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Séquences AA et conformation tri-dimentionnelle


Porthos
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Bonjour ! 

17 E: " La séquence d’acides aminés d’une protéine contient toute l’information nécessaire pour déterminer sa conformation tridimensionnelle. " (poly du TAT biocel 2018)

 

Cet item est vrai. Et depuis ce jour là je remet la vie en question. 

 

D'une part, en effet en fonction de si les AA sont hydrophobes etc ils s'agenceront en structures particulières feuillet beta hélice alpha etc etc... 

Mais avec le cours de biocel sur le cytoplasme on voit le rôle des protéines chaperonnes par conséquent j'ai fini par me convaincre que sans elles, les séquences d'AA n'obtiennent pas leur formes fonctionnelles. 

 

Du coup la séquence en AA permet elle de déduire la forme d'une protéine sans même l'observer ou pas ? 

Merci à celui ou celle qui saura répondre à cette question EXISTENTIELLE ;

Bonne journée ? 

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  • Solution

Coucou toi ?

j'avais pas remarqué ça dans le polys cool que tu nous en fasses part ! ?

du coups juste par rapport à l'histoire de tes protéines chaperonnes j'émets l'hypothèse qu'à la manière de protéines régulatrice sur l'ADN ou l'ARN elles pourraient se lier à une séquences d'AA définis rendant vrai le constat de bases si on connaît la séquence et l'effet de la protéine chaperonne après c'est full hypothèse tout ça ?

breeef te prends pas trop la tête pour R sûrement ?

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  • Ancien Responsable Matière
il y a 6 minutes, DrWho a dit :

Coucou toi ?

j'avais pas remarqué ça dans le polys cool que tu nous en fasses part ! ?

du coups juste par rapport à l'histoire de tes protéines chaperonnes j'émets l'hypothèse qu'à la manière de protéines régulatrice sur l'ADN ou l'ARN elles pourraient se lier à une séquences d'AA définis rendant vrai le constat de bases si on connaît la séquence et l'effet de la protéine chaperonne après c'est full hypothèse tout ça ?

breeef te prends pas trop la tête pour R sûrement ?

Je suis d’accord ! Je trouve que l’item est pas très bien posé mais en soit quand on y réfléchit, la protéine chaperonne se lie à un  domaine spécifique sur la protéine qui va lui indiquer comment la replier, et ce domaine c’est une séquence d’AA donc finalement on peut faire ce raccourci. La protéine n’a pas la capacité de prendre une certaine conformation à elle-seule cependant sa séquence contient toute l’information pour le faire ? 

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il y a 16 minutes, DrWho a dit :

Coucou toi ?

j'avais pas remarqué ça dans le polys cool que tu nous en fasses part ! ?

du coups juste par rapport à l'histoire de tes protéines chaperonnes j'émets l'hypothèse qu'à la manière de protéines régulatrice sur l'ADN ou l'ARN elles pourraient se lier à une séquences d'AA définis rendant vrai le constat de bases si on connaît la séquence et l'effet de la protéine chaperonne après c'est full hypothèse tout ça ?

breeef te prends pas trop la tête pour R sûrement ?

Sans blague ? J'ai l'habitude de trop me prendre la tête moi ? ? 

Merci de ta réponse ? 

il y a 6 minutes, ValentineMartel a dit :

Je suis d’accord ! Je trouve que l’item est pas très bien posé mais en soit quand on y réfléchit, la protéine chaperonne se lie à un  domaine spécifique sur la protéine qui va lui indiquer comment la replier, et ce domaine c’est une séquence d’AA donc finalement on peut faire ce raccourci. La protéine n’a pas la capacité de prendre une certaine conformation à elle-seule cependant sa séquence contient toute l’information pour le faire ? 

Merci à toi aussi ! 

Je m'étais fait ka même hypothèse que vous mais je n'arrivais pas à m'en persuader, 

Bonne journée à vous deux ! 

 

Révélation

@DrWho en best answer parce-que bouh purpan :licornedab::rangs:

 

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