minuscortex Posted November 10, 2018 Share Posted November 10, 2018 Bonsoir, sur QCM 2012 ( sachant que je n'ai fait que les QCM pour lesquels nous avons vu le cours) j'ai quelques doutes : 9A : l'oxydation du NADH est associée au transfert de 2 electrons = faux ! alors que je pensais dur comme fer que c'était bien ça ! 1 H+ et 2 electrons 10E : dans l'oxymyoglobine, l'ion ferreux Fe++ est engagé dans 6 liaisons de coordination = Faux, je le pensais vrai ! et ensuite le QCM 20, je ne sais pas si je pouvais vraiment trouver toutes les réponses avec les éléments vu en cours ( nous en sommes aux lipides et avons fait enzymes et coenzymes ) mais j'aimerais bien mieux le comprendre https://photos.app.goo.gl/Wyjg53VdHgmLqwqJ7 merci à ceux qui se pencheront sur ces questions Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Reïner Posted November 11, 2018 Share Posted November 11, 2018 (edited) salut @minuscortex! 2 hours ago, minuscortex said: 9A : l'oxydation du NADH est associée au transfert de 2 electrons = faux ! alors que je pensais dur comme fer que c'était bien ça ! 1 H+ et 2 electrons Lors de l'oxydation du NADH en NAD+, on a NADH +H+ +R NAD+ + RH2 NADH va perdre un atome d'hydrogène qui va ensuite se scinder en un proton H+ et un seul électron ( car il n'y en a qu'un seul dans l'atome d'hydrogène) ! Dans le cas de FADH2 qui s'oxyde en FAD, là on aura un transfert de deux électrons ! 2 hours ago, minuscortex said: 10E : dans l'oxymyoglobine, l'ion ferreux Fe++ est engagé dans 6 liaisons de coordination = Faux, je le pensais vrai ! Tu as bien raison, dans l'oxymyoglobine , l'ion ferreux est bien engagé dans 6 liaisons datives , 4 avec le noyau tétrapyrolle , 1 avec l'histidine et 1 avec le dioxygène ! La correction le confirme ( tu as du te tromper de ligne ) Et pour la dernière , il est tard du coup je passe mon tour Edited November 11, 2018 by Reiner Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
minuscortex Posted November 11, 2018 Author Share Posted November 11, 2018 merci beaucoup ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution NicoLqe Posted November 11, 2018 Solution Share Posted November 11, 2018 Salut ! Je suis d'accord avec les réponses pour les deux premières questions Pour le qcm 20, tu as quasiment toute les clés pour faire le qcm. La seule chose que tu ne sais pas vraiment encore c'est la structure du Fructose 1, 6 bisphosphate (FBP) (je te mets l'image en bas), vous n'avez pas encore attaqué les glucides et la glycolyse. Maintenant, dans l'énoncé on te dit qu'entre le FBP et l'oxalate, y'a en un qui est inhibiteur compétitif et l'autre activateur allostérique. La question est de savoir qui correspond à l'inhibiteur compétitif, et qui à l'activeur allostérique. Le PEP est le substrat, donc si il y a un inhibiteur compétitif, il se mettra sur le même site de l'enzyme que le PEP, ce sera donc celui qui lui ressemble le plus. Du coup tu dois te demander qui entre les deux (FBP et oxalate) ressemblent le plus au PEP. Tu regardes les 3 molécules, et y'a pas photo : entre le FBP et l'oxalate, c'est l'oxalate qui a l'apparence qui se rapproche le plus du PEP. Ce sera donc lui l'inhibiteur compétitif. Tu déduis donc que le FBP est l'activateur allostérique. Maintenant que tu sais ça, tu dois savoir comment vont varier les courbes en fonction de la présence d'un inhibiteur compétitif ou d'un activateur allostérique. Ce sont les diapos 2 de la page 10 et 3 de la page 11 de ton cours d'enzymo qui vont t'aider cette fois. ABC) Tu as des représentations linéarisées: l'endroit où la courbe croise l'axe des ordonnées te donne 1/Vmax. Et l'endroit où les courbes croisent l'axe des abscisses te donnent les différents -1/Km en fonction des différentes concentrations de FBP ou oxaloacétate selon l'item. Tu dois retenir absolument qu'en présence d'un inhibiteur compétitif : le Km va augmenter (= l'affinité va diminuer) (donc le rapport -1/Km va se rapprocher de 0). Donc plus ta concentration en inhibiteur compétitif est importante, plus ton -1/Km sera proche de 0. En revanche la Vmax va rester la même (le point où la courbe croise l'axe des ordonnées est toujours le même). La A est vraie : plus tu as de oxalate, plus ton -1/Km est proche de 0, ça correspond à la définition d'un inhibiteur compétitif, et c'est lui, donc c'est bon. La B : faux, ce n'est pas possible, tu sais que le FBP est l'activateur allostérique, donc non compétitif, il va augmenter la Vmax, c'est à dire que le point où la courbe croise l'abscisse sera toujours le même (Km ne bouge pas), mais le croisement avec l'axe des ordonnées va bouger, et sera plus proche de 0 (Vmax augmente donc 1/Vmax diminue), ça ne concorde absolument pas avec la proposition (A et B testent si tu as bien compris qui était l'inhibiteur compétitif en fait). Et la C : Bah cf A, elle est vrai donc C est fausse. Et enfin DE) Tu as des courbes de vitesse en fonction de la présence ou non de FBP. Tu sais que le FBP est activateur allostérique, ce qui veut dire que il va l'enzyme à atteindre sa Vmax (le plateau de la courbe ici) plus rapidement, ce qui est en accord avec la courbe D. D est donc vrai. Puis pour E, ça voudrait dire que l'oxalate (qui est un inhibiteur compétitif) va aider à atteindre une Vmax plus rapidement... C'est absurde du coup c'est faux. ^^ Voilà, n'hésite pas si besoin Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
minuscortex Posted November 11, 2018 Author Share Posted November 11, 2018 merci beaucoup @NicoLqe pour la 20 c'est ce que j'avais déduis mais sans trop être précis ! En revanche pour la 9, j'ai ça dans mon poly ! et ça me perturbe : https://photos.app.goo.gl/wMXgcQw2nsyKwfce6 Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Dine Posted November 11, 2018 Share Posted November 11, 2018 En fait le QCM 9 n'est pas sur les coenzymes, mais sur un cours que l'on n'a pas encore fait, regarde l'intitulé du QCM, donc ne te prends pas trop la tête pour l'instant Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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