La fabuleuse histoire de l'aconitase

[Soleneuh]

Bonjour !  comment ça va tout le monde ?  

En biocell et en génome, j'ai l'impression qu'en fin de compte on nous parle de la même protéine qui intervient à la fois sur la stabilité de l'ARNm de la transferrine et sur la traduction de l'ARNm de la ferritine (en fonction de la présence de fer ou non) --> en génome on nous parle d'aconitase, et en biocell de IRP1 (page 77 du poly 2) : est ce que ce sont les mêmes ?

quelqu'un pourrait-il m'aider svp ?  

[Langinase]

Salut,

oui ces notions se rapprochent beaucoup et j’aurais tendance à penser comme toi que ce sont les mêmes .

Mais la littérature fait une distinction que le Pr Langin ne fait peut-être pas :

En fait , quand il y a beaucoup de fer, un complexe Fer-souffre se lie à IRP1 qui acquiert ainsi une activité aconitase. 

 

Alors que dans le cas où il y a un manque de fer, c’est-à-dire en fait dans le cas où IRP1 n’est plus liée à ce complexe, à cause du manque de fer , IRP1 a une activité de stabilisation de l’ARNm du récepteur à la transferrine et inhibe la traduction de l’ARNm de la ferritine, qui permet d'éviter un stockage de fer et promeut ainsi son utilisation. 

 

Voilà ce que j’ai pu trouver !

[Soleneuh]

@Langinase bonjour, merci beaucoup pour ta réponse très claire et rapide  

il y a 8 minutes, Langinase a dit :

quand il y a beaucoup de fer, un complexe Fer-souffre se lie à IRP1 qui acquiert ainsi une activité aconitase. 

 

Alors que dans le cas où il y a un manque de fer, c’est-à-dire en fait dans le cas où IRP1 n’est plus liée à ce complexe, à cause du manque de fer , IRP1 a une activité de stabilisation de l’ARNm du récepteur à la transferrine et inhibe la traduction de l’ARNm de la ferritine, qui permet d'éviter un stockage de fer et promeut ainsi son utilisation. 

d'accord j'ai compris merci beaucoup   en fait c'est juste par souci de simplification de la part des 2 profs de chaque coté que l'on se retrouve avec 2 noms différents, merci beaucoup  bon dimanche !