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CC 2017 QCM 18


JuStatine
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  • Ancien Responsable Matière

Bonsoir,

 

Je n'arrive pas à trouver la démarche à suivre pour résoudre les item A, B et C.

 

Pouvez-vous m'aider svp ?

 

https://www.noelshack.com/2019-02-1-1546894133-img-3080.jpg

 

Merci ? 

 

 

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  • Ancien Responsable Matière
Il y a 14 heures, Jujuw09 a dit :

Personne n'a d'idée ?

Salut, tu as regardé la correction détaillée disponible sur la librairie ?

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  • Ancien Responsable Matière

@ISB Oui j'ai regardé mais ça ne m'a pas débloquée. 

 

@Parolier974 Oui, mais justement j’hésitai entre allostérique et incompétitif.

 

Comment  voit-on que le Km augmente ?

 

Je ne sais jamais quelles données prendre dans le tableau pour faire les calculs.

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  • Ancien Responsable Matière
  • Solution

Coucou ! Je vais essayer de te répondre, mais je ne pense pas pouvoir apporter grand chose par rapport à la correction détaillée ?

 

Item A : on te dit que le Km est de 4 µmol/L. Donc si tu regardes la dernière ligne du tableau, quand S = 120 µmol/L, on est à plus de 10 Km, donc on mesure la vmax. Tu vois que la vmax est diminuée en présence d'inhibiteur, ce qui est caractéristique d'un inhibiteur allostérique (que ce soit un inhibiteur non compétitif ou incompétitif). Alors qu'à l'inverse, un inhibiteur compétitif est réversible par excès de substrat, donc on obtiendrait la même vmax. D'où A VRAI.

 

Petite précision : d'après moi, les inhibiteurs incompétitifs font partie des inhibiteurs allostériques (à confirmer par quelqu'un d'autre)

Item B : on a un inhibiteur allostérique, donc il y a deux possibilités :

  • soit c'est un inhibiteur non compétitif, auquel cas le Km n'est pas modifié
  • soit c'est un inhibiteur incompétitif, auquel cas le Km diminue, puisque comme le complexe enzyme-substrat ne se dissocie pas, il y a une augmentation de l'affinité apparente de l'enzyme pour le substrat

Dans les deux cas, le Km n'augmente pas d'où B FAUX.

 

Item C : [E] = \frac{v_m}{AS} = \frac{10}{50} = 0,2 \mu mol/L . D'après l'énoncé, la concentration en inhibiteur est de 18 µmol/L. Donc la concentration en enzyme est inférieure à la concentration en inhibiteur d'où C FAUX.

 

Si tu as besoin de plus d'explications, ou d'aide pour les items D et E, n'hésite pas ! Bon courage

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  • Ancien Responsable Matière
il y a 21 minutes, Zntlm a dit :

Salut ! Peut tu m'expliquer les items D et E svvvvp ? 

Salut ! En espérant ne pas avoir fait d'erreur (si tu en vois une, dis-moi que je corrige)

Item D : v_m'= \frac{v_m}{1 + \frac{[I]}{K_i}}  donc \frac{[I]}{K_i} = \frac{10}{1} - 1 donc K_i = \frac{[I]}{9} = \frac{18}{9} = 2 donc Ki < concentration de l'inhibiteur

Item E : on sait que la constante de catalyse kcat est proportionnelle à vmax. On sait aussi qu'on a un inhibiteur allostérique, qui va donc diminuer la vmax. Donc si vmax diminue, kcat diminue aussi.

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  • Ancien Responsable Matière
il y a 18 minutes, Zntlm a dit :

Par contre pour la D, je comprends toujours pas comment tu a obtenu cette formule (je sais que  V= \frac{Vmax . [S]}{}{Km + [S]} ) Mais je vois pas où sont passé vm et vm'...

De cette diapo (je crois qu'ils ont pris la même formule que moi dans la correction détaillée du tutorat, je suis pas sûre, à vérifier), parce que le prof a dit en cours que dans les QCM, on faisait pas de distinction entre Ki et K'i:

1547225632-diapo.png

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Salut @lenouillette, désolée de te déranger encore mdrr mais quand tu dis

Le 09/01/2019 à 12:56, lenouillette a dit :

Petite précision : d'après moi, les inhibiteurs incompétitifs font partie des inhibiteurs allostériques (à confirmer par quelqu'un d'autre)

Item B : on a un inhibiteur allostérique, donc il y a deux possibilités :

  • soit c'est un inhibiteur non compétitif, auquel cas le Km n'est pas modifié
  • soit c'est un inhibiteur incompétitif, auquel cas le Km diminue, puisque comme le complexe enzyme-substrat ne se dissocie pas, il y a une augmentation de l'affinité apparente de l'enzyme pour le substrat

Dans les deux cas, le Km n'augmente pas d'où B FAUX.

 Les inhibiteurs non compétitifs pur ne modifient pas le Km mais les mixtes si non? (ils l'augmentent) 

 

Et comment sais tu comment le Km varie ?

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  • Ancien Responsable Matière
il y a 41 minutes, pastèque a dit :

Les inhibiteurs non compétitifs pur ne modifient pas le Km mais les mixtes si non? (ils l'augmentent)

Et comment sais tu comment le Km varie ?

Effectivement, you're right. Du coup, en fait c'est un inhibiteur non compétitif pur ici. Je m'explique :

  • en absence d'inhibiteur, vmax = 10. On observe que la valeur mesurée au Km est vmax/2 = 5 (normal tu me diras, c'est le principe du Km)
  • en présence d'inhibiteur, vmax = 1. On observe que la valeur mesurée à 4µM est 0,5 = vmax/2. Ça veut donc dire qu'on mesure bien vmax/2 pour la même concentration en substrat = Km, donc il n'y a pas de modification du Km

Tu me suis ?

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