase du cours même si le mécanisme n'est pas très clair ^^ (je ne pense pas qu'il aille nous embêter avec ça) Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution Chat_du_Cheshire Posted January 2, 2020 Solution Share Posted January 2, 2020 (edited) Coucou @Basquella et @OxyGenS Les inhibiteurs diminuent l’activité enzymatique, on les sépare en fonction de leur mode d’action : inhibiteurs irréversibles : l’effecteur entraine une modification sans retour, il se lie à l’enzyme de manière covalente (liaison forte) généralement au niveau d’un groupement fonctionnel, le site actif souvent (l'enzyme est donc inactivée) inhibiteurs réversibles : ce n’est que des équilibres, la liaison de manière se fait de manière non covalente donc ça ne reste pas définitivement lié voilà du coup c'est juste une histoire de liaisons ^^ (fortes vs faibles) Edited January 2, 2020 by Chat_du_Cheshire Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
OxyGenS Posted January 2, 2020 Share Posted January 2, 2020 @Chat_du_Cheshire Ah oui et du coup les I.compétitifs sont réversibles c'est ça ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Basquella Posted January 2, 2020 Author Share Posted January 2, 2020 il y a 7 minutes, OxyGenS a dit : Bon du coup je ne t'ai pas vraiment aidé mais ce qu'il faut retenir c'est la phrase du cours même si le mécanisme n'est pas très clair ^^ (je ne pense pas qu'il aille nous embêter avec ça) Je m'en doutais mais du coup ça m'a induite en erreur, mais toute façon la plupart des questions que je pose quand je comprends pas quelque chose ce sont des questions qu'on est pas sensé se poser et on me répond tout le temps que je vais trop loin ahah il y a 2 minutes, OxyGenS a dit : Ah oui et du coup les I.compétitifs sont réversibles c'est ça ? Oui, on a 2 types (je te remets là ce que j'avais écrit dans mon cours): - Irréversibles (suicide) : souvent c’est un analogue du substrat et se lie de manière covalente avec l’enzyme. L’enzyme ne peut plus catalyser la réaction. Exemple : 5-fluoro-uracile à sous la forme de dUMP, il bloque l’enzyme de la thymidylate synthase (utilisation en chimiothérapie anti K). - Réversibles (pour des enzymes michaëliennes): soit compétitif, soit non-compétitif. Donc effectivement c'est par rapport à la force des liaisons. Ce qui est assez logique finalement : et comme les inhibiteurs compétitifs et non-compétitifs se lient de manière non covalente, c'est réversible. J'avais juste pas percuté qu'après la liaison de l'inhibiteur, le substrat pouvait revenir avec toute sa clique de substrats en forte concentration et niquer l'inhibiteur (genre dans ma tête l'inhibiteur était plus puissant). Enfin bref c'est beaucoup plus clair, merci @Chat_du_Cheshire (comme d'habitude) Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
OxyGenS Posted January 2, 2020 Share Posted January 2, 2020 à l’instant, Basquella a dit : la plupart des questions que je pose quand je comprends pas quelque chose ce sont des questions qu'on est pas sensé se poser et on me répond tout le temps que je vais trop loin ahah Ça m'arrive aussi (à force de nous demander des détails on voudrait tt savoir+++ haha) Bon courage Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Basquella Posted January 2, 2020 Author Share Posted January 2, 2020 Ah oui oui on cherche toujours la petite bête ahah Merci beaucoup, à toi aussi!! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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