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ERRATAS de la COLLE de BIOMOL 21/11


Jeromine

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  • Ancien du Bureau

💙 BONJOUR LA PURPANIE 💙

 

Voici le post où vous pourrez signaler d'éventuels erratas pour la colle d'aujourd'hui en BIOMOL

 

On pense fort à vous dans cette période de résultats, restez motivés comme jamais !

❤️ Tendresse Amour et Tutorat ❤️

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  • Ancien Responsable Matière
il y a 2 minutes, FIESCHIC a dit :

Merci pour la colle,

 c'est juste pour signaler que Perret a dit cette année de pas apprendre les numéros des vitamines pour les coenzymes du coup on pouvait pas répondre au QCM 12 à l'item B

Coucou ! 

 

En fait, il dit ça pratiquement chaque année mais quand on regarde les QCM ça tombe ... Pour certains coenzymes il dit de pas les apprendre et pour certains autres oui. Personnellement je conseille de les apprendre parce que ça coute rien et tu verras dans les QCM d'entraînements qu'il le demande. A mon sens il vaut mieux apprendre "trop" et que ça ne tombe pas plutôt que l'inverse 😕 

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  • Ancien Responsable Matière
il y a 28 minutes, luckylechanceux a dit :

cet item était seulement destiné aux doublants

Alors cet item était destiné à personne en particulier, on avantage personne, simplement cette information tombe dans les QCM d'entrainement (ex : QCM 3, 4, 5, 10). Mon conseil en tant que RM est de les apprendre parce qu'ayant réécouté le cours, il n'a pas dit ça pour tous les coenzymes. Comme j'ai dit au dessus il vaut mieux en apprendre trop que pas assez, après chacun fait comme il le sent mais cet item est légitime ☺️

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bonjour merci pour la colle, qui a pour interet premier (selon moi) de mettre en evidence les points sombre mal compris voir pas du tout et cest mon cas pour le qcm 21 item CDE si qqn peut mexpliquer ce serait super sympa merci ( pour moi ph7 inf PI8,9 donc aa chargé + et donc n'est pas attiré par la cathode fin bref jss perdu à chaque fois jme plante! ) 

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  • Ancien Responsable Matière
il y a 6 minutes, stjeanlapuenta a dit :

bonjour merci pour la colle, qui a pour interet premier (selon moi) de mettre en evidence les points sombre mal compris voir pas du tout et cest mon cas pour le qcm 21 item CDE si qqn peut mexpliquer ce serait super sympa merci ( pour moi ph7 inf PI8,9 donc aa chargé + et donc n'est pas attiré par la cathode fin bref jss perdu à chaque fois jme plante! ) 

Coucou ! 

 

Si l’AA a un pHi inférieur au pH du milieu, il est chargé négativement : il ira donc vers l’anode. Si l’AA a un pHi supérieur au pH du milieu, il est chargé positivement : il ira donc vers la cathode. Si l’AA a un pHi environ égal au pH du milieu, il ne migrera pas. La distance de migration est proportionnelle à l’éloignement pHi-pH. L'anode et la cathode de l'électrophorèse c'est l'inverse de ce que vous voyez en chimie !

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Bonjour, je ne suis pas d'accord avec l'item 21B je l'aurai mis faux... est-ce que c'est parce que P1 et P2 ont des MM identiques que l'item est vrai ? Parce qu'on est d'accord que si elles avaient des MM différentes alors l'item est faux... ?

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  • Ancien Responsable Matière
il y a 6 minutes, Leïlaa a dit :

Bonjour, je ne suis pas d'accord avec l'item 21B je l'aurai mis faux... est-ce que c'est parce que P1 et P2 ont des MM identiques que l'item est vrai ? Parce qu'on est d'accord que si elles avaient des MM différentes alors l'item est faux... ?

La technique d'IEF sépare uniquement les protéines en fonction de leur charge et de leur pI, pas en fonction de leur MM. Plus le pI sera éloigné du pH, plus le peptide migrera loin vers le pôle + ou le pôle -. 

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il y a 9 minutes, ValentineMartel a dit :

La technique d'IEF sépare uniquement les protéines en fonction de leur charge et de leur pI, pas en fonction de leur MM. Plus le pI sera éloigné du pH, plus le peptide migrera loin vers la cathode ou vers l'anode

Euhhh j'ai pas du tout ça dans mon cours, moi j'avais compris que l'isoélectrofocalisation se faisait en 2 étapes :

- une électrophorèse avec les protéines sous forme native = séparation en fonction de leur pHi

- suivi d'une électrophorèse avec SDS-PAGE = séparation en fonction de leur taille

Donc on avait une meilleure séparation des protéines : analyse 2D

 

@ValentineMartel

Ah non après vérification autant pour moi, j'ai associé les 2 diapos mais il est bien précisé qu'on PEUT coupler une IEF à un SDS-PAGE pour obtenir une électrophorèse 2D.

Edited by Leïlaa
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  • Ancien Responsable Matière
il y a 1 minute, Leïlaa a dit :

Euhhh j'ai pas du tout ça dans mon cours, moi j'avais compris que l'isoélectrofocalisation se faisait en 2 étapes :

- une électrophorèse avec les protéines sous forme native = séparation en fonction de leur pHi

- suivi d'une électrophorèse avec SDS-PAGE = séparation en fonction de leur taille

Donc on avait une meilleure séparation des protéines : analyse 2D

Tu as deux types d'électrophorèses : l'IEF et l'électrophorèse 2D 

  • L'IEF est une électrophorèse où on va séparer les protéines en fonction de la charge et donc de leur point isoélectrique. On ne dénature pas la protéine, elle reste sous sa forme native. On la place sur un gel où il va y avoir un dégradé de pH. On fait ensuite passer un champ électrique. 

    La protéine, en fonction de l’endroit où elle est déposée, a une certaine charge. Le courant électrique va pousser la protéine à migrer du côté chargé négativement si celle-ci est positive, ou migrer du côté chargé positivement si celle-ci est négative. Elle migre jusqu’au niveau du gel où le pH est égal à son point isoélectrique. La protéine n’est plus chargée et arrête de migrer. 

  • L'électrophorèse 2D ou bidimensionnelle est une électrophorèse où on couple l’IEF avec une séparation par SDS-Page. En premier, on sépare les protéines selon leur point isoélectrique (et donc selon leur charge), puis on dénature les protéines avec du SDS et du bêta-mercapto-éthanol. Elles migrent cette fois-ci selon leur poids moléculaire. Les protéines seront donc séparées selon deux dimensions : 

    -       Selon leur charge

    -       Selon leur poids moléculaire

 

il y a 4 minutes, Leïlaa a dit :

Ah non après vérification autant pour moi, j'ai associé les 2 diapos mais il est bien précisé qu'on PEUT coupler une IEF à un SDS-PAGE pour obtenir une électrophorèse 2D.

 Pas de pb du coup, j'ai quand même réexpliqué au dessus 😉 

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  • Ancien Responsable Matière
Il y a 8 heures, DocMaboul a dit :

Bonjour,

 

Merci pour la colle!

 

pour moi 15D faux non?

Salut, 

 

Comme expliqué dans la correction, les AG s’agencent spontanément en monocouche ! C’est sous l’action d’ultrasons qu’ils formeront des micelles ! 

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Justement, si ils forment des micelles sous l’action d’ultrasons, l’item est faux :

 

15D : En milieu aqueux, ils forment spontanément des petites structures appelées micelles. 

 

L’item juste aurait été  En milieu aqueux avec un apport d’énergie, ils forment des petites structures appelées micelles. 
 

mais peut être que je n’ai pas bien saisi quelque chose, je comprends la correction mais je ne comprends pas pourquoi dans ce cas l’item D est marqué juste ?

Edited by DocMaboul
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  • Ancien Responsable Matière
il y a 2 minutes, DocMaboul a dit :

Justement, si ils forment des micelles sous l’action d’ultrasons, l’item est faux :

 

15D : En milieu aqueux, ils forment spontanément des petites structures appelées micelles. 

 

L’item juste aurait été  En milieu aqueux avec un apport d’énergie, ils forment des petites structures appelées micelles. 
 

mais peut être que je n’ai pas bien saisi quelque chose, je comprends la correction mais je ne comprends pas pourquoi dans ce cas l’item D est marqué juste ?

Effectivement désolée, la correction est bonne mais on a oublié d’enlever l’item en haut, il est bien faux !

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il y a 2 minutes, Invité QCM16 a dit :

Bonjour, comment on fait pour répondre au QCM 16 item C ? Merci d'avance !

Enfait le QCM17 me pose également un problème je crois que je n'ai pas compris l'histoire du perganmanate 

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