DocMaboul Posted December 18, 2019 Share Posted December 18, 2019 Bonjour, Je ne comprends pas le QCM 7 du poly d’entraînement sur le cours d’enzymologie de Perret : Seul l’item D est compte vrai, pourtant pour moi le A est aussi vrai : le carbamyl phosphate est inhibiteur compétitif à cause du phosphate, et la courbe A montré vient une diminution du Km pour une concentration supérieure en Carbamyl Phosphate. Quelqu’un peut m’aider ?? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière SeverusRogue Posted December 18, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted December 18, 2019 Salut @DocMaboul, comme tu le dis, le carbamyl phosphate est bien l'inhibiteur compétitif, or le Km varie inversement à l'affinité, donc si tu rajoutes du carbamyl, le Km augmente puisque il te faudra plus de substrat pour atteindre Vmax (Km étant la concentration en substrat pour atteindre Vmax/2). Dans les courbes (a), on te montre que le Km diminue si tu rajoutes du carbamyl, ça serait donc les courbes (b). Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
DocMaboul Posted December 18, 2019 Author Share Posted December 18, 2019 Ah merci ! Oui c’est très clair, je sais pas comment j’ai réfléchi mais effectivement plus le km est petit plus l’affinité est forte j’ai également un soucis avec les items 10A et 11BC, si quelqu’un veut bien m’aider ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière ValentineMartel Posted December 22, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted December 22, 2019 Salut, Pour l'item A, tu sais que l'enzyme correspond à un tétramère (ça a été trouvé précédemment). Les courbes enzymatiques des polymères sont des courbes sigmoïdes. Dans l'énoncé tu as bien une courbe sigmoïde, donc cela correspond. Pour l'item B, tu as juste à regarder tes valeurs de Km qui reflète l'affinité. Km faible = affinité forte, Km fort = affinité faible. Ici, pour le NAD+ tu as un Km de 55µm et pour le NADP+ tu as un Km de 72 µm. Le Km est plus faible dans le cas du NAD+ donc l'affinité de l'enzyme est plus importante pour le NAD+ que pour le NADP+. Voilà Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
DocMaboul Posted December 22, 2019 Author Share Posted December 22, 2019 haha merci pour le 10A le 10B je l’avais compris c’est le 11B et le 11C que je comprends pas Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Solution ValentineMartel Posted December 24, 2019 Ancien Responsable Matière Solution Share Posted December 24, 2019 Ah mince pardon j'avais mal lu Tu as trouvé précédemment que le fumarate était un activateur allostérique et que l'ATP était un inhibiteur compétitif. Ainsi : Le fumarate se placera sur un site différent de celui du site actif de l'enzyme. L'ATP se placera sur le même site, et donc le site actif de l'enzyme. Par conséquent : X = sous unité de l'enzyme Y = site allostérique de l'enzyme Z = site actif de l'enzyme C'est pour ça que B et C sont faux. Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
DocMaboul Posted December 24, 2019 Author Share Posted December 24, 2019 Ahh d’accord c’est clair, merci !! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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