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  • Ancien Responsable Matière
  • Solution

Salut ! 

 

Il me semble que nous avons vu 2 types de protéines à activité enzymatique dans le cours. 

 

D'une part nous avons vu les sérines protéases qui possèdent une sérine au niveau de leur site catalytique avec une homologie de séquence en acides aminés hydrophobes autour de cette sérine, constituant une poche hydrophobe. C'est au niveau de cette poche hydrophobe que le substrat spécifique de l'enzyme viendra se fixer. 

 

D'autre part nous avons vu les récepteurs à activité tyrosine kinase qui sont des récepteurs transmembranaires permettant la transduction d'un signal. Ces protéines sont constituées d'une partie extracellulaire (N-ter) qui constitue le site de reconnaissance du ligand, d'une partie transmembranaire qui constitue la zone d'ancrage de la protéine à la membrane, et d'une partie intracellulaire (C-ter) qui porte le domaine à activité tyrosine kinase. Lorsque le ligand se fixe sur le récepteur, il y a dimérisation du récepteur (2 récepteurs vont s'associer) puis autophosphorylation de la protéine (une tyrosine intramoléculaire est phosphorylée par transfert d'un groupement phosphate provenant de l'ATP) et enfin phosphorylation des sous unités adjacentes à la protéine (là aussi c'est une tyrosine qui va être phosphorylée). Ces tyrosines phosphorylées vont constituer le site d'ancrage des protéines à domaine SH2 & SH3 que nous avons également évoqué, permettant ainsi la propagation d'un signal à l'intérieur de la cellule. 

 

J'espère avoir pu t'aider et ne pas m'être trompé. 

 

Bon courage ! 

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  • Ancien Responsable Matière
Il y a 4 heures, VBL a dit :

Salut ! 

 

Il me semble que nous avons vu 2 types de protéines à activité enzymatique dans le cours. 

 

D'une part nous avons vu les sérines protéases qui possèdent une sérine au niveau de leur site catalytique avec une homologie de séquence en acides aminés hydrophobes autour de cette sérine, constituant une poche hydrophobe. C'est au niveau de cette poche hydrophobe que le substrat spécifique de l'enzyme viendra se fixer. 

 

D'autre part nous avons vu les récepteurs à activité tyrosine kinase qui sont des récepteurs transmembranaires permettant la transduction d'un signal. Ces protéines sont constituées d'une partie extracellulaire (N-ter) qui constitue le site de reconnaissance du ligand, d'une partie transmembranaire qui constitue la zone d'ancrage de la protéine à la membrane, et d'une partie intracellulaire (C-ter) qui porte le domaine à activité tyrosine kinase. Lorsque le ligand se fixe sur le récepteur, il y a dimérisation du récepteur (2 récepteurs vont s'associer) puis autophosphorylation de la protéine (une tyrosine intramoléculaire est phosphorylée par transfert d'un groupement phosphate provenant de l'ATP) et enfin phosphorylation des sous unités adjacentes à la protéine (là aussi c'est une tyrosine qui va être phosphorylée). Ces tyrosines phosphorylées vont constituer le site d'ancrage des protéines à domaine SH2 & SH3 que nous avons également évoqué, permettant ainsi la propagation d'un signal à l'intérieur de la cellule. 

 

J'espère avoir pu t'aider et ne pas m'être trompé. 

 

Bon courage ! 

Je confirme taréponse @VBLtout est limpide ! (pour ne pas dire lipide ... 😛 )

 

Bon week-end à vous !🐢:maraich:

 

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