Jump to content

CC 2012


Le_Cupcake
Go to solution Solved by TontonChène,

Recommended Posts

  • Ancien Responsable Matière

Bonjour !! 🧁

 

4B "les chaines de collagènes sont formées de la répétitions de 3 acides aminés principaux" (vrai)

Juste une petite vérif' : on parle bien de la glycine, la lysine et la proline ?

 

7E "Les isoenzymes de la lactate déshydrogénase peuvent présenter des effets coopératifs" (vrai)

Je ne comprends pas la question 😅

 

24C "la phosphorylation de l'ADP est directement permise par une force électromotrice" (faux)

Alors j'avoue que j'ai buté sur le "directement" mais d'après la correction ce n'est pas pour ça que c'est faux ...

"La phosphorylation d’ADP est directement permise par un potentiel de transfert de phosphoryle. "

Oki mais c'est ce gradient qui permet à l'ATP synthase de fonctionner non ? Et phosphoryle = phosphate (oui c'est tout bête comme question ^^)

 

Help meeeeeeee ! 😥 et merci d'avance ❤️

Link to comment
Share on other sites

  • Ancien Responsable Matière
  • Solution

Bonjour !

 

Oui tout à fait, mais à savoir que les Pro sont souvent (parfois ? je connais pas le ratio désolé) des hydroxyprolines, permettant de stabiliser le tout.

 

Pour la 7E, il me semble que ce n'est plus au programme car moi-même n'en ai jamais entendu parler… Si quelqu'un sur le forum sait, ou l'a noté dans son cours je suis preneur aussi.

 

il y a 11 minutes, Lu200 a dit :

j'ai buté sur le "directement"

Pour moi aussi ce serait plutôt indirectement, car c'est la force proton-motrice qui va directement permettre la phosphorylation de l'ADP. Ce potentiel de transfert phosphoryle est pour moi la même chose que la force proton-motrice, puisque induit par celle-ci. Je ne sais pas si tu me suis là dessus je n'ai pas été très clair je pense.

Link to comment
Share on other sites

  • Ancien Responsable Matière

Okiii merci bcp pour ta réponse !!!

 

il y a 3 minutes, TontonChène a dit :

Pour moi aussi ce serait plutôt indirectement, car c'est la force proton-motrice qui va directement permettre la phosphorylation de l'ADP. Ce potentiel de transfert phosphoryle est pour moi la même chose que la force proton-motrice, puisque induit par celle-ci. Je ne sais pas si tu me suis là dessus je n'ai pas été très clair je pense.

 

Sisi je vois très bien ce que tu veux dire ! En fait la force électromotrice va créer un gradient de protons (ou force proton-motrice) qui va faire marcher l'ATPsyntase ! C ça ? 😃

Link to comment
Share on other sites

  • Ancien Responsable Matière

Pour la 7E je suis allé chercher sur internet.

 

Ce que j'ai trouvé c'est que ça se passe uniquement sur des enzymes qui possèdent plusieurs sites de fixation pour le substrat. Il faut donc que ce soit un oligomère.

 

Ainsi, lors de la fixation d'un substrat sur un des sites actifs de l'enzyme, les autres sites vont subir une modification conformationnelle entrainant une régulation positive ou négative de leur affinité pour le substrat.

 

Pour t'illustrer avec un exemple du cours, c'est le même principe que l'hémoglobine avec la fixation de l'O2 qui va augmenter l'affinité des autres hèmes pour ce dernier.

 

Je te laisse le lien du site sur lequel je me suis majoritairement appuyé si jamais : https://www.studocu.com/fr/document/universite-de-caen/enzymiologie/notes-de-cours/cooperativite-et-allosterie-des-enzymes/2172180/view

 

Cependant, ces enzymes concernées semblent ne pas être michaëlienne et donc surement non abordées en cours avec le Pr Olichon.

Link to comment
Share on other sites

Join the conversation

You can post now and register later. If you have an account, sign in now to post with your account.
Note: Your post will require moderator approval before it will be visible.

Guest
Reply to this topic...

×   Pasted as rich text.   Paste as plain text instead

  Only 75 emoji are allowed.

×   Your link has been automatically embedded.   Display as a link instead

×   Your previous content has been restored.   Clear editor

×   You cannot paste images directly. Upload or insert images from URL.

  • Recently Browsing   0 members

    • No registered users viewing this page.
×
×
  • Create New...