Hyperpaularisation Posted December 5, 2019 Share Posted December 5, 2019 Bonjour ! A la suite du TD d'enzymo qui a eu lieu la semaine dernière le type de question type "tel ou tel type d'inhibiteur induit une modification du site actif" étant revenu plusieurs fois au cours du TD j'ai noté grâce à M. Olichon qu'une modification du site actif de l'enzyme s'observait lorsque la pente dans la représentation de Lineweaver Burk était modifiée, soit dans le cas de l'inhibition compétitive et des non compétitives pures/mixtes, est-ce que c'est bien correct ? Car je n'arrive pas à bien me représenter ce qu'est concrètement une modification du site actif, Et du coup qu'en est-il de l'inhibition incompétitive ? La pente reste inchangée mais sachant que le Km est la Vmax sont tous deux diminués pourquoi ne dit-on pas qu'on a une modification du site actif ? (ou peut être que si et que j'ai mal noté) Merci d'avance, Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Hyperpaularisation Posted December 5, 2019 Author Share Posted December 5, 2019 Ah petite correction, je viens de m'apercevoir que dans mon poly j'avais noté que tous les inhibiteurs allostériques modifient le site actif mais pas les inhibiteurs compétitifs car "ils prennent la place du substrat" pourtant la pente est bien modifiée dans le cas de l'inhibition compétitive ? Sinon le fait qu'ils prennent la place du substrat semble être une justification logique pour dire que le site actif n'est pas modifié mais seulement occupé par une molécule (l'inhibiteur) plus affine Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Thiasmine Posted December 5, 2019 Share Posted December 5, 2019 (edited) Salut, es tu sure que les compétitifs induisent une modification du site actif ? Sachant qu’ils se fixent dessus et que leur forme est similaire au substrat qu’est censé complexée l’enzyme je ne pense pas qu’ils modifient la conformation du site actif, en effet la pente change car l’affinite est diminuée à cause de sa fixation. Mais la forme du site en soit reste la même, ils realisent leur action d’inhibiteur simplement en venant se fixer dessus. Pour moi tous les inhibiteurs induisent un changement de conformation du site actif sauf les compétiteurs car se fixent dessus. Les autres en se fixant en dehors induisent un changement de la conformation et donc une modification de l’affinité (et/ou catalyse) Je ne suis sure de rien mais c’est ce que, personnellement, j’avais compris il y a 7 minutes, Hyperpaularisation a dit : Ah petite correction, je viens de m'apercevoir que dans mon poly j'avais noté que tous les inhibiteurs allostériques modifient le site actif mais pas les inhibiteurs compétitifs car "ils prennent la place du substrat" pourtant la pente est bien modifiée dans le cas de l'inhibition compétitive ? Sinon le fait qu'ils prennent la place du substrat semble être une justification logique pour dire que le site actif n'est pas modifié mais seulement occupé par une molécule (l'inhibiteur) plus affine Ah bah j’avais pas vu autant pour moi, du coup oui c’est bien ca, tous les allostériques modifient le site et le compétitif (n’en étant pas un) ne le modifie pas Edited December 5, 2019 by VESPA Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Hyperpaularisation Posted December 5, 2019 Author Share Posted December 5, 2019 Oui du coup avec ce que j'ai rajouté dans mon poly et la réponse que tu viens de m'apporter je pense que ça doit être effectivement ça, merci beaucoup, en attente d'une éventuelle confirmation par un tuteur Biomol mais je pense que tu as raison oui Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution Sashounet Posted December 5, 2019 Solution Share Posted December 5, 2019 (edited) Le compétitif ne modifie pas le complexe enzyme-substrat, car il a la forme du substrat, et ne fait que le remplacer, c'est tout... Les allostériques (non compétitifs mixtes/purs et les incompétitifs) modifie le complexe enzyme-substrat, par définition Wikipédia : Un inhibiteur non compétitif peut se lier à la fois, et avec une même affinité, sur l'enzyme libre et sur l'enzyme liée au substrat. Cependant, l'inhibiteur et le substrat n'entrent pas en compétition pour se fixer sur un même site : le substrat se lie au site actif, et l'inhibiteur à un autre site de fixation. L'inhibiteur entraîne une modification de la conformation du site actif, ce qui empêche la transformation du substrat en produit mais n'influe pas sur la reconnaissance entre l'enzyme et le substrat. Un inhibiteur incompétitif ne se fixe jamais à l'enzyme libre mais seulement à l'enzyme complexée avec le substrat ES et empêche la formation des produits. Généralement, la liaison du substrat sur l'enzyme entraîne une modification de la conformation de l'enzyme par ajustement induit, révélant ainsi un site de fixation pour l'inhibiteur. L'inhibiteur, en retour, modifie la conformation du site actif de l'enzyme, et empêche la réaction. Edited December 5, 2019 by Sashounet Synthèse du propos Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Thiasmine Posted December 5, 2019 Share Posted December 5, 2019 il y a 5 minutes, Sashounet a dit : Le compétitif ne le modifie pas, car il a la forme du substrat, et ne fait que le remplacer, c'est tout... Les allostériques (non compétitif mixtes et purs) les modifies car ils se fixent toujours sur un site distinct du substrat Les non compétitifs arrivent toujours après la formation du complexe enzyme-substrat, et donc pas de changement de conformation puisque le substrat c'est déjà fixé Les non compétitifs peuvent se fixer même si le complexe n’est pas formé, tu dois parler des incompetitifs, par ailleurs les incompetitifs sont également allosteriques (même si leur action est proche) bonne soiree Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Sashounet Posted December 5, 2019 Share Posted December 5, 2019 (edited) oui j'allais modifier ce que j'avais dis, je suis parti voir la diapo de M.Olichon Révélation En ce qui concerne les non compétitifs j'ai juste dis qu'ils se liaient sur un site distinct mais je n'avais pas mentionné si ils arrivaient avant ou après le substrat Le dernier point était bien une faute de frappe que je corrige de ce pas ! Edited December 5, 2019 by Sashounet Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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