Pihounette Posted November 20, 2019 Posted November 20, 2019 Hello  Voici mes interrogations sur ces deux chapitres : Enzymo : - CC 2015 19 item A : Je ne comprends pas comment on peut savoir qu'elle forme a la molĂ©cule - Petite question que je me pose aprĂšs avoir fait quelques QCMs : les activateurs sont-ils toujours allostĂ©riques ? Car s'ils pouvaient ĂȘtre orthostĂ©riques, ils prendraient la place du substrat et diminuerait donc l'affinitĂ©, non ?  Glucides : Je n'ai pas encore fait de QCMs sur les glucides, donc les trois questions qui vont suivre sont surtout relatives Ă la maniĂšre d'apprendre ce chapitre. - Est-ce que dans un QCM, on peut nous demander de retrouver la forme la plus stable en chaise d'une molĂ©cule (disons l'alpha-D-glucopyranose, pour prendre un exemple simple) ? Parce que si c'est le cas, je ne sais pas comment on peut faire pour dĂ©terminer si les OH vont se retrouver en axial ou en Ă©quatorial de la molĂ©cule... - Pour le fucose, tel qu'il est reprĂ©sentĂ© dans le cours, le OH anomĂ©rique ne devrait-il pas ĂȘtre au-dessus du plan de la molĂ©cule, puisque l'on est ici en bĂȘta ? Il me semblait que c'Ă©tait expliquĂ© ainsi dans cette autre diapo :   - Pour la molĂ©cle d'inositol, faut-il retenir la position des OH par rapport au plan de la molĂ©cule ?  Merci d'avoir pris le temps de lire mon post  Quote
Solution Tet66 Posted November 20, 2019 Solution Posted November 20, 2019 Bonsoir ! Je vais essayer de te rĂ©pondre  ENZYMO CC 2016 QCM 19 item A : cet item est FAUX. Ce n'est pas la figure b) mais la figure a) qui est correcte car on parle du p-nitrophĂ©nyl D-isomaltoside. Ici le mot ce fini par "-side" ce qui signifie que le -OH anomĂ©rique de l'isomaltose n'est pas libre, mais est engagĂ© dans une liaison (avec le p-nitrophĂ©nyl). Si il Ă©tait libre (cas de structure b) on aurait "D-isomaltose" C'est plus des glucides du coup  Pour les modulateurs allostĂ©riques et orthotĂ©riques, je penses que tu as raison dans le sens oĂč les allostĂ©riques ne prenant pas le place du substrat (non compĂ©titifs), alors ils peuvent ĂȘtre activateurs ou inhibiteurs contrairement aux modulateurs orthostĂ©riques qui eux prennent la place du substrat (compĂ©titifs).  GLUCIDES Je t'avoue que j'ai pas relu toutes les annales mais d'aprĂšs mes souvenirs je n'ai jamais vu ça ! Ou alors si elle pose une question sur ça je penses que ce sera sur ce qui a Ă©tĂ© vu en cours c'est-Ă -dire que : la position chaise est plus stable que celle en bateau pour un cycle pyrane (car 1 axial et 4 Ă©quatoriaux) et aussi que le BĂ©ta-D-glucopyranose Ă tous ses -OH Ă©quilatĂ©raux et il est donc plus stable que le alpha-D-glucopyranose (tout ça dans l'eau).  Pour le FUCOSE : bĂ©ta signifie que le pont oxydique "rejoint" le C n°1 de l'autre cĂŽtĂ© du -OH anomĂ©rique. C'est bien le cas ici. Pour arriver Ă mieux visualiser la cyclisation je te conseille de prendre le fucose de gauche, de le pivoter de 90° vers la droite et tu verras pourquoi il est en dessous du plan. (PS : je te fais un petit schĂ©ma pour que tu comprennes mieux). => https://drive.google.com/file/d/1v0s8_e3FKWoSTMHhhdHepj7VY1bmPKcS/view?usp=sharing  Il faut faire attention !!! On parle de alpha quand le -O du pont est du mĂȘme cĂŽtĂ© que le -OH de C1 et donc de bĂ©ta quand le -O du pont est du cĂŽtĂ© opposĂ©. Mais selon la cyclisation (droite ou gauche) : quand tu as alpha, -OH peut etre vers le haut ou vers le bas. Dans une cyclisation Ă droite la chaine terminale est en HAUT et donc si tu as un "alpha" -OH est en BAS et "bĂ©ta" en HAUT. Alors que dans une cyclisation Ă gauche (comme le fucose), la chaine terminale est en BAS et donc si tu as un "alpha" -OH est en HAUT et "bĂ©ta" en BAS.  "Malheureusement" oui ! Mais dans l'ordre c'est en HAUT, en HAUT, en HAUT, en BAS, en HAUT et en BAS (par rapport au plan). Pour le retenir, retint juste (de 1 Ă 6) : O-O-O-Bas-O-BAS Personnellement ça me faisait penser Ă "BOBAB" (bizarre j'avoue mais ça marchait )  J'espĂšre avoir rĂ©pondu Ă tes questions !  Bon courage Ă toi Quote
Pihounette Posted November 21, 2019 Author Posted November 21, 2019 Merci beaucoup @Tet66, c'est super sympa d'avoir pris le temps de répondre à tout Quote
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