Ancien Responsable Matière Noel_Flantier Posted December 29, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted December 29, 2019 Bonjour, pourrait on m'expliquer cet item est faux ? Le collagène I est formé d’une triple hélice alpha comprenant 3.6 résidus par tour et dont le pas est de 0.54nm Un grand merci d'avance ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Hermeseis Posted December 29, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted December 29, 2019 Salut Le collagène n'est pas une triple hélice alpha (structure secondaire des protéines) mais un agencement de 3 hélices gauches Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution SJr Posted December 29, 2019 Solution Share Posted December 29, 2019 (edited) je me souviens de cet item le collagène 1 unitaire c'est UNE GROSSE helice alpha DROITE formée de TROIS PETITES hélice alpha gauche : quand tu assembles deux molécule fibrillaire entre elle on passe en structure tertiaire, cette structure tertiaire se trouve être une hélice alpha elle aussi, pourtant on est plus sur de la secondaire où y'avait le règle du 3.6 résidus qui s'applique, sur de la tertiaire de collagène y'en a au moins 3.6x 3 + les eventuels hydroxylysine ; bref plus quoi voici la justification du TD Edited December 29, 2019 by SJr Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Noel_Flantier Posted December 29, 2019 Author Ancien Responsable Matière Share Posted December 29, 2019 @Hermeseis @SJr parfait merci beaucoup !! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
SJr Posted December 29, 2019 Share Posted December 29, 2019 par contre fais gaffe j'ai dit ça mais moi je sais aps faire la diff entre une structure tertiaire et quat c'est trop ambigu ce truc.. peut être un RM peut aider mais bon j'imagine la super triple hélice gaucge c'est tertiaire et si y'a liaison des lysine 4trnaire ? qui sait.... Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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