carolineb Posted December 30, 2019 Share Posted December 30, 2019 (edited) bonsoir! 1) la traduction des protéines du compartiment endomembranaire, de la MP ou des protéines sécrétées débute dans le cytosol -> vrai, est ce que ce sont les seules? 2) la maturation des protéines par Nglycosylation, O glycosylation ou clivage protéolytique a lieu dans le RE avant leur transport vers le Golgi -> faux, est ce que c'est bien pcq les N glycosylations se font dans le RE et les O glycosylation dans le Golgi?? 3) une protéine correctement conformée sera transférée vers le Golgi via des vésicules à clathrine -> faux , est ce que c'est parce que ça peut aussi être transféré par des vésicules nues? 4) les protéines qui sont transloquées de façon co trad peuvent posséder plusieurs peptides signal clivables -> faux, je vois pas pourquoi parce que parmis les translocations co traductionnelles on a les protéines destinées à la sécrétion -> un seul peptide signal clivable ET les protéines transmembranaires -> un ou plrs peptides signal 5) est ce que le cholestérol nécessite des scramblases pour sa répartition ou pas? 6) toutes les protéines à destinée sécrétoire passent par l'AG -> vrai, je vois pas où il est dit que c'est obligatoire 7) la libération de SRP-GDP permet secondairement la reprise de la trad -> vrai mais c'est pas plutôt SRP-GTP? 8-si un second peptide est traduit le ribosome se détache du translocon et y sera ramené par une SRP reconnaissant ce second peptide signal pour poursuivre la traduction vers le SE -> faux, pourquoi? 9) des molécules de cholestérol sont synthétisées au niveau de la mb du RE qui contient autant de cholestérol que la MP -> faux, je ne vois pas où dans le cours on compare RE et MP 10) dans la mb du RE, les différents oligosaccharides qui contiennent une ou plsrs molécules d'acide salique sont portés à la fois par des glycoprotéines et des glycolipides -> faux mais encore une fois j'ai l'impression de découvrir des trucs du cours, et je cherche mais je vois absolument pas où elle a mentionné ça dans son cours voilà ça fait bcp de questions mais si vous pouviez répondre à qlq unes c'est déjà super, merciii Edited December 30, 2019 by carolinebnrd Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
DrR Posted December 30, 2019 Share Posted December 30, 2019 salut ! 5) non il diffuse librement à travers la bicouche 4) j'avais posé la question et @Metallica avait expliqué que c'est un seul peptide signal clivable et les autres seront d'ancrage inverse/ ancrage alternés 1) non ça concerne toutes les protéines 6) il me semble que c'est prc elles doivent être glycosylées pour aller en extra cellulaire ce qui expliquerait qu'elles passent par le RE 7) non c'est bien gdp car après hydrolyse du gtp en gdp le complexe srp se libère et permet la reprise de la traduction qu'il bloquait Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution Metallica Posted December 30, 2019 Solution Share Posted December 30, 2019 (edited) Re @carolinebnrd il y a une heure, carolinebnrd a dit : 1) la traduction des protéines du compartiment endomembranaire, de la MP ou des protéines sécrétées débute dans le cytosol -> vrai, est ce que ce sont les seules? Non la traduction de toutes les protéines cellulaires commencent dans le cytosol ( sauf celle de la mitochondrie qui se fait dans la mitochondrie ) il y a une heure, carolinebnrd a dit : 2) la maturation des protéines par Nglycosylation, O glycosylation ou clivage protéolytique a lieu dans le RE avant leur transport vers le Golgi -> faux, est ce que c'est bien pcq les N glycosylations se font dans le RE et les O glycosylation dans le Golgi?? Yes c'est bien ça il y a une heure, carolinebnrd a dit : une protéine correctement conformée sera transférée vers le Golgi via des vésicules à clathrine -> faux , est ce que c'est parce que ça peut aussi être transféré par des vésicules nues? Alors les vésicules à clathrine vont permettre un transport spécifique ( sécrétion régulée ou en réponse à un signal extracellulaire) En ce qui concerne le transport en vrac ( non spécifique) du réseau RE-golgi , il se fera avec des vésicules recouvertes d'un manteau mais n'appartenant pas à la famille des clathrines ( c'est pas dit dans le poly mais ces vésicules portent le nom de coatamère ) il y a une heure, carolinebnrd a dit : 4) les protéines qui sont transloquées de façon co trad peuvent posséder plusieurs peptides signal clivables -> faux, je vois pas pourquoi parce que parmis les translocations co traductionnelles on a les protéines destinées à la sécrétion -> un seul peptide signal clivable ET les protéines transmembranaires -> un ou plrs peptides signal Cf @DrR il y a une heure, carolinebnrd a dit : 5) est ce que le cholestérol nécessite des scramblases pour sa répartition ou pas? Non il n'y en pas il diffusera librement il y a une heure, carolinebnrd a dit : 6) toutes les protéines à destinée sécrétoire passent par l'AG -> vrai, je vois pas où il est dit que c'est obligatoire Les protéines à destinée sécrétoire sont transloquées en post-traductionnel ce qui fait qu'elle transiteront pas par le système endomembranaire . Elles transiteront comme toutes les protéines empruntant cette voie , par le RE mais aussi par l'AG (C'est le réseau trans-golgien qui est le grand distributeur des protéines vers les autres destinations du SE) sauf les pour les protéines résidentes du RE. il y a une heure, carolinebnrd a dit : la libération de SRP-GDP permet secondairement la reprise de la trad -> vrai mais c'est pas plutôt SRP-GTP? C'est justement l'hydrolyse du GTP en GDP qui permettra la reprise de la traduction par dissociation de la SRP de son récepteur et du ribosome il y a une heure, carolinebnrd a dit : 8-si un second peptide est traduit le ribosome se détache du translocon et y sera ramené par une SRP reconnaissant ce second peptide signal pour poursuivre la traduction vers le SE -> faux, pourquoi? Une fois que le ribosome est fixé au translocon ,il ne s'en détache plus jusqu'à la fin de la synthèse de la prot ..si ça se passait comme dit dans l'énoncé , ça serait très peu pratique puisque à chaque peptide signal traduit on aurait un détachement du ribosome puis un rattachement ...imagine le bazar avec une protéine avec plus d'une dizaine de domaines transmembranaires x) il y a une heure, carolinebnrd a dit : 9) des molécules de cholestérol sont synthétisées au niveau de la mb du RE qui contient autant de cholestérol que la MP -> faux, je ne vois pas où dans le cours on compare RE et MP Là du coup je pense que ça fait référence au début du cours du système endo ou l'on dit que les membranes du RE représentent plus de la moitié de toutes les membranes de la cellule. Sachant aussi que la majorité du cholestérol ( 2/3 endogène ) est synthétisé et situé au niveau des membranes du RE et en tenant compte du premier argument , je suppose que les membranes du RE contiennent quantitativement plus de cholestérol que la MP il y a une heure, carolinebnrd a dit : 0) dans la mb du RE, les différents oligosaccharides qui contiennent une ou plsrs molécules d'acide salique sont portés à la fois par des glycoprotéines et des glycolipides -> faux mais encore une fois j'ai l'impression de découvrir des trucs du cours, et je cherche mais je vois absolument pas où elle a mentionné ça dans son cours Ce qui le rend faux ici c'est que l'ajout potentiel d'une molécule d'acide sialique sur un(e) glycoprotéine/lipide se fera dans l'appareil de golgi et non pas au niveau du RE ...on peut citer comme exemple les sphingolipides qui pourront subir des glycosilations les transformant en glycosphingolipides riches en acide sialique ( gangliosides ) ou encore la glycophorine ( que l'on retrouve dans le premier poly de biocell ) qui est une protéine qui sera riche en acide sialique ( ou NANA) Edited December 30, 2019 by Metallica Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
carolineb Posted December 30, 2019 Author Share Posted December 30, 2019 il y a 13 minutes, Metallica a dit : Une fois que le ribosome est fixé au translocon ,il ne s'en détache plus ..si ça se passait comme dit dans l'énoncé , ça serait très peu pratique puisque à chaque peptide signal traduit on aurait un détachement du ribosome puis un rattachement du coup ça se fait par différents ribosomes? il y a 15 minutes, Metallica a dit : Ce qui le rend faux ici c'est que l'ajout potentiel d'une molécule d'acide sialique sur un(e) glycoprotéine/lipide se fera dans l'appareil de golgi et non pas au niveau du RE .. et si c'était une N glycosylation, ça pourrait être vrai non? il y a 16 minutes, Metallica a dit : Les protéines à destinée sécrétoire sont transloquées en post-traductionnel ce qui fait qu'elle transiteront pas par le système endomembranaire . Elles transiteront comme toutes les protéines empruntant cette voie , par le RE mais aussi par l'AG (C'est le réseau trans-golgien qui est le grand distributeur des protéines vers les autres destinations du SE) sauf les pour les protéines résidentes du RE pourtant les protéines résidentes peuvent revenir grâce à la vésicule COP I qui part du Golgi non? sinon merci beaucoup @DrR et @Metallica Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Metallica Posted December 30, 2019 Share Posted December 30, 2019 il y a 3 minutes, carolinebnrd a dit : du coup ça se fait par différents ribosomes? De quoi parles-tu ? il y a 3 minutes, carolinebnrd a dit : et si c'était une N glycosylation, ça pourrait être vrai non? Si on remplace dans l'item tout ce qu'il y a marqué après la virgule par N-glycosilation alors oui il y a 6 minutes, carolinebnrd a dit : pourtant les protéines résidentes peuvent revenir grâce à la vésicule COP I qui part du Golgi non? Oups oui tu as raison Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
carolineb Posted December 30, 2019 Author Share Posted December 30, 2019 il y a 9 minutes, Metallica a dit : De quoi parles-tu ? c'est par rapport à ma question 8, si le ribosome ne fait pas des allers retour, c'est un ribosome différent qui s'occupera de la translocation d'une autre protéine non? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Metallica Posted December 30, 2019 Share Posted December 30, 2019 (edited) il y a 18 minutes, carolinebnrd a dit : c'est par rapport à ma question 8, si le ribosome ne fait pas des allers retour, c'est un ribosome différent qui s'occupera de la translocation d'une autre protéine non? Ahhh je vois d’où vient le problème , le peptide dont l'item parle fait référence à un autre peptide signal de la même protéine et non pas d'un autre peptide ( dans le sens autre protéine) Edited December 30, 2019 by Metallica Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
carolineb Posted December 30, 2019 Author Share Posted December 30, 2019 @Metallica ah bon?? mais quand ils disent si un second peptide est traduit le ribosome se détache du translocon et y sera ramené par une SRP ils parlent de qui? du ribosome non? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Metallica Posted December 30, 2019 Share Posted December 30, 2019 il y a 8 minutes, carolinebnrd a dit : mais quand ils disent si un second peptide est traduit le ribosome se détache du translocon et y sera ramené par une SRP ils parlent de qui? du ribosome non? Oui mais du coup si un deuxième peptide signal est traduit , le ribosome restera en place ..le système SRP est valable seulement pour le premier peptide signal traduit Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
carolineb Posted December 31, 2019 Author Share Posted December 31, 2019 @Metallica ah oui d'accord donc c'est pour ça qu'on dit que seulement le 1er peptide signal traduit compte Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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