minuscortex Posted October 1, 2019 Share Posted October 1, 2019 (edited) Bonjour, J'ai un petit doute concernant l'affinité pour l'O2 de la globine suivant la forme tendue (myoglobine) ou relâchée ( oxymyoglobine). Laquelle fixe le mieux l'O2 et pourquoi ? merci par avance ! Bonne journée Edited October 1, 2019 by minuscortex Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière ValentineMartel Posted October 1, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted October 1, 2019 Coucou ! Je te mets cette courbe qui était dans le poly de M.Perret (après je sais pas comment M. Ausseil traitera l'hémoglobine) On a en ordonnée la saturation de la myoglobine et de l’hémoglobine en oxygène, en fonction de la pression partielle en oxygène. La myoglobine a l’affinité la plus forte pour l’oxygène : a une très faible pression, elle est saturée à 85%, puis complètement saturée aux alentours de 30mmHg. La pression partielle en oxygène de l’air et dans les artères est de 100mmHg, dans les muscles elle est à 20mmHg. A pression partielle élevée en oxygène (>30mmHg), l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène augmente brusquement du coup. Au niveau des alvéoles, à forte PO2, l’hémoglobine est saturée, puis quand elle arrive dans un tissu où la PO2 est faible, elle le relâche. C'est ensuite la myoglobine qui prend le relais dans les muscles puisque son affinité pour l'oxygène est très forte, même à faible pression. Est-ce que c'est plus clair ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Lied Posted October 1, 2019 Share Posted October 1, 2019 @minuscortex Je veux juste faire une petite remarque concernant ta question : l’oxymyoglobine est la myoglobine mais liée à l’oxygène. Du coup ta question de départ n’avait pas trop de sens pour moi, j’imagine que tu voulais dire l’hémoglobine (dont @ValentineMartel a très bien expliquer la différence avec la myoglobine) Fais attention parce que ce genre de confusion peut te pénaliser aux qcms ^^ Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
minuscortex Posted October 1, 2019 Author Share Posted October 1, 2019 non @Lied et @ValentineMartel, je ne confondais pas myoglobine et Hémoglobine, je voulais parler de la forme tendue et relachée du Fe ++ de la molécule d'Heme de la Globine lorqu'il y a une 6 liaison de coordination qui se crée... J'ai mal expliqué mon pb ! Je ne comprends pas trop ce mécanisme, enfin surtout ses conséquences Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière ValentineMartel Posted October 1, 2019 Ancien Responsable Matière Share Posted October 1, 2019 Il y a 2 heures, minuscortex a dit : non @Lied et @ValentineMartel, je ne confondais pas myoglobine et Hémoglobine, je voulais parler de la forme tendue et relachée du Fe ++ de la molécule d'Heme de la Globine lorqu'il y a une 6 liaison de coordination qui se crée... J'ai mal expliqué mon pb ! Je ne comprends pas trop ce mécanisme, enfin surtout ses conséquences La myoglobine c'est une seule chaîne polypeptidique donc tu n'as pas d'effet allostérique comme pour l'hémoglobine, c'est une molécule de dioxygène par myoglobine. Du coup une fois que ta myoglobine a fixé son oxygène, elle ne peut pas en fixer d'autre donc y'a pas trop de questions d'affinité Jsp si ça répond à ta question ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
minuscortex Posted October 1, 2019 Author Share Posted October 1, 2019 @ValentineMartel aux grand maux les grands moyens ! voilà la diapo ce que je comprends c'est que quand l'O2 se fixe sur le fe++, il le recentre, change la conformation de la globine, qui du coup ne peut plus fixer d'O2 ? y'a d'autres subtilités à comprendre ici ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Solution ValentineMartel Posted October 1, 2019 Ancien Responsable Matière Solution Share Posted October 1, 2019 il y a 42 minutes, minuscortex a dit : ce que je comprends c'est que quand l'O2 se fixe sur le fe++, il le recentre, change la conformation de la globine, qui du coup ne peut plus fixer d'O2 ? y'a d'autres subtilités à comprendre ici ? Non y'en a pas d'autres c'est bien ça ! En gros pour te réexpliquer précisément cette diapo, il y a quatre liaisons de coordination dans lesquelles les doublets électroniques des azotes vont rentrer dans des liaisons donneur-accepteur vis à vis de quatre orbitales vacantes du fer. Une cinquième liaison de coordination relie l’hème à la globine. Dans le cas de la désoxymyoglobine (myoglobine qui n’a pas lié un oxygène), la cinquième liaison de coordination est entre un doublet de l’azote de l’histidine F8 (AA 8 sur hélice F mais ça on s'en fiche) avec l’ion ferreux. Quatre liaisons de coordination sont dans un plan. La cinquième introduit une tension qui va attirer le centre de l’hème et le décentrer par rapport au plan. Dans le cas de l’oxymyoglobine, la molécule de dioxygène vient se loger entre l’hème et l’histidine E7 et former une sixième liaison de coordination avec le fer. Il se produit une attraction du centre de l’hème en direction opposée de l’interaction histidine F8 et l’ion ferreux est recentrée au niveau du plan de l’hème (changement de conformation de l’hème qui agit sur la chaîne de globine). Pour l'oxymyoglobine, du coup, vu que tu n'as qu'une seule chaîne polypeptidique elle fixera rien d'autre vu qu'elle a qu'un hème. Pour l'hémoglobine, la fixation d'une molécules sur un hème augmente l'affinité des 3 autres pour l'oxygène (puisque l'hémoglobine est un tétramère avec 4 hèmes). C'est mieux ? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
minuscortex Posted October 2, 2019 Author Share Posted October 2, 2019 oui oui oui c'est ok ! merci de ta patience @ValentineMartel Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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