Enzymologie encore et toujours

[LauLAbricot]

Bonjour !

 

Je suis complètement bloquée face au QCM n°7 d'enzymologie du poly d'entraînement.

Tout d'abord, je ne vois pas comment en connaissant la structure des inhibiteurs on peut en déduire s'ils sont compétitifs ou non. 

J'imagine que c'est le principal problème car une fois qu'ont sait celui qui est compétitif ou non, on peut les repérer sur la courbe en fonction de leur Km non ? (petit Km = grande affinité =compétitif et inversement ?)

 

 

 

 

 

Un grand merci d'avance, et très belle journée !!  

 

Edited December 19, 2018 by LaurineL

[Sakamain]

Coucou !

 

Alors l'enzyme dont tu veux mesurer l'activité c'est la phosphatase acide. Un inhibiteur compétitif, logiquement, il a une structure plus ou moins similaire à ton enzyme puisqu'il va rentrer en compétition pour se fixer à la place de ton enzyme.

Tu vois que le carbamyl phosphate a un phosphate, comme la phosphatase acide, alors que pr le L tartrate t'as aucun indice --> t'en déduis que l'inhibiteur compétitif c'st le carbamyl phosphate 

 

il y a 16 minutes, LaurineL a dit :

petit Km = grande affinité =compétitif

Pour un inhibiteur compétitif c'est le Km qui change effectivement, (et quand c'est non compétitif c'est Vm)

Edited December 19, 2018 by Cachka

[ValentineMartel]

Salut, 

 

il y a 4 minutes, LaurineL a dit :

Tout d'abord, je ne vois pas comment en connaissant la structure des inhibiteurs on peut en déduire s'ils sont compétitifs ou non. 

Tout simplement parce que s'ils ont une structure similaire, ils prendront plus facilement la place du substrat, et seront compétitifs. Puis surtout, outre ça, le rôle d'une phosphatase c'est de déphosphoryler. Donc si dans ton substrat tu n'as pas de phosphate, elle marchera pas. Là tu en déduis que l'inhibiteur compétitif c'est le carbamyl phosphate, et l'autre c'est l'inhibiteur non compétitif. 

 

Analysons les courbes : 

 

Sur la courbe A, tu vois que ce qui change c'est le Km, et pas Vmax. Ça signifie que tu es en présence de qqchose qui va modifier l'affinité de l'enzyme, donc qqchose de compétitif. Tu vois également que plus tu rajoutes que plus tu rajoutes le substrat compétitif, plus la courbe est couchée, donc plus -1/Km est grand, donc plus Km est petit, donc plus l'affinité est grande pour le substrat de base. Ca veut dire que c'est un activateur, et non pas un inhibiteur. Du coup la courbe a, c'est pas ce que tu cherches. 

 

Sur la courbe B, même raisonnement. C'est le Km qui change, pas Vmax. Donc c'est qqchose de compétitif. Tu vois que plus tu augmentes la concentration de substrat, plus -1/Km est petit, donc plus Km est grand, donc plus l'affinité est faible. C'est donc un inhibiteur compétitif. La courbe b correspond au comportement du carbamyl phosphate. 

 

Sur la courbe C, c'est Vm qui change, pas le Km. C'est non compétitif. Plus tu augmentes la concentration, plus la courbe est couchée, plus 1/Vm est petit, plus Vmax est grand donc plus l'activité est importante (+ on arrive à Vmax rapidement en fait). Donc c'est un activateur non compétitif, c'est pas ce qu'on cherche. 

 

Sur la courbe D, c'est exactement la même chose mais dans l'autre sens, je pense que tu as saisis la démarche, et tu trouves que c'est un inhibiteur non compétitif. Donc la courbe d correspond au comportement du L-Tartrate. 

 

ce qui nous donne comme réponse seulement la D.  

Dis moi si c'est clair 

[LauLAbricot]

Parfait, c’est compris, merci beaucoup @Cachka et @ValentineMartel !!