carolineb Posted December 27, 2019 Share Posted December 27, 2019 Bonsoir! j'ai un peu de mal avec les peptides signal, en fait je vois pas lesquels permettent l'insertion dans le membrane du RE et lesquels dans la lumière? parce que j'ai l'impression qu'ils permettent tous de transporter les protéines dans la lumière mais pourtant il me semblait que certaines étaient insérées dans la mb et est ce qu'il y a un rapport entre le fait qu'elle soient transloquées en co ou post traductionnel? merci d'avance! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Metallica Posted December 28, 2019 Share Posted December 28, 2019 Salut @carolinebnrd Tu as les peptides clivables qui seront les seuls présents sur les protéines à destinée sécrétoire ( logique puisqu'elles doivent être libérées dans le compartiment endoluminal sans être insérées dans la membrane ) En ce qui concerne les protéines transmembranaires , tu auras les peptides d'ancrage et ancrage inverse qui permettront une insertion dans la membrane en orientant différemment les extrémités NH2 et COOH , elle peuvent également posséder un peptide signal clivable ( c'est le cas pour la protéine initiale qui donnera après clivage la protéine constitutive des ancres GPI ) qui peut leur permettre d’acquérir un nouveau domaine fonctionnel par clivage d'un segment peptidique Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
carolineb Posted December 28, 2019 Author Share Posted December 28, 2019 (edited) @Metallica merci bcp pour ta réponse, du coup les protéines à destinée sécrétoire ne peuvent avoir qu'un peptide signal clivable alors que les transmembraires peuvent avoir les 3 types c'est bien ça? mais de coup une fois le peptide signal clivé il reste inséré dans la membrane alors que la protéine est au final dans la lumière? et du coup le retournement dans le translocon se fait toujours sauf pour les peptides signal d'ancrage inverse c'est bien ça? mais je comprends pas trop pourquoi un retournement doit se faire.. et dernière question, le diamètre du translocon ne permet pas le stockage de plus de 2 domaines transmembranaires mais du coup comment c'est possible qu'on ait plus de 2 domaines pour certaines protéines multipass? Edited December 28, 2019 by carolinebnrd Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Metallica Posted December 29, 2019 Share Posted December 29, 2019 (edited) Il y a 9 heures, carolinebnrd a dit : merci bcp pour ta réponse, du coup les protéines à destinée sécrétoire ne peuvent avoir qu'un peptide signal clivable alors que les transmembraires peuvent avoir les 3 types c'est bien ça? Yes ! Il y a 9 heures, carolinebnrd a dit : mais de coup une fois le peptide signal clivé il reste inséré dans la membrane alors que la protéine est au final dans la lumière? Encore yes ! Il y a 9 heures, carolinebnrd a dit : et du coup le retournement dans le translocon se fait toujours sauf pour les peptides signal d'ancrage inverse c'est bien ça? mais je comprends pas trop pourquoi un retournement doit se faire.. Dans le cas ou il y aura retournement , ça se fera car les charges positives du peptide signal se situent du coté N terminal .En effet l'extremité N terminale sera synthétisée en premier et sera présentée au translocon par le ribosome arrivant du coté cytosolique. On va donc avoir des charges + associée à des charges + ( et - avec -) puisque les charges du translocon sont respectivement négatives au niveau du cytosol et positives en endoluminal et ceci va entrainer le retournement du peptide pour qu'il y ait une bonne association de charges. Le but de tt ça c'est que certains domaines associés aux extrémités NH2/COOH doivent se retrouver sur un versant en particulier pour pouvoir exercer leur fonction du coup il va y avoir une adaptation de leur séquence peptidique pour que cette finalité soit atteinte ! Il y a 9 heures, carolinebnrd a dit : et dernière question, le diamètre du translocon ne permet pas le stockage de plus de 2 domaines transmembranaires mais du coup comment c'est possible qu'on ait plus de 2 domaines pour certaines protéines multipass? Le translocon ne permet pas le stockage de plus de deux domaines transmembranaires à la fois ( 1 domaine au niveau du canal et un autre au niveau de l'ouverture latérale du translocon) du coup il les fera transiter un par un ! Edited December 29, 2019 by Metallica Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
carolineb Posted December 29, 2019 Author Share Posted December 29, 2019 @Metallica merci beaucoup!! (dernière question cette fois) pour l'ancrage GPI je vois pas où se font les coupures, car sur le schéma j'ai l'impression qu'il n'y en a qu'une Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
justineb Posted December 30, 2019 Share Posted December 30, 2019 Salut @carolinebnrd! En effet ce schéma n’est pas très clair car il n’est pas complet! Il manque la première étape, c’est à dire la coupure du peptide signal clivable. Ce peptide se situe proche de la methionine initiale, soit à l’extrémité N-term. Normalement, lorsqu’il est clivé par une signal peptidase, la protéine est libéré dans la lumière du RE, mais ici, il y a un peptide hydrophobe qui retient la protéine au niveau de la membrane. Ensuite, il va se produire ce que l’on voit sur le schéma, à savoir la coupure près du peptide hydrophobe permettant la libération de la protéine, puis la greffe d’un GPI dans l’espace luminal. Est ce que c’est bon pour toi ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
carolineb Posted December 30, 2019 Author Share Posted December 30, 2019 @justineb mais du coup où est passé le peptide signal qu'on a clivé? en fait la protéine est libérée et se "raccrochera" sur un autre peptide signal? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution justineb Posted December 30, 2019 Solution Share Posted December 30, 2019 Il n’est pas précisé dans le cours ce que devient le peptide signal donc je pense que vous n’avez pas à la savoir (peut être qu’il est pris en charge pour être recyclé ou alors dégradé dans le proteasome je ne sais pas trop...). Ensuite, non la protéine ne va pas se raccrocher sur un autre peptide signal mais elle est constituée d’une séquence hydrophobe qui a empêché sa libération dans la lumière du RE (puisque la partie hydrophobe est ancrée dans la membrane). Puis, il va y avoir une coupure près de ce peptide hydrophobe qui permet la libération de la protéine dans la lumière du RE. Cette protéine libérée sera ensuite fixée au GPI qui lui même est lié à la membrane. Cela correspond un peu à la situation b sur ce schéma: - d’abord le clivage du peptide signal clivable en N-term - la protéine possède un peptide hydrophobe qui permet de maintenir un ancrage au niveau de la membrane comme sur le schema ci dessus - puis, on a une nouvelle coupure près du peptide hydrophobe - libération de la protéine dans la lumière - fixation au GPI J’espère avoir été un peu plus claire. Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
carolineb Posted December 30, 2019 Author Share Posted December 30, 2019 @justineb oui c'est super clair merci beaucoup! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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