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enzymo Km


MELLy
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Bonsoir, ??

 

Je bloque sur l'inhibition NON competitive MIXTE et incompetitive: je ne comprend pas pourquoi dans le premier quand l'inhibiteur se fixe sur un site distinct sur l'enzyme, cela entraine une augmentation du Km, donc une diminution de l'affinité , alors que dans l'incompetitif, l'inhibiteur se fixe proche du site catalytique et entraine une diminution de Km et donc une augmentation de l'affinité ???

bref, je sais pas si j'ai été clair, mais j'ai pas très bien compris la logique?

Edited by MELLy
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  • Ancien Responsable Matière
  • Solution

Salut !

 

Alors c'est très simple, tout n'est que question d'affinité APPARENTE

 

Le premier, le non compétitif mixte, se fixe de manière allostérique (à distance) et il y a un changement de conformation qui est tel que l'affinité de l'enzyme pour le substrat baisse, donc Km augmente.

Le second, ne se lie que si on a le complexe enzyme-substrat formé (il ne reconnait pas l'enzyme libre contrairement au premier). Et cela fait qu'il empêche le substrat de se dissocier du complexe, ce qui a pour effet d'augmenter l'affinité de manière apparente pour le substrat. Donc le Km diminue

 

Peut être pas si simple que ça en fait aha, j'espère que tu as compris en tout cas !

:maraich:

Edited by emmanuelsucedesQ
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  • Ancien Responsable Matière

Parce que c'est des inhibiteurs ! ahaha

 

Non en gros, les seuls qui ne touchent pas au Vmax ce sont  les compétitifs, ils n'agissent qu'à faible concentration car ils sont réversibles en excès de substrat (et donc a ce moment la Vmax sera le même que sans l'inhibiteur)

Pour tout les autres, vu qu'ils sont non ou in- compétitifs (càd qu'il ne sont pas des analogues structurels du substrats, et donc ne prennent pas sa place dans le site actif), même à très forte concentration de substrat on aura toujours un effet de ces inhibiteurs, ils ne seront pas réversibles, ce qui aura pour effet d'abaisser le Vmax

 

Edited by emmanuelsucedesQ
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