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Heteropolysaccharides


R0SE
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Bonjour j'ai quelques petites question sur les hétéropolyccharide

tout d'abord 

-les glycosaminoglycane et protéoglycanes, ce sont la repétition de 1 motif disaccharides respectivement libre ou associé mais alors je ne comprend pas le schema avec un exemple de protéoglycanes dans lequel on retrouve KS, CS, hyaluronidase (qui est non asscoié) ? 

 

-concernant les les glycanes ce sontdes glycoprotéine ? 

 et je ne vois pas le liens avec la N-glycosylation ou O-glycosylation ? ( c'est peut etres bete mais il me manque le lien entre tout ca :)

Pour finir, dans la colle de biomol du 10/10/12 au qcm 13, item D, : les acides uroniques entrent dans la composition des glycanes ?  c'est faux non ? la correction indique pourtant vrai ... 

 

Merci d'avance pour tout aide éventuelle ! 

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  • Solution

Salut,

 

Reprenons le schéma récapitulatif du cours.

 

Les longs traits verts, bleus et rouges représentent les protéines alors que les différents motifs correspondent aux glucides.

 

Un glycane, c'est la partie glucidique d'un composé plus complexe (par exemple d'une glycopérotéine ou d'un glycolipide).

La partie non glucidique de ce même composé est l'aglycone (donc la protéine ou le lipide).
 

 

Dans le cas des glycosaminoglicanes acides, ils peuvent se lier ou non à une protéine :
 

  • Si le GAG se lie à une protéine, la liaison est une liaison O-glycosidique. Elle lie le groupement OH d'une sérine ou d'une thréonine appartenant à la protéine sur le C anomère du GAG. L'ensemble forme un protéglycane.
    192861biomol6.png
     
  • Si le GAG ne se lie pas à une protéine, on dit qu'il est libre, c'est le cas de l'acide hyaluronique. C'est pourquoi elle est toute seule sur le schéma.

 

Dans le cas des glycoprotéines, c'est l'association systématique d'un glycane (8 oses possibles) avec une protéine. La lisaison peut se faire selon deux modalités :
 

  • N-glycosylation : c'est la fixation du glycane avec le groupement NH2 d'une asparagine de la protéine.
    Le glycane possède un noyau glucidique invariable (représenté sur fond turquoise) et une partie variable qui contient tout un enchainement d'oses parmi les 8 possibles.
    276032biomol3.png
     
  • O-glycosylation : comme pour les protéoglycanes, c'est le groupement OH d'une Ser ou Thr de la protéine qui se lie au C anomère du glycane. Dans le cas précis des glycoprotéines, le premier ose du glycane est souvent un GalNAc ou un Man, parfois un GlcNAc (ne cherche pas à savoir pourquoi, elle ne nous le demandera pas).
    535936biomol4.png   OU   843545biomol5.png

 

 

À propos du schéma qui te pose problème, le voici un peu plus détaillé :

 

anatomy-14092C542ED09C5F305.png

 

Ici l'acide hyaluronique n'est pas engagé dans des liaisons O-glycosidiques. Du point de vue des hétéropolysaccharides, c'est un GAG libre autour duquel s'organisent plusieurs protéoglycanes : kératane S, chondroïtine S. Il vaut mieux que tu oublies ce schéma car ce n'est pas ce qui tombe au concours. Mme Doisneau-Sixou voulait simplement nous montrer une application concrète des hétéropolysaccharides, en l'occurence l'organisation des protéoglycanes dans le cartilage articulaire.

post-469-0-53431800-1411287437_thumb.png

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Ah suuper merci beaucoup tu m'as vraiment bien aidé !!

Et les N-glycosidique existe pour les protéglycanes ? 

dans le poly pour O glycosylation via GALNAC ou GLCNAC

y a des exemples:

pour GALNac : determinant des groupes sanguins ABO et lewis ?

et pour GLCNac

Facteurs de transcriptions, cytosquelette ? 

 ce sont des exemple où on va trouver ces types de liaison c'est bien ca ? 

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une derniere petite précision, 

peut -on parler de glycanes dans les protéoglycane ou pas ? Parce que la prof a mis la parties glycanes dans la partie glycoprotéine

Si oui le glycane du protéoglycane sera le KS , LE CS.... mais pas l'acide hyaluronique car il contient de l'acide glucoronique et les glycanes n'en contiennent pas 

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Oui, on parle de glycanes dans les protéoglycanes : kératane S, chondroïtine S, dermatane S, etc.

L'acide hyaluronique est un glycosaminoglycane acide donc c'est bien un glycane.

Il n'y a pas d'acide uronique dans les glycanes associés en glycoprotéines (ces glycanes particuliers ne peuvent être constitués que de 8 oses différents).

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Dans le cas des protéoglycanes, ils peuvent se lier ou non à une protéine

 

Pourtant à partir du moment qu'on parle de protéoglycanes c'est qu'il y a eu O-glycosilation  et que un GAG est lié à une protéine non?

Sinon le glycosaminoglycane acide est aussi un protéoglycane?

Je ne sais pas si j'ai été assez clair

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Et..Peut être que je suis trop embêtant mais quand on parle de Glycoconjugués. C'est bien un glycane lié de façon covalente à un aglycone?
Donc le glycoprotéine fait partie de la famille des glycoconjugués et non le contraire?

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Pas exactement. Il faut voir les glycanes comme des polymères d'oses très longs qui participent à la formation de sucres plus complexes (homopolysaccharides et hétéropolysaccharides, glycoconjugués ou non) assurant de nombreuses fonctions de l'organisme : communication cellulaire, transport d'énergie, rôle structural, etc.
C'est la forme sous laquelle on les retrouve dans la nature, à travers laquelle ils assurent leur fonction.

 

Les oses désignent de manière générale tous les sucres : oses simples, oses dérivés, oligosaccharides, polysaccharides - même si on ne les retrouve pas sous cette forme dans la nature. Par exemple il y a peu de chances que tu rencontres une molécule de mannose libre dans la nature, en dehors du laboratoire. Un ose c'est une molécule, qui n'a pas forcément de fonction particulière, une simple entité chimique.

 

Par rapport au QCM, on retrouve bien des acides uroniques dans certains glycanes (en l'occurence dans les protéoglycanes). Donc l'item est vrai. Ils auraient peut-être dû mettre "peuvent entrer", ça aurait perturbé moins de monde ^^

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