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CC 2012 biomol


Ananas
Go to solution Solved by La_chame,

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Bonjouuur Tutoweb 🙂 ,j'ai 2 questions à propos du CC de 2012! 

Tout d'abord des lipides avec le QCM 8, item C FAUX, je ne comprend pas pourquoi il est faux car dans les molécules nous avons soit de la sphingosine ou sphingosyl sensible à l'hydrolyse d'une sphingomyélinase C

eapz.png

 

Puis des enzymes QCM 20 (réponse: AD)https://zupimages.net/viewer.php?id=19/52/uaea.png et https://zupimages.net/viewer.php?id=19/52/1597.png Pourquoi ce n'est pas le FBF qui est inhibiteur compétitif car c'est celui qui ressemble le plus PEP (avec un 1 phosphate en commun)? 

 

Merci pour vos réponses 🙂 ❤️ 

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  • Solution

Salut ! 

 

J'espère ne pas dire de conneries car je ne suis pas sûr de moi à 100% (j'ai pas mes polys sous la main désolé), mais il me semble que la dégradation de la première molécule (B-D-galactopyranosyl-(1-4)-B-D-glucopyranosyl-(N-eicosanoyl)-sphingosine) doit être réalisée par étapes, c'est-à-dire retirer d'abord les glucides un par un et dans l'ordre (on peut pas enlever directement le glucose par exemple, il faut d'abord couper la liaison du galactose), avant de pouvoir faire agir une sphingomyélinase C. Un autre argument en faveur de cette correction serait que la sphingomyélinase C est une hydrolase des sphingolipides et non des glycosphingolipides.

 

Pour ce qui est du QCM 20, tu as certainement mal lu l'énoncé, car les 2 molécules qui te sont données et qui se ressemblent fortement sont le PEP et l'oxalate. La structure du FBP n'est pas donnée mais tu connais normalement la structure du fructose cyclique et qui n'a rien a voir 😉

 

Hésites pas si tu as d'autres questions !

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@La_chame Oui ça peut correspondre pour la C, mercii 🙂 Par contre pour le QCM 20, c'est un tuteur qui m'avait dit que l'on trouvait l'inhibiteur compétitif lorsqu'il y avait un phosphate en commun. Donc l'oxalate n'a pas de phosphate contrairement au PEP et FBP. Du coup j'oublie cette histoire de "phosphate en commun"? 

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Oui, oublies cette histoire de phosphate en commun. Tu vois bien que PEP contient 3 carbones avec 2 doubles liaisons et l'oxalate 2 carbones avec également 2 doubles liaisons. Le FBP possède 6 carbones et aucune double liaison, et il est cyclique contrairement au deux autres.

 

L'oxalate ressemble beaucoup plus à PEP que le FBP 😉 

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  • 2 weeks later...
Le 23/12/2019 à 18:24, La_chame a dit :

L'oxalate ressemble beaucoup plus à PEP que le FBP

Salut,

Je n'ai pas bien compris, au vu de l'analogie de structure, pourquoi l'oxalate est activateur allostérique ducoup?? (et non pas inhibiteur compétitif) 🙂 

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il y a une heure, basale a dit :

Salut,

Je n'ai pas bien compris, au vu de l'analogie de structure, pourquoi l'oxalate est activateur allostérique ducoup?? (et non pas inhibiteur compétitif) 🙂 

car dans l'énoncé, on nous dit qu'il y

  • un activateur allostérique
  • un inhibiteur compétitif 

comment on déduit que FBP est l'inhibiteur compétitif alors l'oxalate est l'activateur 🙂 

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il y a 39 minutes, Ananas a dit :

FBP est l'inhibiteur compétitif

Mais justement si l'oxalate a une structure similaire à celle du substrat de la pyruvate kinase, pourquoi ce n'est pas lui qui est compétitif? 

Comment tu arrives à savoir que le FBP est compétitif ici? (je dois louper une info désolée...)

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@basale https://zupimages.net/viewer.php?id=19/52/uaea.png juste parce qu'il ont presque la même tête (l'oxalate ressemble beaucoup au PEP) 

 

Réponse du RM Tu vois bien que PEP contient 3 carbones avec 2 doubles liaisons et l'oxalate 2 carbones avec également 2 doubles liaisons.

Edited by Ananas
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Il y a 7 heures, basale a dit :

Comment tu arrives à savoir que le FBP est compétitif ici? (je dois louper une info désolée...)

@Ananas

 

Attention, justement le FBP est activateur allostérique et l'oxalate est inhibiteur compétitif (car ressemblant au PEP donc prenant sa place dans le site actif).

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