Ancien du Bureau Jeromine Posted November 21, 2019 Ancien du Bureau Share Posted November 21, 2019 BONJOUR LA PURPANIE Voici le post où vous pourrez signaler d'éventuels erratas pour la colle d'aujourd'hui en BIOMOL On pense fort à vous dans cette période de résultats, restez motivés comme jamais ! Tendresse Amour et Tutorat Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
FIESCHIC Posted November 21, 2019 Share Posted November 21, 2019 Merci pour la colle, c'est juste pour signaler que Perret a dit cette année de pas apprendre les numéros des vitamines pour les coenzymes du coup on pouvait pas répondre au QCM 12 à l'item B Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière ValentineMartel Posted November 21, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted November 21, 2019 il y a 2 minutes, FIESCHIC a dit : Merci pour la colle, c'est juste pour signaler que Perret a dit cette année de pas apprendre les numéros des vitamines pour les coenzymes du coup on pouvait pas répondre au QCM 12 à l'item B Coucou ! En fait, il dit ça pratiquement chaque année mais quand on regarde les QCM ça tombe ... Pour certains coenzymes il dit de pas les apprendre et pour certains autres oui. Personnellement je conseille de les apprendre parce que ça coute rien et tu verras dans les QCM d'entraînements qu'il le demande. A mon sens il vaut mieux apprendre "trop" et que ça ne tombe pas plutôt que l'inverse Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien du Bureau Luckylechanceux Posted November 21, 2019 Ancien du Bureau Share Posted November 21, 2019 Bonjour, et merci ! Le prof à clraiment dit qu'on pouvait les oublier cette année ... Du coup, cet item était seulement destiné aux doublants qui savaient que les vitamines était à apprendre officieusement... Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière ValentineMartel Posted November 21, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted November 21, 2019 il y a 28 minutes, luckylechanceux a dit : cet item était seulement destiné aux doublants Alors cet item était destiné à personne en particulier, on avantage personne, simplement cette information tombe dans les QCM d'entrainement (ex : QCM 3, 4, 5, 10). Mon conseil en tant que RM est de les apprendre parce qu'ayant réécouté le cours, il n'a pas dit ça pour tous les coenzymes. Comme j'ai dit au dessus il vaut mieux en apprendre trop que pas assez, après chacun fait comme il le sent mais cet item est légitime Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
pacesenY Posted November 21, 2019 Share Posted November 21, 2019 bonjour merci pour la colle, qui a pour interet premier (selon moi) de mettre en evidence les points sombre mal compris voir pas du tout et cest mon cas pour le qcm 21 item CDE si qqn peut mexpliquer ce serait super sympa merci ( pour moi ph7 inf PI8,9 donc aa chargé + et donc n'est pas attiré par la cathode fin bref jss perdu à chaque fois jme plante! ) Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière ValentineMartel Posted November 21, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted November 21, 2019 il y a 6 minutes, stjeanlapuenta a dit : bonjour merci pour la colle, qui a pour interet premier (selon moi) de mettre en evidence les points sombre mal compris voir pas du tout et cest mon cas pour le qcm 21 item CDE si qqn peut mexpliquer ce serait super sympa merci ( pour moi ph7 inf PI8,9 donc aa chargé + et donc n'est pas attiré par la cathode fin bref jss perdu à chaque fois jme plante! ) Coucou ! Si l’AA a un pHi inférieur au pH du milieu, il est chargé négativement : il ira donc vers l’anode. Si l’AA a un pHi supérieur au pH du milieu, il est chargé positivement : il ira donc vers la cathode. Si l’AA a un pHi environ égal au pH du milieu, il ne migrera pas. La distance de migration est proportionnelle à l’éloignement pHi-pH. L'anode et la cathode de l'électrophorèse c'est l'inverse de ce que vous voyez en chimie ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Leïlaa Posted November 21, 2019 Share Posted November 21, 2019 Bonjour, je ne suis pas d'accord avec l'item 21B je l'aurai mis faux... est-ce que c'est parce que P1 et P2 ont des MM identiques que l'item est vrai ? Parce qu'on est d'accord que si elles avaient des MM différentes alors l'item est faux... ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière ValentineMartel Posted November 21, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted November 21, 2019 il y a 6 minutes, Leïlaa a dit : Bonjour, je ne suis pas d'accord avec l'item 21B je l'aurai mis faux... est-ce que c'est parce que P1 et P2 ont des MM identiques que l'item est vrai ? Parce qu'on est d'accord que si elles avaient des MM différentes alors l'item est faux... ? La technique d'IEF sépare uniquement les protéines en fonction de leur charge et de leur pI, pas en fonction de leur MM. Plus le pI sera éloigné du pH, plus le peptide migrera loin vers le pôle + ou le pôle -. Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Leïlaa Posted November 21, 2019 Share Posted November 21, 2019 (edited) il y a 9 minutes, ValentineMartel a dit : La technique d'IEF sépare uniquement les protéines en fonction de leur charge et de leur pI, pas en fonction de leur MM. Plus le pI sera éloigné du pH, plus le peptide migrera loin vers la cathode ou vers l'anode Euhhh j'ai pas du tout ça dans mon cours, moi j'avais compris que l'isoélectrofocalisation se faisait en 2 étapes : - une électrophorèse avec les protéines sous forme native = séparation en fonction de leur pHi - suivi d'une électrophorèse avec SDS-PAGE = séparation en fonction de leur taille Donc on avait une meilleure séparation des protéines : analyse 2D @ValentineMartel Ah non après vérification autant pour moi, j'ai associé les 2 diapos mais il est bien précisé qu'on PEUT coupler une IEF à un SDS-PAGE pour obtenir une électrophorèse 2D. Edited November 21, 2019 by Leïlaa Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière ValentineMartel Posted November 21, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted November 21, 2019 il y a 1 minute, Leïlaa a dit : Euhhh j'ai pas du tout ça dans mon cours, moi j'avais compris que l'isoélectrofocalisation se faisait en 2 étapes : - une électrophorèse avec les protéines sous forme native = séparation en fonction de leur pHi - suivi d'une électrophorèse avec SDS-PAGE = séparation en fonction de leur taille Donc on avait une meilleure séparation des protéines : analyse 2D Tu as deux types d'électrophorèses : l'IEF et l'électrophorèse 2D L'IEF est une électrophorèse où on va séparer les protéines en fonction de la charge et donc de leur point isoélectrique. On ne dénature pas la protéine, elle reste sous sa forme native. On la place sur un gel où il va y avoir un dégradé de pH. On fait ensuite passer un champ électrique. La protéine, en fonction de l’endroit où elle est déposée, a une certaine charge. Le courant électrique va pousser la protéine à migrer du côté chargé négativement si celle-ci est positive, ou migrer du côté chargé positivement si celle-ci est négative. Elle migre jusqu’au niveau du gel où le pH est égal à son point isoélectrique. La protéine n’est plus chargée et arrête de migrer. L'électrophorèse 2D ou bidimensionnelle est une électrophorèse où on couple l’IEF avec une séparation par SDS-Page. En premier, on sépare les protéines selon leur point isoélectrique (et donc selon leur charge), puis on dénature les protéines avec du SDS et du bêta-mercapto-éthanol. Elles migrent cette fois-ci selon leur poids moléculaire. Les protéines seront donc séparées selon deux dimensions : - Selon leur charge - Selon leur poids moléculaire il y a 4 minutes, Leïlaa a dit : Ah non après vérification autant pour moi, j'ai associé les 2 diapos mais il est bien précisé qu'on PEUT coupler une IEF à un SDS-PAGE pour obtenir une électrophorèse 2D. Pas de pb du coup, j'ai quand même réexpliqué au dessus Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
DocMaboul Posted November 21, 2019 Share Posted November 21, 2019 Bonjour, Merci pour la colle! pour moi 15D faux non? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière ValentineMartel Posted November 22, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted November 22, 2019 Il y a 8 heures, DocMaboul a dit : Bonjour, Merci pour la colle! pour moi 15D faux non? Salut, Comme expliqué dans la correction, les AG s’agencent spontanément en monocouche ! C’est sous l’action d’ultrasons qu’ils formeront des micelles ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
DocMaboul Posted November 22, 2019 Share Posted November 22, 2019 (edited) Justement, si ils forment des micelles sous l’action d’ultrasons, l’item est faux : 15D : En milieu aqueux, ils forment spontanément des petites structures appelées micelles. L’item juste aurait été : En milieu aqueux avec un apport d’énergie, ils forment des petites structures appelées micelles. mais peut être que je n’ai pas bien saisi quelque chose, je comprends la correction mais je ne comprends pas pourquoi dans ce cas l’item D est marqué juste ? Edited November 22, 2019 by DocMaboul Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière ValentineMartel Posted November 22, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted November 22, 2019 il y a 2 minutes, DocMaboul a dit : Justement, si ils forment des micelles sous l’action d’ultrasons, l’item est faux : 15D : En milieu aqueux, ils forment spontanément des petites structures appelées micelles. L’item juste aurait été : En milieu aqueux avec un apport d’énergie, ils forment des petites structures appelées micelles. mais peut être que je n’ai pas bien saisi quelque chose, je comprends la correction mais je ne comprends pas pourquoi dans ce cas l’item D est marqué juste ? Effectivement désolée, la correction est bonne mais on a oublié d’enlever l’item en haut, il est bien faux ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
DocMaboul Posted November 22, 2019 Share Posted November 22, 2019 D’accord merci!! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Guest QCM16 Posted November 22, 2019 Share Posted November 22, 2019 Bonjour, comment on fait pour répondre au QCM 16 item C ? Merci d'avance ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Guest QCM16 Posted November 22, 2019 Share Posted November 22, 2019 il y a 2 minutes, Invité QCM16 a dit : Bonjour, comment on fait pour répondre au QCM 16 item C ? Merci d'avance ! Enfait le QCM17 me pose également un problème je crois que je n'ai pas compris l'histoire du perganmanate Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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