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cc2013 enzymo


Mima82
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Salut

Alors tu peux voir dans la Figure 3 que le R436 fait parti de la configuration de PKM2 et on te dit que ce R436 va se muter et devenir T436

Donc une fois muté ce T436 va abolir la liaison entre la PKM2 et le FBP 

De cette façon t’auras plus d’action du FBP en tant qu’activateur allostérique sur la PKM2 et la courbe correspondante sera la figure 5 (puisque n’ayant plus d’action par abolition de là liaison le FBP sera inactif et aura une courbe similaire à la courbe contrôle)

De même pour le H464 muté en A464, la mutation abolit la liaison entre la PKM2 et la L-ser, la courbe correspondant étant celle de la figure 4

j’espère que c’est assez clair, si jamais c’est pas le cas n’hésite pas à le dire 

 

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  • Solution

Bonjour Mima, 

je confirme ce que t’as dit Clémence, l’important ici est de ne pas faire abstraction des numérotations de la figure 3. En effet c’est grâce à eux que tu peux répondre à la question qui est qui entre les figures 4&5! Même si rien qu’avec les information du qcm précédent tu peux répondre à ces deux items!?

Que sais tu déjà du qcm précédent ==> Que FBP et L-SER sont des activateurs allostériques de PKM2 ==> Que lorsque leur site allosterique d’accroche est touché par une mutation ils vont avoir une courbe d’activite = a celle du contrôle (= sans activateur).

Rien qu’en sachant cela normalement tu peux répondre aux questions B et C==>  dans la figure 4 c’est le L-SER qui n’arrive pas à faire son activation puisque sa courbe est égale au Contrôle  ==> son site allostérique est modifié. Et Figure 5 c’est FBP qui ne fonctionne pas puisqu’egale Au contrôle ==> c’est donc son site allo qui est touché par cette deuxième mutation.

Est ce qu’on a réussi à t’aider?

N’hesites pas Si tu as d’autres questions ou si ce n’est pas clair

Bonnes révisions à toi

Laura

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