OxyGenS Posted November 20, 2019 Share Posted November 20, 2019 Bonjour, Je n'ai pas bien compris ce schéma (p17 poly3) et les explications associées. Qqun veut-il bien me l'expliquer svp ? https://www.noelshack.com/2019-47-3-1574259664-20191120-151805-2.jpg Merci d'avance Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Solution CoralieB Posted November 21, 2019 Ancien Responsable Matière Solution Share Posted November 21, 2019 Salut @OxyGenS (Désolée de la réponse tardive). Alors tout d'abord commençons avec les explications : Pour les protéines transmembranaires : Les protéines transmembranaires anormales vont être détruites par le protéasome. Cependant, pour qu'il sache quelles protéines sont a éliminer, les protéines anormales seront ubiquitinilées (ajout d'une ubiquitine) => c'est un signal de reconnaissance qui va entraîner la dégradation. Les enzymes qui se chargent de l'ajout de cette ubiquitine ce sont les ubiquitine-ligases => elles se situent dans la membrane du RE et leur site d'action est du côté cytosolique. Une fois l'ubiquitine ajoutée, le protéasome va reconnaître la protéine à dégrader => il va d'abord la sortir de la membrane (car protéine transmembranaire) : il va alors utiliser le translocon (action ATP-dépendante). Pour les protéines intraluminales (qui sont dans la lumière du RE) : Ces protéines anormales ne seront pas ubiquitinilées ! Le protéasome se lie directement au translocon et extrait les protéines par sa partie 19S (extraction ATP-dépendante). Maintenant parlons un peu du schéma : Il sert à te montrer la compétition entre le protéasome et le ribosome (au niveau de la liaison au translocon). Dans la situation B : C'est la situation décrite un peu plus tôt : le protéasome se lie au translocon, extrait la protéine à dégrader et bien sûr il la dégrade. Dans la situation A : C'est la situation où le ribosome se lie au translocon (à la place du protéasome). Ainsi, puisque le protéasome ne peut plus se lier au translocon, il ne peut donc plus extraire la protéine et encore moins la dégrader. La protéine intraluminale anormale reste donc dans la lumière du RE sans être dégradée. J'espère que j'ai pu éclairer certains points N'hésite pas si tu as d'autres questions Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
OxyGenS Posted November 21, 2019 Author Share Posted November 21, 2019 Merci @CoralieB d'avoir consacré du tps à me répondre. J'ai qques questions encore il y a 13 minutes, CoralieB a dit : Pour les protéines intraluminales (qui sont dans la lumière du RE) : Ces protéines anormales ne seront pas ubiquitinilées ! Le protéasome se lie directement au translocon et extrait les protéines par sa partie 19S (extraction ATP-dépendante). Avant cela, la partie 19S s'était fixée au translocon, c'est ça ? il y a 17 minutes, CoralieB a dit : Dans la situation A : C'est la situation où le ribosome se lie au translocon (à la place du protéasome). Ainsi, puisque le protéasome ne peut plus se lier au translocon, il ne peut donc plus extraire la protéine et encore moins la dégrader. La protéine intraluminale anormale reste donc dans la lumière du RE sans être dégradée. La situation A ne concerne que des protéines intraluminales ? C'est pcq les protéines transmembranaires anormales sont ubiquitinilées que le ribosome ne se lie pas au translocon dans ce cas-là ? Merci bcp ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière CoralieB Posted November 21, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted November 21, 2019 il y a une heure, OxyGenS a dit : Avant cela, la partie 19S s'était fixée au translocon, c'est ça ? Oui tout à fait : la partie 19S se lie au translocon, extraction de la protéine qui passe alors dans le protéasome (c'est un peu comme un tunnel : la protéine passe dans le translocon vers le protéasome), puis la protéine sort du protéasome en étant dégradée. il y a une heure, OxyGenS a dit : La situation A ne concerne que des protéines intraluminales ? C'est pcq les protéines transmembranaires anormales sont ubiquitinilées que le ribosome ne se lie pas au translocon dans ce cas-là ? Cela pourrait éventuellement concerner les protéines transmembranaires. Le tout c'est de comprendre que lorsque c'est le ribosome qui se fixe au translocon, le protéasome ne peut pas s'y fixer et les protéines ne peuvent donc pas être dégradées. (Il faudrait alors qu'un protéasome remplace le ribosome pour reprendre la dégradation). Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
OxyGenS Posted November 21, 2019 Author Share Posted November 21, 2019 Ok merci bcp ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière CoralieB Posted November 21, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted November 21, 2019 Avec plaisir ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
OxyGenS Posted December 8, 2019 Author Share Posted December 8, 2019 @carolinebnrd Ce sujet devrait répondre à ta question (jsp comment mettre le lien dans ton nouveau sujet) Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
carolineb Posted December 8, 2019 Share Posted December 8, 2019 @OxyGenS oui super merci! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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